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- PDB-1d2b: THE MMP-INHIBITORY, N-TERMINAL DOMAIN OF HUMAN TISSUE INHIBITOR O... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1d2b
タイトルTHE MMP-INHIBITORY, N-TERMINAL DOMAIN OF HUMAN TISSUE INHIBITOR OF METALLOPROTEINASES-1 (N-TIMP-1), SOLUTION NMR, 29 STRUCTURES
要素Metalloproteinase inhibitor 1
キーワードHYDROLASE INHIBITOR / OB-FOLD / BETA BARREL / PROTEASE INHIBITOR / MMP INHIBITOR
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of metallopeptidase activity / regulation of integrin-mediated signaling pathway / negative regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / negative regulation of trophoblast cell migration / connective tissue replacement involved in inflammatory response wound healing / metalloendopeptidase inhibitor activity / TGFBR3 PTM regulation / negative regulation of endopeptidase activity / negative regulation of catalytic activity / cellular response to UV-A ...negative regulation of metallopeptidase activity / regulation of integrin-mediated signaling pathway / negative regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / negative regulation of trophoblast cell migration / connective tissue replacement involved in inflammatory response wound healing / metalloendopeptidase inhibitor activity / TGFBR3 PTM regulation / negative regulation of endopeptidase activity / negative regulation of catalytic activity / cellular response to UV-A / cellular response to peptide / peptidase inhibitor activity / cartilage development / Activation of Matrix Metalloproteinases / Interleukin-10 signaling / basement membrane / response to hormone / response to cytokine / extracellular matrix / platelet alpha granule lumen / cytokine activity / Post-translational protein phosphorylation / growth factor activity / response to peptide hormone / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Platelet degranulation / protease binding / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / endoplasmic reticulum lumen / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Protease inhibitor I35 (TIMP) / Proteinase inhibitor I35b (TIMP), C-terminal / Tissue inhibitor of metalloproteinase, conserved site / Tissue inhibitor of metalloproteinase / Tissue inhibitors of metalloproteinases signature. / Tissue inhibitor of metalloproteinase family. / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #120 / Netrin domain / NTR domain profile. / Tissue inhibitor of metalloproteinases-like, OB-fold ...Protease inhibitor I35 (TIMP) / Proteinase inhibitor I35b (TIMP), C-terminal / Tissue inhibitor of metalloproteinase, conserved site / Tissue inhibitor of metalloproteinase / Tissue inhibitors of metalloproteinases signature. / Tissue inhibitor of metalloproteinase family. / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #120 / Netrin domain / NTR domain profile. / Tissue inhibitor of metalloproteinases-like, OB-fold / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Metalloproteinase inhibitor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / TORSION ANGLE DYNAMICS, CARTESIAN SIMULATED ANNEALING
データ登録者Wu, B. / Arumugam, S. / Semenchenko, V. / Brew, K. / Van Doren, S.R.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: NMR structure of tissue inhibitor of metalloproteinases-1 implicates localized induced fit in recognition of matrix metalloproteinases.
著者: Wu, B. / Arumugam, S. / Gao, G. / Lee, G.I. / Semenchenko, V. / Huang, W. / Brew, K. / Van Doren, S.R.
#1: ジャーナル: J.Biomol.NMR / 年: 1999
タイトル: 1H, 13C and 15N Resonance Assignments and Secondary Structure of the N- Terminal Domain of Human Tissue Inhibitor of Metalloproteinases-1
著者: Wu, B. / Arumugam, S. / Huang, W. / Brew, K. / Van Doren, S.R.
履歴
登録1999年9月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年12月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: citation / database_2 ...citation / database_2 / entity / entity_name_com / entity_src_gen / pdbx_database_status / pdbx_nmr_refine / pdbx_nmr_representative / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.pdbx_database_id_PubMed / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_fragment / _entity_src_gen.pdbx_host_org_vector_type / _pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_nmr_refine.details / _pdbx_nmr_refine.software_ordinal
改定 1.42024年11月20日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Metalloproteinase inhibitor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,2691
ポリマ－14,2691
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area7400 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)29 / 120STRUCTURES WITH THE LEAST RESTRAINT VIOLATIONS,STRUCTURES WITH THE LOWEST ENERGY
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 Metalloproteinase inhibitor 1 / TISSUE INHIBITOR OF METALLOPROTEINASES-1


分子量: 14269.307 Da / 分子数: 1 / 断片: NTR domain, residues 24-149 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
解説: THIS IS THE FIRST 126 RESIDUES OF THE FULL LENGTH OF 184 RESIDUES NATURALLY OCCURRING IN HUMANS. THE 126 RESIDUE RECOMBINANT N-TERMINAL DOMAIN LACKS THE NATURAL N-LINKED GLYCOSYLATION OF ASN30 AND ASN78.
細胞内の位置: EXTRACELLULAR MATRIX / プラスミド: PET3A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01033
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-SEPARATED NOESY
1223D TIME-SHARED NOESY-(13C,15N)-HSQC
1323D 13C FSCT-HSMQC-NOESY
1433D 13C NOESY-HMQC
NMR実験の詳細Text: 3D HNHB, 3D HACAHB-COSY, 2D HMQC-J, 3D COUPLED HCACO, 3D HNCA-J, {15N} SPIN- ECHO DIFFERENCE 13C CT-HSQC, {13CO} SPIN-ECHO DIFFERENCE 13C CT-HSQC, 2D HN(CG) , 2D HN(COCG), 15N IPAP-HSQC, 3D ...Text: 3D HNHB, 3D HACAHB-COSY, 2D HMQC-J, 3D COUPLED HCACO, 3D HNCA-J, {15N} SPIN- ECHO DIFFERENCE 13C CT-HSQC, {13CO} SPIN-ECHO DIFFERENCE 13C CT-HSQC, 2D HN(CG) , 2D HN(COCG), 15N IPAP-HSQC, 3D 13CA-COUPLED HNCO, 13C'-COUPLED IN-PHASE 15N HSQC

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試料調製

詳細
Solution-ID内容
10.5 MM N-TIMP-1 U-15N
20.9 MM N-TIMP-1 U-15N,13C
30.7 MM N-TIMP-1 U-15N,13C
40.4 MM N-TIMP-1 16% 13C
50.4 MM N-TIMP-1 U-15N,13C
試料状態イオン強度: 0.171 / pH: 6 / 圧: AMBIENT / 温度: 293 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DRX / 製造業者: Bruker / モデル: DRX / 磁場強度: 500 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
SYBYL TRIADV6.2 OR V.6.3TRIPOS INS., ST. LOUIS, MO解析
CNS0.6BRUNGER,A.T., ADAMS,P.D., CLORE,G.M., WARREN,G.L.構造決定
CNS0.6BRUNGER,A.T., ADAMS,P.D., CLORE,G.M., WARREN,G.L.精密化
精密化手法: TORSION ANGLE DYNAMICS, CARTESIAN SIMULATED ANNEALING
ソフトェア番号: 3
詳細: Model 22 is closest to the average while Model 3 represents the conformer with the fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: STRUCTURES WITH THE LEAST RESTRAINT VIOLATIONS,STRUCTURES WITH THE LOWEST ENERGY
計算したコンフォーマーの数: 120 / 登録したコンフォーマーの数: 29

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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