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- PDB-1cm8: PHOSPHORYLATED MAP KINASE P38-GAMMA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1cm8
タイトルPHOSPHORYLATED MAP KINASE P38-GAMMA
要素PHOSPHORYLATED MAP KINASE P38-GAMMA
キーワードTRANSFERASE / P38-GAMMA / GAMMA / PHOSPHORYLATION / MAP KINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


myoblast differentiation / Activation of PPARGC1A (PGC-1alpha) by phosphorylation / peptidase activator activity / muscle organ development / positive regulation of muscle cell differentiation / Myogenesis / negative regulation of cell cycle / signal transduction in response to DNA damage / MAP kinase activity / mitogen-activated protein kinase ...myoblast differentiation / Activation of PPARGC1A (PGC-1alpha) by phosphorylation / peptidase activator activity / muscle organ development / positive regulation of muscle cell differentiation / Myogenesis / negative regulation of cell cycle / signal transduction in response to DNA damage / MAP kinase activity / mitogen-activated protein kinase / p38MAPK events / NOD1/2 Signaling Pathway / Negative regulation of MAPK pathway / VEGFA-VEGFR2 Pathway / MAPK cascade / regulation of cell cycle / intracellular signal transduction / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / magnesium ion binding / signal transduction / mitochondrion / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Mitogen-activated protein kinase 12 / Mitogen-activated protein (MAP) kinase p38-like / Mitogen-activated protein (MAP) kinase, conserved site / MAP kinase signature. / : / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase domain ...Mitogen-activated protein kinase 12 / Mitogen-activated protein (MAP) kinase p38-like / Mitogen-activated protein (MAP) kinase, conserved site / MAP kinase signature. / : / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / Mitogen-activated protein kinase 12
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Bellon, S. / Fitzgibbon, M.J. / Fox, T. / Hsiao, H.M. / Wilson, K.P.
引用ジャーナル: Structure Fold.Des. / 年: 1999
タイトル: The structure of phosphorylated p38gamma is monomeric and reveals a conserved activation-loop conformation.
著者: Bellon, S. / Fitzgibbon, M.J. / Fox, T. / Hsiao, H.M. / Wilson, K.P.
履歴
登録1999年5月17日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年5月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHOSPHORYLATED MAP KINASE P38-GAMMA
B: PHOSPHORYLATED MAP KINASE P38-GAMMA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,4248
ポリマ－84,3142
非ポリマー1,1106
水3,351186
1
A: PHOSPHORYLATED MAP KINASE P38-GAMMA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,7124
ポリマ－42,1571
非ポリマー5553
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: PHOSPHORYLATED MAP KINASE P38-GAMMA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,7124
ポリマ－42,1571
非ポリマー5553
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)63.500, 66.820, 206.020
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Cell settingorthorhombic
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.0105, -0.9989, -0.0454), (-0.9999, 0.0108, -0.0073), (0.0077, 0.0454, -0.9989)
ベクター: 83.9047, 79.1746, 47.9239)

-
要素

#1: タンパク質 PHOSPHORYLATED MAP KINASE P38-GAMMA / STRESS-ACTIVATED PROTEIN KINASE-3 / ERK6 / ERK5


分子量: 42157.090 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P53778
#2: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 186 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.52 %
結晶化手法: 蒸気拡散法 / pH: 7 / 詳細: pH 7.0, VAPOR DIFFUSION
結晶化
*PLUS
pH: 8.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
10.5 mMprotein1drop
25 mMAMP-PNP1drop
30.02 %1dropC12E9
4100 mM1reservoirNaOAc
5100 mMTris1reservoirpH8.5
627 %PEG40001reservoir
710 mM1reservoirMgCl2
85 mMdithiothreitol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.1
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. obs: 31732 / % possible obs: 89.9 % / 冗長度: 3.7 % / Rsym value: 6.7 / Net I/σ(I): 9.8
反射
*PLUS
Num. measured all: 118429 / Rmerge(I) obs: 0.067
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / 最低解像度: 2.49 Å / % possible obs: 76.5 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS0.2精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.4→50 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
詳細: THE DATA ARE EXTREMELY ANISOTROPIC. THIS RESULTED IN LESS THAN 100% COMPLETENESS FOR THE NATIVE DATA.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2826 2768 9.9 %RANDOM
Rwork0.2322 ---
obs-27840 79.3 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5190 0 66 186 5442
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAINTS
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.2 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / 最低解像度: 50 Å / σ(F): 2 / % reflection Rfree: 9.9 % / Rfactor obs: 0.232
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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