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万見
- PDB-1by6: Peptide of human apolipoprotein C-II -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1by6
タイトルPeptide of human apolipoprotein C-II
要素APOLIPOPROTEIN C-II
キーワードSIGNALING PROTEIN / APOLIPOPROTEIN / AMPHIPATHIC HELIX / LIPID ASSOCIATION / LPL ACTIVATION
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of very-low-density lipoprotein particle remodeling / positive regulation of phospholipid catabolic process / triglyceride-rich lipoprotein particle remodeling / positive regulation of triglyceride catabolic process / chylomicron remodeling / lipoprotein lipase activator activity / lipase inhibitor activity / negative regulation of cholesterol transport / negative regulation of very-low-density lipoprotein particle clearance / spherical high-density lipoprotein particle ...positive regulation of very-low-density lipoprotein particle remodeling / positive regulation of phospholipid catabolic process / triglyceride-rich lipoprotein particle remodeling / positive regulation of triglyceride catabolic process / chylomicron remodeling / lipoprotein lipase activator activity / lipase inhibitor activity / negative regulation of cholesterol transport / negative regulation of very-low-density lipoprotein particle clearance / spherical high-density lipoprotein particle / Assembly of active LPL and LIPC lipase complexes / negative regulation of lipid metabolic process / positive regulation of lipoprotein lipase activity / intermediate-density lipoprotein particle / chylomicron remnant clearance / negative regulation of receptor-mediated endocytosis / very-low-density lipoprotein particle remodeling / Chylomicron remodeling / Chylomicron assembly / positive regulation of fatty acid biosynthetic process / high-density lipoprotein particle clearance / chylomicron / phospholipid efflux / positive regulation of phospholipase activity / very-low-density lipoprotein particle / reverse cholesterol transport / low-density lipoprotein particle / triglyceride homeostasis / HDL remodeling / cholesterol efflux / phospholipase activator activity / phospholipase binding / lipid catabolic process / Retinoid metabolism and transport / NR1H3 & NR1H2 regulate gene expression linked to cholesterol transport and efflux / molecular function activator activity / cholesterol homeostasis / early endosome / lipid binding / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Apolipoprotein C-II / ApoC-II domain superfamily / Apolipoprotein C-II
類似検索 - ドメイン・相同性
Apolipoprotein C-II
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法溶液NMR / DISTANCE GEOMETRY, SIMULATED ANNEALING, RELAXATION MATRIX REFINEMENT
データ登録者Storjohann, R. / Rozek, A. / Sparrow, J.T. / Cushley, R.J.
引用ジャーナル: Biochim.Biophys.Acta / 年: 2000
タイトル: Structure of a biologically active fragment of human serum apolipoprotein C-II in the presence of sodium dodecyl sulfate and dodecylphosphocholine.
著者: Storjohann, R. / Rozek, A. / Sparrow, J.T. / Cushley, R.J.
履歴
登録1999年12月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年11月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年3月14日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Source and taxonomy
カテゴリ: pdbx_entity_src_syn / pdbx_nmr_exptl_sample ...pdbx_entity_src_syn / pdbx_nmr_exptl_sample / pdbx_nmr_sample_details / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_entity_src_syn.details / _pdbx_entity_src_syn.ncbi_taxonomy_id ..._pdbx_entity_src_syn.details / _pdbx_entity_src_syn.ncbi_taxonomy_id / _pdbx_entity_src_syn.organism_common_name / _pdbx_entity_src_syn.organism_scientific / _pdbx_nmr_sample_details.solvent_system / _pdbx_nmr_spectrometer.field_strength
改定 1.42024年4月10日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: APOLIPOPROTEIN C-II


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,9711
ポリマ－3,9711
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area4050 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)19 / 20structures with acceptable covalent geometry
代表モデルモデル #19lowest energy

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要素

#1: タンパク質・ペプチド APOLIPOPROTEIN C-II


分子量: 3971.444 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 44-79 / 由来タイプ: 合成
詳細: THIS PEPTIDE WAS CHEMICALLY SYNTHESIZED ON AN ABI 430A SYNTHESIZER (PE APPLIED BIOSYSTEMS, FOSTER CITY, CA, USA) BY THE SOLID PHASE METHOD USING T-BOC/BENZYL PROTECTING GROUPS AND A PHENYL- ...詳細: THIS PEPTIDE WAS CHEMICALLY SYNTHESIZED ON AN ABI 430A SYNTHESIZER (PE APPLIED BIOSYSTEMS, FOSTER CITY, CA, USA) BY THE SOLID PHASE METHOD USING T-BOC/BENZYL PROTECTING GROUPS AND A PHENYL-ACETAMIDOMETHYL-POLYSTYRENE SUPPORT WITH FAST HBTU/HOBT COUPLING. AFTER SYNTHESIS THE PEPTIDE WAS DEPROTECTED AND CLEAVED FROM THE RESIN WITH TMSBR.
由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P02655

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D NOESY
1212D-TOCSY
131DQF-COSY
NMR実験の詳細Text: USING WATERGATE FOR WATER SUPPRESSION

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試料調製

詳細内容: PERDEUTERATED SODIUM DODECYL SULFATE (SDS) IN 160 FOLD MOLAR EXCESS RELATIVE TO PEPTIDE CONCENTRATION
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料濃度: 5 mM / 構成要素: apoC-II / Isotopic labeling: natural abundance
試料状態pH: 4.1 / 温度: 310 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AMX 600 / 製造業者: Bruker / モデル: AMX 600 / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
X-PLORBRUNGER精密化
X-PLORBRUNGER構造決定
精密化手法: DISTANCE GEOMETRY, SIMULATED ANNEALING, RELAXATION MATRIX REFINEMENT
ソフトェア番号: 1
詳細: THE STRUCTURE OF APOC-II(44-79) IN THE PRESENCE OF SODIUM DODECYL SULFATE WAS REFINED USING A RELAXATION MATRIX REFINEMENT PROTOCOL BASED ON 241 NOESY CROSS- PEAK INTENSITIES MEASURED AT ...詳細: THE STRUCTURE OF APOC-II(44-79) IN THE PRESENCE OF SODIUM DODECYL SULFATE WAS REFINED USING A RELAXATION MATRIX REFINEMENT PROTOCOL BASED ON 241 NOESY CROSS- PEAK INTENSITIES MEASURED AT SEVEN DIFFERENT NOESY MIXING TIMES BETWEEN 75 MS AND 300 MS. NO DIHEDRAL RESTRAINTS WERE USED. THIS ENTRY CONTAINS 19 ACCEPTED STRUCTURES. ONE CALCULATED STRUCTURE WAS REJECTED BECAUSE OF HIGH COVALENT ENERGY. STRUCTURE CALCULATIONS WERE PERFORMED WITH THE PROGRAM X-PLOR (AXEL BRUNGER) INCLUDING DISTANCE GEOMETRY CALCULATIONS, SIMULATED ANNEALING (BOTH UNDER THE ISOLATED SPIN PAIR APPROXIMATION AND COMPLETE RELAXATION MATRIX CALCULATIONS) AS WELL AS ENERGY MINIMIZATION WITH A CONJUGATED GRADIENT. THE CHARMM FORCEFIELD WAS USED. FOR DETAILS ON STRUCTURE CALCULATION PLEASE SEE REFERENCE CITED UNDER "JRNL".
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with acceptable covalent geometry
計算したコンフォーマーの数: 20 / 登録したコンフォーマーの数: 19

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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