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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1cvq | ||||||
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タイトル | SOLUTION STRUCTURE OF THE ANALOGUE RETRO-INVERSO MGREGRIGGC IN CONTACT WITH THE MONOCLONAL ANTIBODY MAB 4X11, NMR, 7 STRUCTURES | ||||||
要素 | HISTONE H3 | ||||||
キーワード | DNA BINDING PROTEIN / PSEUDOMIMETIC / SYNTHETIC PEPTIDE / RETRO-INVERSO ANALOGUE / TR-NOE / ANTIGEN- ANTIBODY COMPLEX | ||||||
手法 | 溶液NMR / Energy minimisation Molecular dynamics (simulated Annealing) | ||||||
データ登録者 | Phan Chan Du, A. / Petit, M.C. / Guichard, G. / Briand, J.P. / Muller, S. / Cung, M.T. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biochemistry / 年: 2001 タイトル: Structure of antibody-bound peptides and retro-inverso analogues. A transferred nuclear Overhauser effect spectroscopy and molecular dynamics approach. 著者: Phan-Chan-Du, A. / Petit, M.C. / Guichard, G. / Briand, J.P. / Muller, S. / Cung, M.T. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1cvq.cif.gz | 21.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1cvq.ent.gz | 16.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1cvq.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1cvq_validation.pdf.gz | 349.7 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1cvq_full_validation.pdf.gz | 371.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1cvq_validation.xml.gz | 2.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1cvq_validation.cif.gz | 3.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cv/1cvq ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cv/1cvq | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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NMR アンサンブル |
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-要素
#1: タンパク質・ペプチド | 分子量: 933.026 Da / 分子数: 1 / 断片: C-TERMINAL DOMAIN 130-135 / 由来タイプ: 合成 詳細: The peptide was chemically synthesized. The sequence CGG was added as a linker to the dextran matrix in Biacore experiments via the Cys thiol group. NH2-CO was added at the C-terminal ...詳細: The peptide was chemically synthesized. The sequence CGG was added as a linker to the dextran matrix in Biacore experiments via the Cys thiol group. NH2-CO was added at the C-terminal extremity of the retro-inverso peptide in order to mimic the N-terminal of the parent peptide. All non Glycine residues present a D-configuration except CYS. |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 溶液NMR |
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NMR実験 | タイプ: COSY, TOCSY, NOESY |
NMR実験の詳細 | Text: THE PEPTIDE/MAB MOLAR RATIO WAS ADJUSTED TO 50/1 (I.E. 5 MM OF PEPTIDE AND 0.1 MM MAB). |
-試料調製
詳細 | 内容: 5 mM peptide, 0.1 mM mAb; 100 mM phosphate buffer containing 0.02% sodium azide 溶媒系: 95% H2O/5% D2O |
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試料状態 | イオン強度: 0.1M phosphate / pH: 7 / 圧: 1 atm / 温度: 277 K |
結晶化 | *PLUS 手法: other / 詳細: NMR |
-NMR測定
NMRスペクトロメーター | タイプ: Bruker DRX / 製造業者: Bruker / モデル: DRX / 磁場強度: 400 MHz |
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-解析
NMR software |
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精密化 | 手法: Energy minimisation Molecular dynamics (simulated Annealing) ソフトェア番号: 1 詳細: The structures are based on a set of 35 to 60 backbone-backbone, backbone-side chain and side chain-side chain distance restraints. The phi angle for the non glycine D-residues was ...詳細: The structures are based on a set of 35 to 60 backbone-backbone, backbone-side chain and side chain-side chain distance restraints. The phi angle for the non glycine D-residues was constrained between 0 and 175. A distance dependent dielectric constant equal to 4r was applied. The net electric charges were decreased, while those of the N and C terminal charged groups were neglected. | ||||||||||||||||||||
代表構造 | 選択基準: lowest energy | ||||||||||||||||||||
NMRアンサンブル | コンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy 計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 7 |