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万見
- PDB-1bni: BARNASE WILDTYPE STRUCTURE AT PH 6.0 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bni
タイトルBARNASE WILDTYPE STRUCTURE AT PH 6.0
要素BARNASE
キーワードMICROBIAL RIBONUCLEASE / ALPHA/BETA PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ / RNA endonuclease activity / RNA binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Barnase / Guanine-specific ribonuclease N1/T1/U2 / ribonuclease / Microbial ribonucleases / Ribonuclease/ribotoxin / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Bacillus amyloliquefaciens (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Cameron, A. / Henrick, K. / Fersht, A.R. / Dodson, G. / Buckle, A.M.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1993
タイトル: Crystal structural analysis of mutations in the hydrophobic cores of barnase.
著者: Buckle, A.M. / Henrick, K. / Fersht, A.R.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 1982
タイトル: Molecular Structure of a New Family of Ribonucleases
著者: Mauguen, Y. / Hartley, R.W. / Dodson, E.J. / Dodson, G.G. / Bricogne, G. / Chothia, C. / Jack, A.
履歴
登録1995年5月17日処理サイト: BNL
改定 1.01995年9月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BARNASE
B: BARNASE
C: BARNASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,1963
ポリマ－37,1963
非ポリマー00
水3,891216
1
A: BARNASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,3991
ポリマ－12,3991
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: BARNASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,3991
ポリマ－12,3991
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: BARNASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,3991
ポリマ－12,3991
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)59.390, 59.390, 82.590
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number145
Space group name H-MP32

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要素

#1: タンパク質 BARNASE


分子量: 12398.721 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus amyloliquefaciens (バクテリア)
プラスミド: PUC19 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P00648, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 216 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.58 %
結晶化pH: 6 / 詳細: pH 6.0
結晶化
*PLUS
温度: 23 ℃ / pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
145 %satammonium sulfate1reservoir
23.0 Mammonium phosphate1reservoir
30.02 Mzinc sulphate1reservoir
410-20 mg/mlprotein1drop

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX7.2 / 波長: 1.488
検出器検出器: FILM
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.488 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→10 Å / Num. obs: 16312 / % possible obs: 80 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.089
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.089

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解析

ソフトウェア
名称分類
PROLSQ精密化
MOSFLMデータ削減
精密化解像度: 2.1→10 Å / σ(F): 0 /
Rfactor反射数%反射
obs0.179 16312 80 %
原子変位パラメータBiso mean: 15.4 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2547 0 0 216 2763
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.020.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0580.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0660.06
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it0.9991
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.7711.5
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it1.7031.5
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it2.5292
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0170.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1460.12
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1960.5
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2260.5
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd0.2260.5
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor3.23.2
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor18.918.9
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor22.922.9
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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