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- PDB-1bqq: CRYSTAL STRUCTURE OF THE MT1-MMP--TIMP-2 COMPLEX -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bqq
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE MT1-MMP--TIMP-2 COMPLEX
要素
  • MEMBRANE-TYPE MATRIX METALLOPROTEINASE
  • METALLOPROTEINASE INHIBITOR 2
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / MATRIX METALLOPROTEINASE / TISSUE INHIBITOR OF METALLOPROTEINASES / PROTEINASE COMPLEX / PRO-GELATINASE A ACTIVATOR / COMPLEX (METALLOPROTEINASE-RECEPTOR) / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


membrane-type matrix metalloproteinase-1 / negative regulation of GDF15-GFRAL signaling pathway / craniofacial suture morphogenesis / positive regulation of macrophage migration / macropinosome / response to odorant / negative regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / chondrocyte proliferation / head development / metalloendopeptidase inhibitor activity ...membrane-type matrix metalloproteinase-1 / negative regulation of GDF15-GFRAL signaling pathway / craniofacial suture morphogenesis / positive regulation of macrophage migration / macropinosome / response to odorant / negative regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / chondrocyte proliferation / head development / metalloendopeptidase inhibitor activity / TGFBR3 PTM regulation / astrocyte cell migration / tissue remodeling / negative regulation of focal adhesion assembly / positive regulation of protein processing / endochondral ossification / intermediate filament cytoskeleton / embryonic cranial skeleton morphogenesis / endothelial cell proliferation / zymogen activation / positive regulation of B cell differentiation / branching morphogenesis of an epithelial tube / positive regulation of myotube differentiation / Activation of Matrix Metalloproteinases / endodermal cell differentiation / metalloaminopeptidase activity / Collagen degradation / collagen catabolic process / extracellular matrix disassembly / negative regulation of Notch signaling pathway / regulation of protein localization to plasma membrane / response to mechanical stimulus / ovarian follicle development / response to hormone / Degradation of the extracellular matrix / extracellular matrix organization / extracellular matrix / response to cytokine / skeletal system development / cell motility / lung development / protein catabolic process / : / protein processing / metalloendopeptidase activity / Golgi lumen / response to estrogen / male gonad development / integrin binding / melanosome / positive regulation of cell growth / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / cytoplasmic vesicle / angiogenesis / endopeptidase activity / response to oxidative stress / response to hypoxia / positive regulation of cell migration / serine-type endopeptidase activity / focal adhesion / proteolysis / extracellular space / zinc ion binding / metal ion binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tissue inhibitor of metalloproteinase-1. Chain B, domain 1 / Tissue inhibitor of metalloproteinase-1. Chain B, domain 1 / Peptidase M10A, matrix metallopeptidase, C-terminal / Domain of unknown function (DUF3377) / Protease inhibitor I35 (TIMP) / Proteinase inhibitor I35b (TIMP), C-terminal / Tissue inhibitor of metalloproteinase, conserved site / Tissue inhibitor of metalloproteinase / Tissue inhibitors of metalloproteinases signature. / Tissue inhibitor of metalloproteinase family. ...Tissue inhibitor of metalloproteinase-1. Chain B, domain 1 / Tissue inhibitor of metalloproteinase-1. Chain B, domain 1 / Peptidase M10A, matrix metallopeptidase, C-terminal / Domain of unknown function (DUF3377) / Protease inhibitor I35 (TIMP) / Proteinase inhibitor I35b (TIMP), C-terminal / Tissue inhibitor of metalloproteinase, conserved site / Tissue inhibitor of metalloproteinase / Tissue inhibitors of metalloproteinases signature. / Tissue inhibitor of metalloproteinase family. / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #120 / PGBD superfamily / Netrin domain / NTR domain profile. / Tissue inhibitor of metalloproteinases-like, OB-fold / Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidoglycan binding-like / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Hemopexin-like repeats / Hemopexin-like domain superfamily / Hemopexin / Putative peptidoglycan binding domain / Hemopexin repeat profile. / Hemopexin-like repeats. / Peptidase M10A / Peptidase M10A, catalytic domain / Peptidase M10, metallopeptidase / Matrixin / PGBD-like superfamily / Peptidase, metallopeptidase / Zinc-dependent metalloprotease / Collagenase (Catalytic Domain) / Collagenase (Catalytic Domain) / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Alpha-Beta Complex / Beta Barrel / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Metalloproteinase inhibitor 2 / Matrix metalloproteinase-14
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Fernandez-Catalan, C. / Bode, W. / Huber, R. / Turk, D. / Calvete, J.J. / Lichte, A. / Tschesche, H. / Maskos, K.
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 1998
タイトル: Crystal structure of the complex formed by the membrane type 1-matrix metalloproteinase with the tissue inhibitor of metalloproteinases-2, the soluble progelatinase A receptor.
著者: Fernandez-Catalan, C. / Bode, W. / Huber, R. / Turk, D. / Calvete, J.J. / Lichte, A. / Tschesche, H. / Maskos, K.
履歴
登録1998年8月18日処理サイト: BNL
改定 1.01999年8月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月25日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
M: MEMBRANE-TYPE MATRIX METALLOPROTEINASE
T: METALLOPROTEINASE INHIBITOR 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,5356
ポリマ－40,3242
非ポリマー2114
水5,603311
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2940 Å2
ΔGint-76 kcal/mol
Surface area17030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)102.650, 40.100, 85.680
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.30, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 MEMBRANE-TYPE MATRIX METALLOPROTEINASE / CDMT1-MMP / MATRIX METALLOPROTEINASE-14 / MMP-14 / MT-MMP 1 / MTMMP1


分子量: 19795.799 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P50281, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ
#2: タンパク質 METALLOPROTEINASE INHIBITOR 2 / TIMP-2 / TISSUE INHIBITOR OF METALLOPROTEINASES-2 / COLLAGENASE INHIBITOR


分子量: 20528.699 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P16368
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 311 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 40 %
結晶化pH: 5.6 / 詳細: pH 5.60
結晶化
*PLUS
pH: 5.6 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
110 mg/mlprotein1drop
220 mM1dropBaCl2
310 mM1dropMgCl2
45 mM1dropCaCl2
5100 mM1dropNaCl
6100 mMammonium sulfate1drop
716 %(w/v)PEG80001drop
8MES-NaOH1drop5.6

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データ収集

回折平均測定温度: 300 K
放射光源由来: 回転陽極 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年4月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→20 Å / Num. obs: 11911 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.095
反射 シェル解像度: 2.5→2.6 Å / Rmerge(I) obs: 0.389 / % possible all: 93.2
反射
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 20 Å / Num. measured all: 73215
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 93.2 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
X-PLOR3.843精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.75→20 Å / Data cutoff high absF: 1000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.248 --RANDOM
Rwork0.189 ---
obs0.189 11911 97 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.75→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2835 0 4 317 3156
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.88
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.843 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 8 Å / Num. reflection obs: 8537
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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