[日本語] English
万見
- PDB-1buq: SOLUTION STRUCTURE OF DELTA-5-3-KETOSTEROID ISOMERASE COMPLEXED W... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1buq
タイトルSOLUTION STRUCTURE OF DELTA-5-3-KETOSTEROID ISOMERASE COMPLEXED WITH THE STEROID 19-NORTESTOSTERONE-HEMISUCCINATE
要素PROTEIN (3-KETOSTEROID ISOMERASE-19-NORTESTOSTERONE-HEMISUCCINATE)
キーワードISOMERASE / KETOSTEROID ISOMERASE-19NTHS / ENZYME-SUBSTRATE COMPLEX / ENZYMES
機能・相同性
機能・相同性情報


steroid Delta-isomerase / steroid Delta-isomerase activity / steroid metabolic process
類似検索 - 分子機能
Steroid delta5-4-isomerase / Ketosteroid isomerase / Nuclear transport factor 2 (NTF2) domain / SnoaL-like domain / SnoaL-like domain / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, - #50 / NTF2-like domain superfamily / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-NTH / Steroid Delta-isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Comamonas testosteroni (バクテリア)
手法溶液NMR / DISTANCE GEOMETRY, SIMULATED ANNEALING, REFINEMENT CALCULATIONS
データ登録者Massiah, M.A. / Abeygunawardana, C. / Gittis, A.G. / Mildvan, A.S.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 1998
タイトル: Solution structure of Delta 5-3-ketosteroid isomerase complexed with the steroid 19-nortestosterone hemisuccinate.
著者: Massiah, M.A. / Abeygunawardana, C. / Gittis, A.G. / Mildvan, A.S.
履歴
登録1998年9月4日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年1月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list ...pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_conf / struct_conf_type
改定 1.42021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (3-KETOSTEROID ISOMERASE-19-NORTESTOSTERONE-HEMISUCCINATE)
B: PROTEIN (3-KETOSTEROID ISOMERASE-19-NORTESTOSTERONE-HEMISUCCINATE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,5094
ポリマ－26,7602
非ポリマー7492
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)15 / 120NOE VIOLATION =< 0.35A AND DIHEDRAL VIOLATION < 5 DEG.
代表モデルモデル #1

-
要素

#1: タンパク質 PROTEIN (3-KETOSTEROID ISOMERASE-19-NORTESTOSTERONE-HEMISUCCINATE) / KSI


分子量: 13380.102 Da / 分子数: 2 / 変異: Y55F,Y88F / 由来タイプ: 組換発現
詳細: KSI COMPLEXED WITH 19-NORTESTOSTERONE-HEMISUCCINATE, A SUBSTRATE ANALOG.
由来: (組換発現) Comamonas testosteroni (バクテリア)
解説: PET-25B+GENE / プラスミド: PET-25B / 細胞株 (発現宿主): BL21/DE3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00947, steroid Delta-isomerase
#2: 化合物 ChemComp-NTH / SUCCINIC ACID MONO-(13-METHYL-3-OXO-2,3,6,7,8,9,10,11,12,13,14,15,16,17-TETRADECAHYDRO-1H-CYCLOPENTA[A]PHENANTHREN-17-YL) ESTER / こはく酸水素1-(3-オキソエストラ-4-エン-17α-イル)


