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- PDB-1ci9: DFP-INHIBITED ESTERASE ESTB FROM BURKHOLDERIA GLADIOLI -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ci9
タイトルDFP-INHIBITED ESTERASE ESTB FROM BURKHOLDERIA GLADIOLI
要素PROTEIN (CARBOXYLESTERASE)
キーワードHYDROLASE / CABOXYLESTERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; エステル加水分解酵素; カルボン酸エステル加水分解酵素 / hydrolase activity / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Beta-lactamase-related / Beta-lactamase / Beta-lactamase, class-A active site / Beta-lactamase class-A active site. / Beta-lactamase / DD-peptidase/beta-lactamase superfamily / Beta-lactamase/transpeptidase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DIISOPROPYL PHOSPHONATE / Esterase EstB
類似検索 - 構成要素
生物種Burkholderia gladioli (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Wagner, U.G. / Petersen, E.I. / Schwab, H. / Kratky, C.
引用
ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2002
タイトル: EstB from Burkholderia gladioli: a novel esterase with a beta-lactamase fold reveals steric factors to discriminate between esterolytic and beta-lactam cleaving activity
著者: Wagner, U.G. / Petersen, E.I. / Schwab, H. / Kratky, C.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1997
タイトル: Crystallization and preliminary X-ray diffraction studies of the Pseudomonas marginata esterase EstB.
著者: Wagner, U.G. / Solkner, B. / Petersen, E.I. / Schlacher, A. / Schwab, H. / Kratky, C.
履歴
登録1999年4月8日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年12月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42019年11月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / diffrn_source / struct_conn
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title ..._citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.52023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model / refine
Item: _refine.pdbx_method_to_determine_struct / _refine.pdbx_starting_model
改定 1.72024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 999SEQUENCE THE SEQUENCE OF THIS PROTEIN IS NOT AVAILABLE IN SEQUENCE DATABASE

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (CARBOXYLESTERASE)
B: PROTEIN (CARBOXYLESTERASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,8354
ポリマ－83,5022
非ポリマー3322
水10,287571
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)83.444, 83.444, 194.576
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.504007, -0.863289, -0.026608), (-0.858029, 0.496936, 0.12977), (-0.098807, 0.088236, -0.991187)
ベクター: 11.332, -13.112, 220.61501)

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (CARBOXYLESTERASE) / ESTB


分子量: 41751.160 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Burkholderia gladioli (バクテリア)
細胞内の位置: INTRACELLULAR / 遺伝子: ESTB / プラスミド: PMS470(DELTA)8 / 細胞内の位置 (発現宿主): INTRACELLULAR / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): E.COLI K12 / 参照: UniProt: Q9KX40, carboxylesterase
#2: 化合物 ChemComp-DFP / DIISOPROPYL PHOSPHONATE / ジイソプロポキシホスフィニルラジカル


分子量: 166.155 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H15O3P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 571 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 53 %
結晶化pH: 7.5
詳細: 10% PEG 4000, 10% 2-PROPANOL, 0.05M NA HEPES BUFFER (PH=7.5), pH 7.50
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
10.1 MHEPES1reservoirpH7.5
210 %2-propanol1reservoir
320 20PEG40001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.9076
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9076 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→15 Å / Num. obs: 69158 / % possible obs: 94 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.024
反射 シェル解像度: 1.8→1.9 Å / 冗長度: 3.3 % / Rsym value: 0.118 / % possible all: 96.7
反射
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 15 Å / % possible obs: 94 % / 冗長度: 5.2 % / Num. measured all: 235197
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 1.9 Å / % possible obs: 97 % / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.108

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
SHELXL-97精密化
DENZOデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 1.8→15 Å / Num. parameters: 25111 / Num. restraintsaints: 23545 / 交差検証法: AFTER SOLUTION / σ(F): 0 / 詳細: DISORDERED REGIONS WERE MODELED STEREOCHEMICALLY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2352 3515 5.4 %RANDOM
Rwork0.1759 ---
all-65643 --
obs-65643 95 %-
Refine analyzeNum. disordered residues: 0
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5670 0 20 571 6261
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.027
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d1.89
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELX / バージョン: 97 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 15 Å / Rfactor all: 0.176
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.89
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg25.5
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.37

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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