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- PDB-1cbg: THE CRYSTAL STRUCTURE OF A CYANOGENIC BETA-GLUCOSIDASE FROM WHITE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1cbg
タイトルTHE CRYSTAL STRUCTURE OF A CYANOGENIC BETA-GLUCOSIDASE FROM WHITE CLOVER (TRIFOLIUM REPENS L.), A FAMILY 1 GLYCOSYL-HYDROLASE
要素CYANOGENIC BETA-GLUCOSIDASE
キーワードHYDROLASE (O-GLYCOSYL) / CYANOGENIC BETA-GLUCOSIDASE
機能・相同性
機能・相同性情報


: / beta-glucosidase / beta-glucosidase activity / carbohydrate metabolic process
類似検索 - 分子機能
Glycosyl hydrolases family 1 active site. / Glycosyl hydrolases family 1, N-terminal conserved site / Glycosyl hydrolases family 1 N-terminal signature. / Glycosyl hydrolase family 1 / Glycoside hydrolase family 1 / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cyanogenic beta-glucosidase
類似検索 - 構成要素
生物種Trifolium repens (オランダゲンゲ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Barrett, T.E. / Suresh, C.G. / Tolley, S.P. / Hughes, M.A.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 1995
タイトル: The crystal structure of a cyanogenic beta-glucosidase from white clover, a family 1 glycosyl hydrolase.
著者: Barrett, T. / Suresh, C.G. / Tolley, S.P. / Dodson, E.J. / Hughes, M.A.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1993
タイトル: Crystallization and Preliminary Crystallographic Analysis of the Cyanogenic Beta-Glucosidase from the White Clover Trifolium Repens L
著者: Tolley, S.P. / Barrett, T.E. / Suresh, C.G. / Hughes, M.A.
履歴
登録1995年7月31日処理サイト: BNL
改定 1.01995年10月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32019年7月17日Group: Advisory / Data collection / Refinement description
カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / software
Item: _software.classification / _software.name / _software.version
改定 1.42019年8月14日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.name / _software.version
改定 1.52024年10月23日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CYANOGENIC BETA-GLUCOSIDASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,4201
ポリマ－56,4201
非ポリマー00
水7,855436
1
A: CYANOGENIC BETA-GLUCOSIDASE

A: CYANOGENIC BETA-GLUCOSIDASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,8392
ポリマ－112,8392
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_665-y+1,-x+1,-z+1/21
Buried area2710 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area37210 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)70.326, 70.326, 249.096
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO 199
2: TRP 446 - SER 447 OMEGA = 358.47 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
詳細SYMMETRY THE CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS PRESENTED BELOW GENERATE THE SUBUNITS OF THE POLYMERIC MOLECULE. APPLIED TO RESIDUES: PHE 1 .. LYS 490 THE CYANOGENIC BETA-GLUCOSIDASE FROM WHITE CLOVER EXISTS AS A HOMODIMER IN SOLUTION. THE DIMERS ARE RELATED BY THE CRYSTALLOGRAPHIC TWO-FOLD AXIS PASSING THROUGH THE UNIT CELL ORIGIN IN THE AB PLANE. SYMMETRY1 1 0.000000 -1.000000 0.000000 1.00000 SYMMETRY2 1 -1.000000 0.000000 0.000000 1.00000 SYMMETRY3 1 0.000000 0.000000 -1.000000 0.50000

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要素

#1: タンパク質 CYANOGENIC BETA-GLUCOSIDASE


分子量: 56419.664 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Trifolium repens (オランダゲンゲ) / 器官: LEAVES / Variant: L / 組織: LEAVES / 参照: UniProt: P26205, beta-glucosidase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 436 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.91 %
結晶化pH: 6 / 詳細: pH 6.0
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 6.2 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Tolley, S.P., (1993) J.Mol.Biol., 229, 791.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
148-52 %(w/v)ammonium sulphate1reservoir
2200 mMTris-maleate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.88
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1994年4月16日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.88 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→15 Å / Num. obs: 30663 / % possible obs: 88 % / Observed criterion σ(I): 3.5 / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.057
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.057

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
ARP/wARPモデル構築
X-PLOR3.1モデル構築
PROLSQ精密化
X-PLOR3.1精密化
X-PLOR3.1位相決定
精密化解像度: 2.15→9 Å / σ(F): 0
詳細: WATER MOLECULES WITH OCCUPANCIES OF 0.5 HAVE BEEN ASSIGNED TO DENSITY THAT IS PROBABLY ATTRIBUTABLE TO GLYCOSYLATION (IN THE VICINITY OF RESIDUES ASN 15 AND ASN 315) BUT IS OF INSUFFICIENT ...詳細: WATER MOLECULES WITH OCCUPANCIES OF 0.5 HAVE BEEN ASSIGNED TO DENSITY THAT IS PROBABLY ATTRIBUTABLE TO GLYCOSYLATION (IN THE VICINITY OF RESIDUES ASN 15 AND ASN 315) BUT IS OF INSUFFICIENT QUALITY TO MODEL AS SUGAR RESIDUES.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.247 -10 %
Rwork0.195 --
obs0.195 27250 95 %
原子変位パラメータBiso mean: 12 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3993 0 0 436 4429
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d16.84
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d2.259
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it0.4351.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it0.7612
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it0.8152
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it1.2663
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.189 / Rfactor Rwork: 0.189
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.010.02
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d0.0360.04
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg16.84
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg2.259
X-RAY DIFFRACTIONx_planar_d0.0370.05
X-RAY DIFFRACTIONx_plane_restr0.0110.02
X-RAY DIFFRACTIONx_chiral_restr0.01020.12

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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