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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1d3j | ||||||
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タイトル | N-TERMINAL DOMAIN CORE METHIONINE MUTATION | ||||||
要素 | LYSOZYME | ||||||
キーワード | HYDROLASE / HYDROLASE (O-GLYCOSYL) / T4 LYSOZYME / METHIONINE CORE MUTANT / PROTEIN ENGINEERING / PROTEIN FOLDING | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 viral release from host cell by cytolysis / peptidoglycan catabolic process / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / host cell cytoplasm / defense response to bacterium 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Enterobacteria phage T4 (ファージ) | ||||||
手法 | X線回折 / 解像度: 1.97 Å | ||||||
データ登録者 | Gassner, N.C. / Matthews, B.W. | ||||||
引用 | ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1999 タイトル: Use of differentially substituted selenomethionine proteins in X-ray structure determination. 著者: Gassner, N.C. / Matthews, B.W. #1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999 タイトル: Methionine and Alanine Substitutions Show that the Formation of Wild-type-like Structure in the Carboxy-terminal Domain of T4 Lysozyme is a Rate-Limiting Step in Folding 著者: Gassner, N.C. / Baase, W.A. / Lindstrom, J.D. / Lu, J. / Dahlquist, F.W. / Matthews, B.W. #2: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1996 タイトル: A Test of the "jigsaw-puzzle" Model for Protein Folding by Multiple Methionine Substitutions within the Core of T4 lysozyme 著者: Gassner, N.C. / Baase, W.A. / Matthews, B.W. #3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1987 タイトル: Structure of Bacteriophage T4 Lysozyme Refined at 1.7 A Resolution 著者: Weaver, L.H. / Matthews, B.W. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1d3j.cif.gz | 47.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1d3j.ent.gz | 33.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1d3j.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1d3j_validation.pdf.gz | 430.8 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1d3j_full_validation.pdf.gz | 435.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1d3j_validation.xml.gz | 10.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1d3j_validation.cif.gz | 13.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/d3/1d3j ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/d3/1d3j | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 18646.400 Da / 分子数: 1 / 変異: C54T, L66M, C97A / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ) 属: T4-like viruses / 生物種: Enterobacteria phage T4 sensu lato / 遺伝子: GENE E / プラスミド: PHS1403 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00720, lysozyme | ||||
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#2: 化合物 | #3: 化合物 | ChemComp-HED / | #4: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.28 % | ||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.9 詳細: NA2PO4, NACL , pH 6.9, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP | ||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: Eriksson, A.E., (1993) J.Mol.Biol., 229, 747. / PH range low: 7.1 / PH range high: 6.3 | ||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 298 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 |
検出器 | タイプ: SDMS / 検出器: AREA DETECTOR |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.69→30 Å / Num. all: 21660 / Num. obs: 21660 / % possible obs: 89 % / 冗長度: 2.7 % / Biso Wilson estimate: 25.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.079 / Net I/σ(I): 10 |
反射 シェル | 解像度: 1.69→1.77 Å / 冗長度: 1.7 % / Rmerge(I) obs: 0.261 / % possible all: 57 |
反射 | *PLUS 最高解像度: 1.97 Å |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 解像度: 1.97→30 Å / 立体化学のターゲット値: TNT PROTGEO
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.97→30 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: TNT / バージョン: 5E / 分類: refinement | ||||||||||||||||
精密化 | *PLUS Rfactor all: 0.164 | ||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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