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万見
- PDB-1cd3: PROCAPSID OF BACTERIOPHAGE PHIX174 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1cd3
タイトルPROCAPSID OF BACTERIOPHAGE PHIX174
要素
  • PROTEIN (CAPSID PROTEIN GPF)
  • PROTEIN (SCAFFOLDING PROTEIN GPB)
  • PROTEIN (SCAFFOLDING PROTEIN GPD)
  • PROTEIN (SPIKE PROTEIN GPG)
キーワードVIRUS / COMPLEX (VIRUS CAPSID PROTEINS) / BACTERIOPHAGE / PROCAPSID / SCAFFOLDING PROTEIN / CHAPERONE / Icosahedral virus
機能・相同性
機能・相同性情報


viral scaffold assembly and maintenance / viral scaffold / viral procapsid maturation / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素 / T=1 icosahedral viral capsid / viral capsid / peptidase activity / host cell cytoplasm / symbiont entry into host cell / virion attachment to host cell ...viral scaffold assembly and maintenance / viral scaffold / viral procapsid maturation / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素 / T=1 icosahedral viral capsid / viral capsid / peptidase activity / host cell cytoplasm / symbiont entry into host cell / virion attachment to host cell / structural molecule activity / proteolysis
類似検索 - 分子機能
Scaffolding protein gpD of bacteriophage procapsid fold / Scaffolding protein gpD of bacteriophage procapsid / Scaffold protein B / Scaffold protein B superfamily / Scaffold protein B / Procapsid Of Bacteriophage Phix174, Chain 1 / Scaffold protein D / Scaffold protein D / Scaffold protein D superfamily / Bacteriophage scaffolding protein D ...Scaffolding protein gpD of bacteriophage procapsid fold / Scaffolding protein gpD of bacteriophage procapsid / Scaffold protein B / Scaffold protein B superfamily / Scaffold protein B / Procapsid Of Bacteriophage Phix174, Chain 1 / Scaffold protein D / Scaffold protein D / Scaffold protein D superfamily / Bacteriophage scaffolding protein D / Bacteriophage G4 Capsid Proteins Gpf, Gpg, Gpj, subunit 1 / Microviridae F protein / Major spike protein G / Major spike protein (G protein) / Microviridae F protein / Microviridae F protein superfamily / Capsid protein (F protein) / Capsid/spike protein, ssDNA virus / Jelly Rolls - #20 / Few Secondary Structures / Irregular / Viral coat protein subunit / Jelly Rolls / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Internal scaffolding protein B / Capsid protein F / Major spike protein G / External scaffolding protein D
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage phiX174 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Rossmann, M.G. / Dokland, T.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: The role of scaffolding proteins in the assembly of the small, single-stranded DNA virus phiX174.
著者: Dokland, T. / Bernal, R.A. / Burch, A. / Pletnev, S. / Fane, B.A. / Rossmann, M.G.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 1997
タイトル: Structure of a viral procapsid with molecular scaffolding.
著者: Dokland, T. / McKenna, R. / Ilag, L.L. / Bowman, B.R. / Incardona, N.L. / Fane, B.A. / Rossmann, M.G.
#2: ジャーナル: Structure / 年: 1995
タイトル: DNA packaging intermediates of bacteriophage phi X174.
著者: Ilang, L.L. / Olson, N.H. / Dokland, T. / Music, C.L. / Cheng, R.H. / Bowen, Z. / McKenna, R. / Rossmann, M.G. / Baker, T.S. / Incardona, N.L.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1994
タイトル: Analysis of the single-stranded DNA bacteriophage phi X174, refined at a resolution of 3.0 A.
著者: McKenna, R. / Ilag, L.L. / Rossmann, M.G.
#4: ジャーナル: Nature / 年: 1992
タイトル: Atomic structure of single-stranded DNA bacteriophage phi X174 and its functional implications.
著者: McKenna, R. / Xia, D. / Willingmann, P. / Ilag, L.L. / Krishnaswamy, S. / Rossmann, M.G. / Olson, N.H. / Baker, T.S. / Incardona, N.L.
#5: ジャーナル: The Bacteriophages (The Viruses) / 年: 1988
タイトル: The Bacteriophages
#6: ジャーナル: Nature / 年: 1977
タイトル: Nucleotide sequence of bacteriophage phi X174 DNA.
著者: Sanger, F. / Air, G.M. / Barrell, B.G. / Brown, N.L. / Coulson, A.R. / Fiddes, C.A. / Hutchison, C.A. / Slocombe, P.M. / Smith, M.
履歴
登録1999年3月5日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年4月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42019年11月6日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / citation_editor / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年12月27日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_remark / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_remark.text / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type
改定 1.62024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
Remark 285THE ENTRY PRESENTED HERE DOES NOT CONTAIN THE COMPLETE CRYSTAL ASYMMETRIC UNIT. IN ADDITION, THE ...THE ENTRY PRESENTED HERE DOES NOT CONTAIN THE COMPLETE CRYSTAL ASYMMETRIC UNIT. IN ADDITION, THE COORDINATES ARE NOT PRESENTED IN THE STANDARD CRYSTAL FRAME. IN ORDER TO GENERATE THE FULL CRYSTAL AU, APPLY THE FOLLOWING TRANSFORMATION MATRIX OR MATRICES AND SELECTED BIOMT RECORDS TO THE COORDINATES, AS SHOWN BELOW. X0 1 1.000000 0.000000 0.000000 188.08200 X0 2 0.000000 1.000000 0.000000 188.08200 X0 3 0.000000 0.000000 1.000000 188.08200 X1 1 0.834253 0.463850 -0.298103 -4.02480 X1 2 -0.298103 0.834253 0.463850 -4.02480 X1 3 0.463850 -0.298103 0.834253 -4.02480 CRYSTAL AU = (X0) * (BIOMT 1-20) * CHAINS 1,2,3,4,F,G,B + (X1) * (BIOMT 1-20) * CHAINS 1,2,3,4,F,G,B

