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- PDB-1ci8: ESTERASE ESTB FROM BURKHOLDERIA GLADIOLI: AN ESTERASE WITH (BETA)... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ci8
タイトルESTERASE ESTB FROM BURKHOLDERIA GLADIOLI: AN ESTERASE WITH (BETA)-LACTAMASE FOLD.
要素PROTEIN (CARBOXYLESTERASE)
キーワードHYDROLASE / ESTERASE / LACTAMASE FOLD
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; エステル加水分解酵素; カルボン酸エステル加水分解酵素 / hydrolase activity / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Beta-lactamase-related / Beta-lactamase / Beta-lactamase, class-A active site / Beta-lactamase class-A active site. / Beta-lactamase / DD-peptidase/beta-lactamase superfamily / Beta-lactamase/transpeptidase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ISOPROPYL ALCOHOL / Esterase EstB
類似検索 - 構成要素
生物種Burkholderia gladioli (バクテリア)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Wagner, U.G. / Petersen, E.I. / Schwab, H. / Kratky, C.
引用
ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2002
タイトル: EstB from Burkholderia gladioli: a novel esterase with a beta-lactamase fold reveals steric factors to discriminate between esterolytic and beta-lactam cleaving activity
著者: Wagner, U.G. / Petersen, E.I. / Schwab, H. / Kratky, C.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1997
タイトル: Crystallization and preliminary X-ray diffraction studies of the Pseudomonas marginata esterase EstB.
著者: Wagner, U.G. / Solkner, B. / Petersen, E.I. / Schlacher, A. / Schwab, H. / Kratky, C.
履歴
登録1999年4月8日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年12月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42019年11月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.52023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999SEQUENCE THE SEQUENCE OF THIS PROTEIN IS NOT AVAILABLE IN SEQUENCE DATABASE

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (CARBOXYLESTERASE)
B: PROTEIN (CARBOXYLESTERASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,7436
ポリマ－83,5022
非ポリマー2404
水6,359353
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)82.922, 82.922, 193.460
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.992279, -0.005429, 0.12391), (-0.000277, -0.999136, -0.041554), (0.124029, 0.041199, -0.991423)
ベクター: -24.995, 137.42599, 356.02399)

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (CARBOXYLESTERASE) / ESTB


分子量: 41751.160 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Burkholderia gladioli (バクテリア)
細胞内の位置: INTRACELLULAR / 遺伝子: ESTB / プラスミド: PMS470(DELTA)8 / 細胞内の位置 (発現宿主): INTRACELLULAR / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): E. COLI K12 / 参照: UniProt: Q9KX40, carboxylesterase
#2: 化合物
ChemComp-IPA / ISOPROPYL ALCOHOL / 2-PROPANOL / 2-プロパノ-ル


分子量: 60.095 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O / コメント: alkaloid*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 353 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 53 %
結晶化pH: 7.5
詳細: 10% PEG 4000, 10% 2-PROPANOL, 0.05 M NA HEPES BUFFER (PH=7.5), pH 7.50
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
10.1 MHEPES1reservoirpH7.5
210 %2-propanol1reservoir
320 %PEG40001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: SIEMENS / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 詳細: COLLIMATOR
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→20 Å / Num. obs: 49177 / % possible obs: 68 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.053
反射 シェル解像度: 1.8→2 Å / Rmerge(I) obs: 0.138 / % possible all: 27
反射
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 20 Å / % possible obs: 68 % / Num. measured all: 188976
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 27 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MLPHARE位相決定
X-PLOR3.851精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2→15 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: DISORDERED REGIONS WERE MODELED STEREOCHEMICALLY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.247 2225 4.2 %SHELLS
Rwork0.184 ---
obs-43840 83 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5675 0 0 369 6044
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.73
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24.6
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.81
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2→2.09 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.293 107 1.7 %
Rwork0.218 2047 -
obs--35.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOLTOPH19.SOL
X-RAY DIFFRACTION3TOP.ISO
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 20 Å / Rfactor obs: 0.184
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.64
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.81
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.293 / Rfactor Rwork: 0.218

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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