[日本語] English
万見
- PDB-1c52: THERMUS THERMOPHILUS CYTOCHROME-C552: A NEW HIGHLY THERMOSTABLE C... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1c52
タイトルTHERMUS THERMOPHILUS CYTOCHROME-C552: A NEW HIGHLY THERMOSTABLE CYTOCHROME-C STRUCTURE OBTAINED BY MAD PHASING
要素CYTOCHROME-C552
キーワードELECTRON TRANSPORT PROTEIN / CYTOCHROME-C552 / MAD / THERMOSTABILITY
機能・相同性
機能・相同性情報


electron transfer activity / heme binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Cytochrome c / Cytochrome c-like domain / Cytochrome Bc1 Complex; Chain D, domain 2 / Cytochrome c family profile. / Cytochrome c-like domain / Cytochrome c-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / Cytochrome c-552
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.28 Å
データ登録者Than, M.E. / Hof, P. / Huber, R. / Bourenkov, G.P. / Bartunik, H.D. / Buse, G. / Soulimane, T.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1997
タイトル: Thermus thermophilus cytochrome-c552: A new highly thermostable cytochrome-c structure obtained by MAD phasing.
著者: Than, M.E. / Hof, P. / Huber, R. / Bourenkov, G.P. / Bartunik, H.D. / Buse, G. / Soulimane, T.
#1: ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 1985
タイトル: Amino Acid Sequence of Cytochrome C-552 from Thermus Thermophilus Hb8
著者: Titani, K. / Ericsson, L.H. / Hon-Nami, K. / Miyazawa, T.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1978
タイトル: Reversible Thermal Unfolding of Thermostable Cytochrome C-552
著者: Nojima, H. / Hon-Nami, K. / Oshima, T. / Noda, H.
#3: ジャーナル: J.Biochem.(Tokyo) / 年: 1977
タイトル: Purification and Some Properties of Cytochrome C-552 from an Extreme Thermophile, Thermus Thermophilus Hb8
著者: Hon-Nami, K. / Oshima, T.
履歴
登録1997年6月23日処理サイト: BNL
改定 1.01998年6月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / software / struct_conn / struct_conn_type / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _software.name / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: CYTOCHROME-C552
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,8112
ポリマ－14,1951
非ポリマー6161
水3,531196
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)47.100, 47.100, 68.820
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number76
Space group name H-MP41

-
要素

#1: タンパク質 CYTOCHROME-C552


分子量: 14194.575 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: OXIDIZED STATE (FE+++) / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 細胞内の位置: PERIPLASM / 参照: UniProt: P04164
#2: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 196 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.3 %
結晶化pH: 8.2
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 2.8 M AMMONIUM SULFATE, 100 MM TRIS/HCL, PH 8.2
結晶化
*PLUS
手法: unknown
詳細: drop consists of 8 microlitter protein and 2 microlitter reservoir solution
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
210 mMTris/HCl1drop
3100 mMTris-HCl1reservoir
42.0 Mammonium sulfate1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MPG/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW6 / 波長: 1.05
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年10月1日 / 詳細: MIRROR
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL SI(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.05 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.28→14.6 Å / Num. obs: 36004 / % possible obs: 93.6 % / 冗長度: 4.6 % / Biso Wilson estimate: 12.7 Å2 / Rsym value: 0.033 / Net I/σ(I): 14.1
反射 シェル解像度: 1.28→1.31 Å / 冗長度: 2.5 % / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Rsym value: 0.357 / % possible all: 78.2
反射
*PLUS
Num. measured all: 165576 / Rmerge(I) obs: 0.033
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 78.2 % / Rmerge(I) obs: 0.357

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MADPRBモデル構築
MADSYS位相決定
X-PLOR3.851モデル構築
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
MOSFLMデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CCP4(AGROVATAデータスケーリング
ROTAVATAデータスケーリング
TRUNCATEデータスケーリング
MADPRB位相決定
X-PLOR3.851位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.28→8 Å / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0.1 / Isotropic thermal model: RESTRAINED
詳細: OCCUPANCY AND B-FACTOR ARE SET TO ZERO FOR ALL ATOMS THAT ARE NOT DEFINED IN THE FINAL 2FO-FC ELECTRON DENSITY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.224 1825 4.7 %RANDOM
Rwork0.191 ---
obs0.191 35906 93.3 %-
原子変位パラメータBiso mean: 15.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.28→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1040 0 43 196 1279
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.453
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d23.15
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.263
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.28→1.29 Å / Total num. of bins used: 30
Rfactor反射数%反射
Rfree0.304 34 2.66 %
Rwork0.327 748 -
obs--61.1 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg23.15
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.263
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.327

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る