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- PDB-1cr0: CRYSTAL STRUCTURE OF THE HELICASE DOMAIN OF THE GENE4 PROTEIN OF ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1cr0
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE HELICASE DOMAIN OF THE GENE4 PROTEIN OF BACTERIOPHAGE T7
要素DNA PRIMASE/HELICASE
キーワードTRANSFERASE / RECA-TYPE PROTEIN FOLD
機能・相同性
機能・相同性情報


: / viral DNA genome replication / DNA helicase activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / single-stranded DNA binding / 5'-3' DNA helicase activity / DNA helicase / forked DNA-dependent helicase activity / single-stranded 3'-5' DNA helicase activity / four-way junction helicase activity ...: / viral DNA genome replication / DNA helicase activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / single-stranded DNA binding / 5'-3' DNA helicase activity / DNA helicase / forked DNA-dependent helicase activity / single-stranded 3'-5' DNA helicase activity / four-way junction helicase activity / double-stranded DNA helicase activity / ATP hydrolysis activity / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Bacteriophage T7 DNA helicase/primase / : / Bacteriophage T7 DNA helicase/primase, N-terminal a+b fold / Bacteriophage T7, Gp4, DNA primase/helicase, N-terminal / Zinc-binding domain of primase-helicase / Zinc-binding domain of primase-helicase / Twinkle-like protein / Archaeal primase DnaG/twinkle-like, TOPRIM domain / Toprim-like / DnaB-like helicase C terminal domain ...Bacteriophage T7 DNA helicase/primase / : / Bacteriophage T7 DNA helicase/primase, N-terminal a+b fold / Bacteriophage T7, Gp4, DNA primase/helicase, N-terminal / Zinc-binding domain of primase-helicase / Zinc-binding domain of primase-helicase / Twinkle-like protein / Archaeal primase DnaG/twinkle-like, TOPRIM domain / Toprim-like / DnaB-like helicase C terminal domain / DNA helicase, DnaB-like, C-terminal / Superfamily 4 helicase domain profile. / TOPRIM / Toprim domain profile. / TOPRIM domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA helicase/primase
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage T7 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Sawaya, M.R. / Guo, S. / Tabor, S. / Richardson, C.C. / Ellenberger, T.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1999
タイトル: Crystal structure of the helicase domain from the replicative helicase-primase of bacteriophage T7.
著者: Sawaya, M.R. / Guo, S. / Tabor, S. / Richardson, C.C. / Ellenberger, T.
履歴
登録1999年8月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年11月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA PRIMASE/HELICASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,0243
ポリマ－32,8321
非ポリマー1922
水48627
1
A: DNA PRIMASE/HELICASE
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)198,14518
ポリマ－196,9926
非ポリマー1,15312
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z+1/31
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z+2/31
crystal symmetry operation4_555-x,-y,z+1/21
crystal symmetry operation5_555y,-x+y,z+5/61
crystal symmetry operation6_555x-y,x,z+1/61
単位格子
Length a, b, c (Å)80.600, 80.600, 85.610
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61
詳細The filament may be constructred by applying the crystallographic 6 sub 1 screw operators.

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要素

#1: タンパク質 DNA PRIMASE/HELICASE


分子量: 32831.977 Da / 分子数: 1 / 断片: HELICASE DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage T7 (ファージ)
属: T7-like viruses / プラスミド: PET17B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P03692, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 27 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.69 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9
詳細: AMMONIUM SULFATE, ACES, pH 9.00, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
pH: 7.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
125-35 mg/mlprotein1drop
210 mMlithium sulfate1drop
320 mMTris-HCl1drop
45 mMdithiothreitol1drop
51.4-1.6 Mammonium sulfate1reservoir
6100 mMACES1reservoir

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11131
21131
放射光源
由来サイトビームラインタイプID波長
シンクロトロンCHESS F110.935
回転陽極ELLIOTT GX-1321.5418
検出器
タイプID検出器日付
ADSC1CCD1999年1月8日
MARRESEARCH2IMAGE PLATE1998年12月20日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9351
21.54181
反射解像度: 2.3→20 Å / Num. all: 13523 / Num. obs: 13523 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 10.6 % / Biso Wilson estimate: 70.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Net I/σ(I): 26
反射 シェル解像度: 2.3→2.4 Å / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.399 / % possible all: 99.9
反射
*PLUS
Num. measured all: 144142
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.9 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MLPHARE位相決定
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 2.3→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: ENHGH & HUBER / 詳細: POWELL MINIMIZATION WITH BIN SCALING
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.298 1352 10 %RANDOM
Rwork0.247 ---
all0.254 13523 --
obs0.254 13523 100 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1823 0 10 27 1860
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.9
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.302 / Rfactor Rwork: 0.242
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: x_bond_d / Dev ideal: 0.013

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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