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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1cpy | ||||||
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タイトル | SITE-DIRECTED MUTAGENESIS ON (SERINE) CARBOXYPEPTIDASE Y FROM YEAST. THE SIGNIFICANCE OF THR 60 AND MET 398 IN HYDROLYSIS AND AMINOLYSIS REACTIONS | ||||||
![]() | SERINE CARBOXYPEPTIDASE | ||||||
![]() | HYDROLASE (CARBOXYPEPTIDASE) | ||||||
機能・相同性 | ![]() phytochelatin biosynthetic process / fungal-type vacuole lumen / carboxypeptidase C / serine-type carboxypeptidase activity / vacuolar lumen / fungal-type vacuole / zymogen activation / cellular response to nitrogen starvation / macroautophagy / endoplasmic reticulum ...phytochelatin biosynthetic process / fungal-type vacuole lumen / carboxypeptidase C / serine-type carboxypeptidase activity / vacuolar lumen / fungal-type vacuole / zymogen activation / cellular response to nitrogen starvation / macroautophagy / endoplasmic reticulum / extracellular region / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() | ||||||
![]() | Sorensen, S.B. / Raaschou-Nielsen, M. / Mortensen, U. / Remington, S.J. / Breddam, K. | ||||||
![]() | ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 1995 タイトル: Site-Directed Mutagenesis on (Serine) Carboxypeptidase Y from Yeast. The Significance of Thr 60 and met 398 in Hydrolysis and Aminolysis Reactions 著者: Sorensen, S.B. / Raaschou-Nielsen, M. / Mortensen, U.H. / Remington, S.J. / Breddam, K. #1: ![]() タイトル: 2.8 Angstroms Structure of Yeast Serine Carboxypeptidase 著者: Endrizzi, J.A. / Breddam, K. / Remington, S.J. | ||||||
履歴 |
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Remark 700 | SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE ...SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED. STRANDS 1, 2, 3, 5, 6, 7, 8, 9, 10 AND 11 OF S1A AND S1B ARE IDENTICAL. |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 95.9 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 73 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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Atom site foot note | 1: CIS PROLINE - PRO 54 / 2: CIS PROLINE - PRO 96 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 47239.293 Da / 分子数: 1 / 変異: E65A, E145A / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() ![]() | ||||
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#2: 糖 | #3: 水 | ChemComp-HOH / | Has protein modification | Y | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.35 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | *PLUS pH: 6.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Endrizzi, J.A., (1994) Biochemistry, 33, 11106. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
放射 | 散乱光タイプ: x-ray |
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放射波長 | 相対比: 1 |
反射 | *PLUS 最高解像度: 2.6 Å / 最低解像度: 20 Å / Num. obs: 14110 / % possible obs: 92 % / Observed criterion σ(I): 0 / Num. measured all: 48636 / Rmerge(I) obs: 0.072 |
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解析
ソフトウェア | 名称: TNT / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||
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精密化 | Rfactor obs: 0.18 / 最高解像度: 2.6 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 2.6 Å
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拘束条件 |
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精密化 | *PLUS Rfactor obs: 0.18 | ||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS |