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- PDB-1cob: CRYSTAL STRUCTURE SOLUTION AND REFINEMENT OF THE SEMISYNTHETIC CO... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1cob
タイトルCRYSTAL STRUCTURE SOLUTION AND REFINEMENT OF THE SEMISYNTHETIC COBALT SUBSTITUTED BOVINE ERYTHROCYTE ENZYME SUPEROXIDE DISMUTASE AT 2.0 ANGSTROMS RESOLUTION
要素SUPEROXIDE DISMUTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


Platelet degranulation / Detoxification of Reactive Oxygen Species / positive regulation of catalytic activity / neurofilament cytoskeleton organization / protein phosphatase 2B binding / relaxation of vascular associated smooth muscle / response to superoxide / peripheral nervous system myelin maintenance / retina homeostasis / auditory receptor cell stereocilium organization ...Platelet degranulation / Detoxification of Reactive Oxygen Species / positive regulation of catalytic activity / neurofilament cytoskeleton organization / protein phosphatase 2B binding / relaxation of vascular associated smooth muscle / response to superoxide / peripheral nervous system myelin maintenance / retina homeostasis / auditory receptor cell stereocilium organization / hydrogen peroxide biosynthetic process / myeloid cell homeostasis / muscle cell cellular homeostasis / superoxide metabolic process / heart contraction / superoxide dismutase / transmission of nerve impulse / superoxide dismutase activity / regulation of multicellular organism growth / response to axon injury / ovarian follicle development / dendrite cytoplasm / embryo implantation / glutathione metabolic process / removal of superoxide radicals / reactive oxygen species metabolic process / regulation of mitochondrial membrane potential / positive regulation of cytokine production / locomotory behavior / sensory perception of sound / response to hydrogen peroxide / regulation of blood pressure / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / peroxisome / protein-folding chaperone binding / response to heat / cytoplasmic vesicle / spermatogenesis / negative regulation of neuron apoptotic process / response to ethanol / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / intracellular iron ion homeostasis / positive regulation of MAPK cascade / copper ion binding / neuronal cell body / protein homodimerization activity / protein-containing complex / mitochondrion / zinc ion binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Copper/Zinc superoxide dismutase signature 1. / Superoxide dismutase (Cu/Zn) / superoxide dismutase copper chaperone / Superoxide dismutase, copper/zinc, binding site / Copper/Zinc superoxide dismutase signature 2. / Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Copper/zinc superoxide dismutase (SODC) / Superoxide dismutase-like, copper/zinc binding domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / COPPER (II) ION / Superoxide dismutase [Cu-Zn]
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / 解像度: 2 Å
データ登録者Djinovic, K. / Coda, A. / Antolini, L. / Pelosi, G. / Desideri, A. / Falconi, M. / Rotilio, G. / Bolognesi, M.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1992
タイトル: Crystal structure solution and refinement of the semisynthetic cobalt-substituted bovine erythrocyte superoxide dismutase at 2.0 A resolution.
著者: Djinovic, K. / Coda, A. / Antolini, L. / Pelosi, G. / Desideri, A. / Falconi, M. / Rotilio, G. / Bolognesi, M.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1992
タイトル: Crystal Structure of Yeast Cu,Zn Superoxide Dismutase. Crystallographic Refinement at 2.5 Angstroms Resolution
著者: Djinovic, K. / Gatti, G. / Coda, A. / Antolini, L. / Pelosi, G. / Desideri, A. / Falconi, M. / Marmocchi, F. / Rotilio, G. / Bolognesi, M.
#2: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.B / 年: 1991
タイトル: Structure Solution and Molecular Dynamics Refinement of the Yeast Cu,Zn Enzyme Superoxide Dismutase
著者: Djinovic, K. / Gatti, G. / Coda, A.
#3: ジャーナル: J.Biochem.(Tokyo) / 年: 1991
タイトル: Three-Dimensional Structure of Cu,Zn Superoxide Dismutase from Spinach at 2.0 Angstroms Resolution
著者: Kitagawa, Y. / Tanaka, N. / Hata, Y. / Kusonoki, M. / Lee, G. / Katsube, Y. / Asada, K. / Aibara, S. / Morita, Y.
#4: ジャーナル: Proteins / 年: 1989
タイトル: Evolution of Cu,Zn Superoxide Dismutase and the Greek-Key B-Barrel Structural Motif
著者: Getzoff, E.D. / Tainer, J.A. / Stempien, M.M. / Bell, G.I. / Hallewell, R.A.
#5: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1982
タイトル: Determination and Analysis of the 2 Angstroms Structure of Copper, Zinc Superoxide Dismutase
著者: Tainer, J.A. / Getzoff, E.D. / Beem, K.M. / Richardson, J.S. / Richardson, D.C.
履歴
登録1992年2月19日処理サイト: BNL
改定 1.01993年10月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700SHEET STRAND 4 OF SHEETS SMA AND SMB EXTENDS FROM 141 - 146. ACCORDING TO KABSCH AND SANDER ...SHEET STRAND 4 OF SHEETS SMA AND SMB EXTENDS FROM 141 - 146. ACCORDING TO KABSCH AND SANDER CRITERIA RESIDUE 147 CANNOT BE ATTRIBUTED AN EXTENDED CONFORMATION AND, THEREFORE, THE BETA STRAND IS INTERRUPTED AT THIS SITE. NEVERTHELESS THERE IS A HYDROGEN-BONDING INTERACTION BETWEEN RESIDUES CAL 5 AND GLY 148, AS IF THE BETA STRAND ACTUALLY CONTINUED FOR ONE RESIDUE AFTER 147.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SUPEROXIDE DISMUTASE
B: SUPEROXIDE DISMUTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,3926
ポリマ－31,1472
非ポリマー2454
水3,585199
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1560 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area13990 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.990, 147.630, 47.530
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Atom site foot note1: RESIDUES WITH POOR ELECTRON DENSITY: CHAIN A: LYS 3, LYS 9, GLN 15, LYS 23, LYS 73, LYS 89, ASN 90, GLU 107, TYR 108, LYS 120, LYS 151. CHAIN B: LYS 3, ASP 11, LYS 23, ASN 51, LYS 73, LYS 89, GLU 107, LYS 151.
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.56818, -0.20434, -0.79713), (-0.22022, -0.9711, 0.09197), (-0.79289, 0.12329, -0.59676)
ベクター: 27.526, 119.953, 22.219)
詳細THE TRANSFORMATION PRESENTED ON *MTRIX* RECORDS BELOW WILL YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR CHAIN B WHEN APPLIED TO CHAIN A. THE RMS DEVIATION OF THE CA ATOMS IS 0.282 ANGSTROMS.

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要素

#1: タンパク質 SUPEROXIDE DISMUTASE


分子量: 15573.337 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00442, superoxide dismutase
#2: 化合物 ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#3: 化合物 ChemComp-CO / COBALT (II) ION


分子量: 58.933 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Co
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 199 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.15 %
結晶化
*PLUS
pH: 6.5 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
116 mg/mlCu,Co b-SOD1drop
20.050 Mglycylglycine1drop
38 %(w/v)PEG40001drop
40.1 M1dropNaCl
516 %(w/v)PEG1reservoir

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 10 Å / Num. obs: 116401 / % possible obs: 75.2 % / Num. measured all: 18964 / Rmerge(I) obs: 0.068

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解析

ソフトウェア
名称分類
TNT精密化
FRODOモデル構築
精密化解像度: 2→10 Å /
Rfactor反射数
obs0.176 18876
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2184 0 4 199 2387
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 10 Å / Num. reflection obs: 18876 / Rfactor obs: 0.176
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 24.4 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg1.748
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d26.76
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONo_plane_restr0.014

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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