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万見
- PDB-1ckj: CASEIN KINASE I DELTA TRUNCATION MUTANT CONTAINING RESIDUES 1-317... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ckj
タイトルCASEIN KINASE I DELTA TRUNCATION MUTANT CONTAINING RESIDUES 1-317 COMPLEX WITH BOUND TUNGSTATE
要素RECOMBINANT CASEIN KINASE I DELTA
キーワードPHOSPHOTRANSFERASE / PROTEIN KINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / AURKA Activation by TPX2 / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / positive regulation of non-canonical Wnt signaling pathway / COPII-mediated vesicle transport ...Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / AURKA Activation by TPX2 / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / positive regulation of non-canonical Wnt signaling pathway / COPII-mediated vesicle transport / protein localization to Golgi apparatus / microtubule nucleation / tau-protein kinase / midbrain dopaminergic neuron differentiation / protein localization to cilium / non-motile cilium assembly / protein localization to centrosome / tau-protein kinase activity / Golgi organization / positive regulation of Wnt signaling pathway / spindle assembly / spindle microtubule / circadian regulation of gene expression / cellular response to nerve growth factor stimulus / regulation of circadian rhythm / spindle / Wnt signaling pathway / endocytosis / kinase activity / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / actin cytoskeleton / protein phosphorylation / protein kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / cilium / ciliary basal body / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / signal transduction / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site ...: / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TUNGSTATE(VI)ION / Casein kinase I isoform delta
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / 解像度: 2.46 Å
データ登録者Longenecker, K.L. / Roach, P.J. / Hurley, T.D.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1996
タイトル: Three-dimensional structure of mammalian casein kinase I: molecular basis for phosphate recognition.
著者: Longenecker, K.L. / Roach, P.J. / Hurley, T.D.
#1: ジャーナル: Embo J. / 年: 1995
タイトル: Crystal Structure of Casein Kinase-1, a Phosphate-Directed Protein Kinase
著者: Xu, R. / Carmel, G. / Sweet, R.M. / Kuret, J. / Cheng, X.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1993
タイトル: Molecular Cloning, Expression, and Characterization of a 49-Kilodalton Casein Kinase I Isoform from Rat Testis
著者: Graves, P.R. / Haas, D.W. / Hagedorn, C.H. / Depaoli-Roach, A.A. / Roach, P.J.
履歴
登録1995年8月25日処理サイト: BNL
改定 1.01995年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RECOMBINANT CASEIN KINASE I DELTA
B: RECOMBINANT CASEIN KINASE I DELTA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,2307
ポリマ－73,9912
非ポリマー1,2395
水57632
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)106.740, 115.470, 60.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 RECOMBINANT CASEIN KINASE I DELTA


分子量: 36995.531 Da / 分子数: 2
変異: C-TERMINAL TRUNCATION MUTANT CONTAINING RESIDUES 1 - 317
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 解説: HOST BL21(DE3) / 細胞株: 293 / 遺伝子: T7 / 器官: TESTES / プラスミド: PET-8C / 遺伝子 (発現宿主): T7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): 293
参照: UniProt: Q06486, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; キナーゼ（アルコールにつなげるもの）
#2: 化合物
ChemComp-WO4 / TUNGSTATE(VI)ION


分子量: 247.838 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: WO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 32 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.25 %
結晶化詳細: MOLECULE: RECOMBINANT CASEIN KINASE I DELTA. CRYSTALS WERE GROWN BY THE SITTING DROP TECHNIQUE, MIXING 3 MICROLITER OF PROTEIN SOLUTION WITH 3 MICROLITER OF RESERVOIR SOLUTION. THE PROTEIN ...詳細: MOLECULE: RECOMBINANT CASEIN KINASE I DELTA. CRYSTALS WERE GROWN BY THE SITTING DROP TECHNIQUE, MIXING 3 MICROLITER OF PROTEIN SOLUTION WITH 3 MICROLITER OF RESERVOIR SOLUTION. THE PROTEIN SOLUTION CONSISTED OF 14 MG/ML PROTEIN IN 50 MM TRIS-HCL (PH=7.5), 1 MM EDTA, 5 MM DTT, 0.2 M NACL, 2.5 MM BETA-OCTYL GLUCOSIDE. THE RESERVOIR SOLUTION CONTAINED 15% PEG 3400, 50 MM SODIUM CITRATE, 50 MM DIBASIC POTASSIUM PHOSPHATE, (PH=6.8). DATA WAS COLLECTED ON A CRYSTAL SOAKED FOR 6 DAYS IN 15% PEG 3400, 50 MM SODIUM CITRATE, 17.5 MM SODIUM TUNGSTATE, (PH=6.8). ROOM TEMPERATURE.
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 51 %
結晶化
*PLUS
pH: 6.8 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
114-16 %PEG34001reservoir
250 mMsodium citrate1reservoir
350 mMpotassium phosphate1reservoir

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データ収集

放射光源波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS II / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1994年8月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.46→53 Å / Num. obs: 23846 / % possible obs: 85 % / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.066
反射
*PLUS
Num. measured all: 70215 / Rmerge(I) obs: 0.066

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
R-AXISデータ削減
X-PLOR3.1位相決定
精密化解像度: 2.46→8 Å / σ(F): 1
Rfactor反射数%反射
Rfree0.271 -7 %
Rwork0.192 --
obs0.192 22955 85 %
原子変位パラメータBiso mean: 38.1 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.25 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.46→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4816 0 25 32 4873
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.531
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d21.55
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.123
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg21.55
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.123

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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