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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1d2b | ||||||
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タイトル | THE MMP-INHIBITORY, N-TERMINAL DOMAIN OF HUMAN TISSUE INHIBITOR OF METALLOPROTEINASES-1 (N-TIMP-1), SOLUTION NMR, 29 STRUCTURES | ||||||
![]() | Metalloproteinase inhibitor 1![]() | ||||||
![]() | HYDROLASE INHIBITOR / OB-FOLD / ![]() ![]() ![]() | ||||||
機能・相同性 | ![]() regulation of integrin-mediated signaling pathway / negative regulation of metallopeptidase activity / ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() | ||||||
![]() | Wu, B. / Arumugam, S. / Semenchenko, V. / Brew, K. / Van Doren, S.R. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: NMR structure of tissue inhibitor of metalloproteinases-1 implicates localized induced fit in recognition of matrix metalloproteinases. 著者: Wu, B. / Arumugam, S. / Gao, G. / Lee, G.I. / Semenchenko, V. / Huang, W. / Brew, K. / Van Doren, S.R. #1: ジャーナル: J.Biomol.NMR / 年: 1999 タイトル: 1H, 13C and 15N Resonance Assignments and Secondary Structure of the N- Terminal Domain of Human Tissue Inhibitor of Metalloproteinases-1 著者: Wu, B. / Arumugam, S. / Huang, W. / Brew, K. / Van Doren, S.R. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 955.8 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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NMR アンサンブル |
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要素
#1: タンパク質 | ![]() 分子量: 14269.307 Da / 分子数: 1 / 断片: NTR domain, residues 24-149 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() 解説: THIS IS THE FIRST 126 RESIDUES OF THE FULL LENGTH OF 184 RESIDUES NATURALLY OCCURRING IN HUMANS. THE 126 RESIDUE RECOMBINANT N-TERMINAL DOMAIN LACKS THE NATURAL N-LINKED GLYCOSYLATION OF ASN30 AND ASN78. 細胞内の位置: EXTRACELLULAR MATRIX ![]() プラスミド: PET3A / 発現宿主: ![]() ![]() ![]() |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() | ||||||||||||||||||||
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NMR実験 |
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NMR実験の詳細 | Text: 3D HNHB, 3D HACAHB-COSY, 2D HMQC-J, 3D COUPLED HCACO, 3D HNCA-J, {15N} SPIN- ECHO DIFFERENCE 13C CT-HSQC, {13CO} SPIN-ECHO DIFFERENCE 13C CT-HSQC, 2D HN(CG) , 2D HN(COCG), 15N IPAP-HSQC, 3D ...Text: 3D HNHB, 3D HACAHB-COSY, 2D HMQC-J, 3D COUPLED HCACO, 3D HNCA-J, {15N} SPIN- ECHO DIFFERENCE 13C CT-HSQC, {13CO} SPIN-ECHO DIFFERENCE 13C CT-HSQC, 2D HN(CG) , 2D HN(COCG), 15N IPAP-HSQC, 3D 13CA-COUPLED HNCO, 13C'-COUPLED IN-PHASE 15N HSQC |
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試料調製
詳細 |
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試料状態 | イオン強度: 0.171 / pH: 6.0 / 圧: AMBIENT / 温度: 293 K | ||||||||||||
結晶化![]() | *PLUS 手法: その他 / 詳細: NMR |
-NMR測定
NMRスペクトロメーター | タイプ: Bruker DRX / 製造業者: Bruker / モデル![]() |
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解析
NMR software |
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精密化 | 手法: TORSION ANGLE DYNAMICS, CARTESIAN SIMULATED ANNEALING ソフトェア番号: 3 詳細: Model 22 is closest to the average while Model 3 represents the conformer with the fewest violations | ||||||||||||||||
NMRアンサンブル | コンフォーマー選択の基準: STRUCTURES WITH THE LEAST RESTRAINT VIOLATIONS,STRUCTURES WITH THE LOWEST ENERGY 計算したコンフォーマーの数: 120 / 登録したコンフォーマーの数: 29 |