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- PDB-1cuk: ESCHERICHIA COLI RUVA PROTEIN AT PH 4.9 AND ROOM TEMPERATURE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1cuk
タイトルESCHERICHIA COLI RUVA PROTEIN AT PH 4.9 AND ROOM TEMPERATURE
要素RUVA PROTEIN
キーワードHELICASE / DNA REPAIR / SOS RESPONSE / DNA-BINDING / DNA RECOMBINATION
機能・相同性
機能・相同性情報


Holliday junction helicase complex / Holliday junction resolvase complex / four-way junction helicase activity / SOS response / recombinational repair / four-way junction DNA binding / response to radiation / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Bacterial DNA recombination protein RuvA / Holliday junction DNA helicase RuvA, C-terminal / DNA helicase, Holliday junction RuvA type, domain I, bacterial / RuvA, C-terminal domain superfamily / RuvA N terminal domain / RuvA, C-terminal domain / Ubiquitin-associated (UBA) domain / RuvA domain 2-like / Helix-hairpin-helix domain / Helix-hairpin-helix DNA-binding motif, class 1 ...Bacterial DNA recombination protein RuvA / Holliday junction DNA helicase RuvA, C-terminal / DNA helicase, Holliday junction RuvA type, domain I, bacterial / RuvA, C-terminal domain superfamily / RuvA N terminal domain / RuvA, C-terminal domain / Ubiquitin-associated (UBA) domain / RuvA domain 2-like / Helix-hairpin-helix domain / Helix-hairpin-helix DNA-binding motif, class 1 / Helix-hairpin-helix DNA-binding motif class 1 / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Nucleic acid-binding proteins / 5' to 3' exonuclease, C-terminal subdomain / DNA polymerase; domain 1 / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Holliday junction branch migration complex subunit RuvA
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Rafferty, J.B. / Rice, D.W.
引用
ジャーナル: Science / 年: 1996
タイトル: Crystal structure of DNA recombination protein RuvA and a model for its binding to the Holliday junction.
著者: Rafferty, J.B. / Sedelnikova, S.E. / Hargreaves, D. / Artymiuk, P.J. / Baker, P.J. / Sharples, G.J. / Mahdi, A.A. / Lloyd, R.G. / Rice, D.W.
#1: ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystallization of E.Coli Ruva Gives Insights Into the Symmetry of a Holliday Junction/Protein Complex
著者: Sedelnikova, S.E. / Rafferty, J.B. / Hargreaves, D. / Mahdi, A.A. / Lloyd, R.G. / Rice, D.W.
履歴
登録1996年8月28日処理サイト: BNL
改定 1.01997年10月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RUVA PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,1981
ポリマ－22,1981
非ポリマー00
水91951
1
A: RUVA PROTEIN

A: RUVA PROTEIN

A: RUVA PROTEIN

A: RUVA PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,7914
ポリマ－88,7914
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation3_555-y,x,z1
crystal symmetry operation4_555y,-x,z1
Buried area9540 Å2
ΔGint-53 kcal/mol
Surface area33420 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)83.700, 83.700, 33.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number75
Space group name H-MP4

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要素

#1: タンパク質 RUVA PROTEIN


分子量: 22197.783 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: 12 BL21 (DE3) / 細胞株: BL21 / プラスミド: PAM159 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A809
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 51 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 53 %
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Sedelnikova, S.E., (1999) Acta Crystallogr. D., 55, 263.
PH range low: 7.5 / PH range high: 6.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
19 mg/mlprotein1drop
20.1 Mimidazole-HCl1drop
30.70-0.95 Msodium acetate1reservoir

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データ収集

放射光源波長: 1.5418
検出器タイプ: XUONG-HAMLIN MULTIWIRE / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1995年10月26日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射Num. obs: 16391 / % possible obs: 89 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.073

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解析

ソフトウェア
名称分類
TNT精密化
SDMSデータ削減
精密化解像度: 1.9→15 Å / σ(F): 0
詳細: THE B-FACTORS FOR THE C-TERMINAL SEGMENT OF THE PROTEIN (RESIDUES 107 - 203) ARE HIGH WITH AN AVERAGE VALUE OF 73.6 A**2 OVER ALL ATOMS (71.0A**2 FOR MAIN CHAIN) AND THUS REPRESENT POSITIONAL ...詳細: THE B-FACTORS FOR THE C-TERMINAL SEGMENT OF THE PROTEIN (RESIDUES 107 - 203) ARE HIGH WITH AN AVERAGE VALUE OF 73.6 A**2 OVER ALL ATOMS (71.0A**2 FOR MAIN CHAIN) AND THUS REPRESENT POSITIONAL UNCERTAINTY OF APPROXIMATELY 1A IN SOME REGIONS.
Rfactor反射数
Rwork0.209 -
obs-17090
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1377 0 0 51 1428
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0160.3
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.91
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes0.0085
X-RAY DIFFRACTIONt_it
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
ソフトウェア
*PLUS
名称: TNT / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor all: 0.209 / Rfactor Rfree: 0.027
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: t_plane_restr / Dev ideal: 0.008 / Weight: 5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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