[日本語] English
万見
- PDB-1cjd: THE BACTERIOPHAGE PRD1 COAT PROTEIN, P3, IS STRUCTURALLY SIMILAR ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1cjd
タイトルTHE BACTERIOPHAGE PRD1 COAT PROTEIN, P3, IS STRUCTURALLY SIMILAR TO HUMAN ADENOVIRUS HEXON
要素PROTEIN (MAJOR CAPSID PROTEIN (P3))
キーワードVIRAL PROTEIN / BACTERIOPHAGE PRD1 / COAT PROTEIN / JELLY ROLL
機能・相同性
機能・相同性情報


Viral coat protein p3 / Adenovirus Type 2 Hexon; domain 4 / Bacteriophage PRD1, P3 / Bacteriophage PRD1, P3, N-terminal / P3 major capsid protein / Group II dsDNA virus coat/capsid protein / Jelly Rolls - #20 / Distorted Sandwich / Viral coat protein subunit / Jelly Rolls ...Viral coat protein p3 / Adenovirus Type 2 Hexon; domain 4 / Bacteriophage PRD1, P3 / Bacteriophage PRD1, P3, N-terminal / P3 major capsid protein / Group II dsDNA virus coat/capsid protein / Jelly Rolls - #20 / Distorted Sandwich / Viral coat protein subunit / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Major capsid protein P3
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage PRD1 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Benson, S.D. / Bamford, J.K.H. / Bamford, D.H. / Burnett, R.M.
引用
ジャーナル: Cell / 年: 1999
タイトル: Viral evolution revealed by bacteriophage PRD1 and human adenovirus coat protein structures.
著者: S D Benson / J K Bamford / D H Bamford / R M Burnett /
要旨: The unusual bacteriophage PRD1 features a membrane beneath its icosahedral protein coat. The crystal structure of the major coat protein, P3, at 1.85 A resolution reveals a molecule with three ...The unusual bacteriophage PRD1 features a membrane beneath its icosahedral protein coat. The crystal structure of the major coat protein, P3, at 1.85 A resolution reveals a molecule with three interlocking subunits, each with two eight-stranded viral jelly rolls normal to the viral capsid, and putative membrane-interacting regions. Surprisingly, the P3 molecule closely resembles hexon, the equivalent protein in human adenovirus. Both viruses also have similar overall architecture, with identical capsid lattices and attachment proteins at their vertices. Although these two dsDNA viruses infect hosts from very different kingdoms, their striking similarities, from major coat protein through capsid architecture, strongly suggest their evolutionary relationship.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1993
タイトル: Crystallization of the major coat protein of PRD1, a bacteriophage with an internal membrane.
著者: Stewart, P.L. / Ghosh, S. / Bamford, D.H. / Burnett, R.M.
#2: ジャーナル: Virology / 年: 1990
タイトル: Capsomer proteins of bacteriophage PRD1, a bacterial virus with a membrane.
著者: Bamford, J.K. / Bamford, D.H.
履歴
登録1999年4月12日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年9月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年11月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (MAJOR CAPSID PROTEIN (P3))
B: PROTEIN (MAJOR CAPSID PROTEIN (P3))
C: PROTEIN (MAJOR CAPSID PROTEIN (P3))


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)130,0393
ポリマ－130,0393
非ポリマー00
水8,521473
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10040 Å2
ΔGint-52 kcal/mol
Surface area40420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)117.956, 121.296, 126.387
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.099073, 0.989728, 0.102942), (-0.01345, -0.102161, 0.99471), (0.994959, -0.09996, 0.003165)-11.2353, 4.0649, 8.6096
2given(0.098976, -0.013544, 0.995086), (0.989644, -0.103222, -0.099896), (0.104089, 0.994549, 0.003195)-7.4965, 12.566, -3.0997

-
要素

#1: タンパク質 PROTEIN (MAJOR CAPSID PROTEIN (P3))


分子量: 43346.219 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage PRD1 (ファージ)
属: Tectivirus / 発現宿主: Salmonella typhimurium (サルモネラ菌) / 参照: UniProt: P22535
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 473 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 64 %
解説: MAD PHASES WERE COLLECTED ON A SE-MET P3 DERIVATIVE AND THE MODEL USED TO PHASE THE NATIVE P3 DATA
結晶化pH: 4.2
詳細: 35% (W/V) MPD, 0.2 M NACL, 0.1 M SODIUM ACETATE, PH 4.2
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
pH: 8.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
15 mg/mlprotein1drop
210 mMTris-HCl1drop
3300 mM1dropNaCl
435 %(v/v)MPD1reservoir
5100 mMsodium acetate1reservoir
6200 mM1reservoirNaCl

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 0.9500, 0.9786, 0.9790
検出器タイプ: BRANDEIS / 検出器: CCD / 日付: 1997年6月1日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.951
20.97861
30.9791
反射解像度: 1.85→35 Å / Num. obs: 151224 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 5.2 % / Biso Wilson estimate: 10.1 Å2 / Rsym value: 0.046 / Net I/σ(I): 12
反射 シェル解像度: 1.8→1.9 Å / 冗長度: 2 % / Mean I/σ(I) obs: 9 / Rsym value: 0.197 / % possible all: 91.6
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.046

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASES位相決定
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.85→35 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.205 1372 1.1 %SPHERES
Rwork0.178 ---
obs-121093 78.3 %-
原子変位パラメータBiso mean: 25.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.21 Å0.18 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.12 Å0.13 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8502 0 0 473 8975
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d27.5
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.85
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.561.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2.532
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2.722
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it4.172.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: UNRESTRAINED
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.93 Å / Rfactor Rfree error: 0.02 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2 100 1.1 %
Rwork0.196 8869 -
obs--46.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOLTOPH19.SOL
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 35 Å / σ(F): 2 / % reflection Rfree: 1.1 % / Rfactor obs: 0.178
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 25.9 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg27.5
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.85
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.2 / % reflection Rfree: 1.1 % / Rfactor Rwork: 0.196

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る