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
1: PROTEIN (SCAFFOLDING PROTEIN GPD)
2: PROTEIN (SCAFFOLDING PROTEIN GPD)
3: PROTEIN (SCAFFOLDING PROTEIN GPD)
4: PROTEIN (SCAFFOLDING PROTEIN GPD)
F: PROTEIN (CAPSID PROTEIN GPF)
G: PROTEIN (SPIKE PROTEIN GPG)
B: PROTEIN (SCAFFOLDING PROTEIN GPB)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)149,1457
ポリマ－149,1457
非ポリマー00
水1,72996
1
1: PROTEIN (SCAFFOLDING PROTEIN GPD)
2: PROTEIN (SCAFFOLDING PROTEIN GPD)
3: PROTEIN (SCAFFOLDING PROTEIN GPD)
4: PROTEIN (SCAFFOLDING PROTEIN GPD)
F: PROTEIN (CAPSID PROTEIN GPF)
G: PROTEIN (SPIKE PROTEIN GPG)
B: PROTEIN (SCAFFOLDING PROTEIN GPB)
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,948,725420
ポリマ－8,948,725420
非ポリマー00
水7,566420
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
1: PROTEIN (SCAFFOLDING PROTEIN GPD)
2: PROTEIN (SCAFFOLDING PROTEIN GPD)
3: PROTEIN (SCAFFOLDING PROTEIN GPD)
4: PROTEIN (SCAFFOLDING PROTEIN GPD)
F: PROTEIN (CAPSID PROTEIN GPF)
G: PROTEIN (SPIKE PROTEIN GPG)
B: PROTEIN (SCAFFOLDING PROTEIN GPB)
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 746 kDa, 35 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)745,72735
ポリマ－745,72735
非ポリマー00
水63135
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
1: PROTEIN (SCAFFOLDING PROTEIN GPD)
2: PROTEIN (SCAFFOLDING PROTEIN GPD)
3: PROTEIN (SCAFFOLDING PROTEIN GPD)
4: PROTEIN (SCAFFOLDING PROTEIN GPD)
F: PROTEIN (CAPSID PROTEIN GPF)
G: PROTEIN (SPIKE PROTEIN GPG)
B: PROTEIN (SCAFFOLDING PROTEIN GPB)
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 895 kDa, 42 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)894,87242
ポリマ－894,87242
非ポリマー00
水75742
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
6
1: PROTEIN (SCAFFOLDING PROTEIN GPD)
2: PROTEIN (SCAFFOLDING PROTEIN GPD)
3: PROTEIN (SCAFFOLDING PROTEIN GPD)
4: PROTEIN (SCAFFOLDING PROTEIN GPD)
F: PROTEIN (CAPSID PROTEIN GPF)
G: PROTEIN (SPIKE PROTEIN GPG)
B: PROTEIN (SCAFFOLDING PROTEIN GPB)
x 20
1: PROTEIN (SCAFFOLDING PROTEIN GPD)
2: PROTEIN (SCAFFOLDING PROTEIN GPD)
3: PROTEIN (SCAFFOLDING PROTEIN GPD)
4: PROTEIN (SCAFFOLDING PROTEIN GPD)
F: PROTEIN (CAPSID PROTEIN GPF)
G: PROTEIN (SPIKE PROTEIN GPG)
B: PROTEIN (SCAFFOLDING PROTEIN GPB)
x 20


  • crystal asymmetric unit, crystal frame
  • 5.97 MDa, 280 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,965,816280
ポリマ－5,965,816280
非ポリマー00
水5,044280
タイプ名称対称操作数
transform to crystal frame2
identity operation1_555x,y,z2
point symmetry operation38
単位格子
Length a, b, c (Å)774.000, 774.000, 774.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number199
Space group name H-MI213
対称性点対称性: (ヘルマン・モーガン記号: 532 / シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

#1: タンパク質
PROTEIN (SCAFFOLDING PROTEIN GPD)


分子量: 16953.316 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Enterobacteria phage phiX174 (ファージ)
属: Microvirus / 生物種: Enterobacteria phage phiX174 sensu lato / 株: C / 参照: UniProt: P69486
#2: タンパク質 PROTEIN (CAPSID PROTEIN GPF)


分子量: 48407.375 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Enterobacteria phage phiX174 (ファージ)
属: Microvirus / 生物種: Enterobacteria phage phiX174 sensu lato / 株: C / 参照: UniProt: P03641
#3: タンパク質 PROTEIN (SPIKE PROTEIN GPG)


分子量: 19061.652 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Enterobacteria phage phiX174 (ファージ)
属: Microvirus / 生物種: Enterobacteria phage phiX174 sensu lato / 株: C / 参照: UniProt: P03643
#4: タンパク質 PROTEIN (SCAFFOLDING PROTEIN GPB)


分子量: 13863.118 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Enterobacteria phage phiX174 (ファージ)
属: Microvirus / 生物種: Enterobacteria phage phiX174 sensu lato / 株: C / 参照: UniProt: P03633
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 96 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 30

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試料調製

結晶化手法: 蒸気拡散法 / pH: 6
詳細: PROCAPSIDS WERE CRYSTALLIZED BY VAPOUR DIFFUSION FROM 43-37% (OF SATURATION) AMMONIUM SULFATE, 100MM MES PH6.0, VAPOR DIFFUSION
結晶化
*PLUS
温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Dokland, T., (1998) Acta Cryst., D54, 878.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
10.5 MMES1reservoirpH6.0
243-47 %(v/v)ammonium sulfate1reservoir
315-20 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 277 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.918
検出器タイプ: FUJI / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年2月1日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→45 Å / Num. obs: 632194 / % possible obs: 67.14 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.69 % / Rmerge(I) obs: 0.217 / Rsym value: 0.217
反射 シェル解像度: 3.5→3.63 Å / 冗長度: 2.11 % / % possible all: 27.3
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 27.2 % / Num. unique obs: 25651 / Rmerge(I) obs: 0.36

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MGRモデル構築
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
SnB位相決定
MGR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1PHX

1phx


解像度: 3.5→8 Å / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0.1 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / σ(F): 2 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.275 --
obs-564313 67.2 %
原子変位パラメータBiso mean: 24.7 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.5→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9755 0 0 96 9851
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.95
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d28.31
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.09
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTRAINTS
LS精密化 シェル解像度: 3.5→3.64 Å / Total num. of bins used: 8 /
Rfactor反射数
Rwork0.403 26288
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PARHCSDX.PRO / Topol file: TOPHCSDX.PRO
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.273
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg28.31
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.09

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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