分子量: 374.471 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H30O5

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D NOESY
1212D TOCSY
1312D 1H-15N HSQC
1412D 1H-13C CT-HSQC
1513D 1H-13C-FILTERED NOESY-HSQC
1613D 1H-15N TOCSY-HSQC
1713D 1H-13C-NOESY-HSQC
1813D 1H-15N HMQC-NOESY-HSQC
1913D (H)CCH-TOCSY
11013D 1H-13C HMQC-NOESY-HSQC
11113D HNCO
11213D HN(CA)CB
NMR実験の詳細Text: THE STRUCTURE OF THE 3-KETOSTEROID ISOMERASE 19-NORTESTOSTERONE HEMISUCCINATE ( 19-NTHS) COMPLEX WAS DETERMINED FROM BOTH 2D NOESY, 3D NOESY AND TRIPLE RESONANCE NMR SPECTRA ON AN UNLABELED ...Text: THE STRUCTURE OF THE 3-KETOSTEROID ISOMERASE 19-NORTESTOSTERONE HEMISUCCINATE ( 19-NTHS) COMPLEX WAS DETERMINED FROM BOTH 2D NOESY, 3D NOESY AND TRIPLE RESONANCE NMR SPECTRA ON AN UNLABELED SAMPLE (2D NOESY), 15N-LABELED, 13C-, 15N-UNIFORMLY LABELED, AND/OR 13C-,15N/15N-HETEROLABELED ISOMERASE WITH 1.1 MM 19-NTHS. 3D NOESY AND TRIPLE RESONACE SPECTRA ON THE 15N-UNIFORMLY LABELED AND 13C-,15N-UNIFORMLY SAMPLES WERE USED FOR 1H, 15N,13C ASSIGNMENTS AS WELL AS STRUCTURAL INFORMATION FOR EACH SUBUNIT. THE 1H-13C-FILTERED NOESY-HSQC OF A 13C, 15N/15N-HETEROLABELED SAMPLE PROVIDED CRITICAL NOES BETWEEN THE IDENTICAL MONOMERS OF THE HOMODIMER WHICH LED TO THE SOLUTION STRUCTURE OF KSI COMPLEXED TO 19-NTHS.

-
試料調製

試料状態イオン強度: 30 mM / pH: 7.2 / 圧: 1 atm / 温度: 310 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

-
NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Varian UNITYPLUS / 製造業者: Varian / モデル: UNITYPLUS / 磁場強度: 600 MHz

-
解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR3.8BRUNGER精密化
X-PLOR3.8構造決定
精密化手法: DISTANCE GEOMETRY, SIMULATED ANNEALING, REFINEMENT CALCULATIONS
ソフトェア番号: 1
詳細: DURING THE REFINEMENT, THE NON-BONDED INTERACTIONS WERE MODELED ONLY BY A QUADRATIC REPULSIVE ENERGY TERM, WHILE THE ATTRACTIVE COMPONENT OF THE LENNARD- JONES POTENTIAL AND THE ELECTROSTATIC ...詳細: DURING THE REFINEMENT, THE NON-BONDED INTERACTIONS WERE MODELED ONLY BY A QUADRATIC REPULSIVE ENERGY TERM, WHILE THE ATTRACTIVE COMPONENT OF THE LENNARD- JONES POTENTIAL AND THE ELECTROSTATIC ENERGY WERE TURNED OFF. AT THE FINAL STAGES OF REFINEMENT, A SQUARE-WELL POTENTIAL ENERGY FUNCTION WAS USED FOR THE NOE AND THE DIHEDRAL ANGLE RESTRANTS WITH A FORCE OF 500 KCAL MOL-1 ANG-2 AND 200 KCAL MOL-1 RAD-2, RESPECTIVELY. OF THE 120 EMBEDDED SUBSTRUCTURES, 60 CONVERGED TO ACCEPTABLE STRUCTURES WITH NOE VIOLATION EQUAL OR LESS THAN 0.5ANG. OF THESE, 15 BEST STRUCTURES WITH NOE VIOLATIONS EQUAL OR LESS THAN 0.35 ANG AND DIHEDRAL VIOLATION < 5 DEG WERE SELECTED. MODEL 1 (STRUCTURE 1) OF THE 15 STRUCTURES OF THE KSI-19NTHS COMPLEX IS THE LOWEST ENERGY STRUCTURE.
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: NOE VIOLATION =< 0.35A AND DIHEDRAL VIOLATION < 5 DEG.
計算したコンフォーマーの数: 120 / 登録したコンフォーマーの数: 15

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る