[日本語] English
万見
- PDB-1bh5: HUMAN GLYOXALASE I Q33E, E172Q DOUBLE MUTANT -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bh5
タイトルHUMAN GLYOXALASE I Q33E, E172Q DOUBLE MUTANT
要素LACTOYLGLUTATHIONE LYASE
キーワードLYASE / LACTOYLGLUTATHIONE LYASE / GLYOXALASE I
機能・相同性
機能・相同性情報


lactoylglutathione lyase / lactoylglutathione lyase activity / methylglyoxal metabolic process / Pyruvate metabolism / glutathione metabolic process / osteoclast differentiation / carbohydrate metabolic process / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of apoptotic process / extracellular exosome ...lactoylglutathione lyase / lactoylglutathione lyase activity / methylglyoxal metabolic process / Pyruvate metabolism / glutathione metabolic process / osteoclast differentiation / carbohydrate metabolic process / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of apoptotic process / extracellular exosome / zinc ion binding / nucleoplasm / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glyoxalase I signature 2. / Glyoxalase I / Glyoxalase I, conserved site / Glyoxalase I signature 1. / 2,3-Dihydroxybiphenyl 1,2-Dioxygenase, domain 1 / 2,3-Dihydroxybiphenyl 1,2-Dioxygenase; domain 1 / Glyoxalase/fosfomycin resistance/dioxygenase domain / Glyoxalase/Bleomycin resistance protein/Dioxygenase superfamily / Vicinal oxygen chelate (VOC) domain / Vicinal oxygen chelate (VOC) domain profile. ...Glyoxalase I signature 2. / Glyoxalase I / Glyoxalase I, conserved site / Glyoxalase I signature 1. / 2,3-Dihydroxybiphenyl 1,2-Dioxygenase, domain 1 / 2,3-Dihydroxybiphenyl 1,2-Dioxygenase; domain 1 / Glyoxalase/fosfomycin resistance/dioxygenase domain / Glyoxalase/Bleomycin resistance protein/Dioxygenase superfamily / Vicinal oxygen chelate (VOC) domain / Vicinal oxygen chelate (VOC) domain profile. / Glyoxalase/Bleomycin resistance protein/Dihydroxybiphenyl dioxygenase / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-HEXYLGLUTATHIONE / Lactoylglutathione lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Cameron, A.D. / Jones, T.A.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1998
タイトル: Involvement of an active-site Zn2+ ligand in the catalytic mechanism of human glyoxalase I.
著者: Ridderstrom, M. / Cameron, A.D. / Jones, T.A. / Mannervik, B.
履歴
登録1998年6月13日処理サイト: BNL
改定 1.01998年11月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年3月14日Group: Database references / カテゴリ: struct_ref_seq_dif / Item: _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年8月2日Group: Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model ...database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: LACTOYLGLUTATHIONE LYASE
B: LACTOYLGLUTATHIONE LYASE
C: LACTOYLGLUTATHIONE LYASE
D: LACTOYLGLUTATHIONE LYASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,52212
ポリマ－82,6904
非ポリマー1,8328
水9,134507
1
A: LACTOYLGLUTATHIONE LYASE
B: LACTOYLGLUTATHIONE LYASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,2616
ポリマ－41,3452
非ポリマー9164
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9700 Å2
ΔGint-149 kcal/mol
Surface area16060 Å2
手法PISA
2
C: LACTOYLGLUTATHIONE LYASE
D: LACTOYLGLUTATHIONE LYASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,2616
ポリマ－41,3452
非ポリマー9164
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9670 Å2
ΔGint-150 kcal/mol
Surface area16030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.280, 67.280, 164.730
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number76
Space group name H-MP41
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.37034, 0.39138, 0.84242), (0.38185, -0.76259, 0.52216), (0.84678, 0.51506, 0.13296)-98.04543, -48.25381, 95.26162
2given(0.99999, -0.00353, 0.00262), (-0.00352, -0.99997, -0.007), (0.00264, 0.00699, -0.99997)33.38152, -12.60521, 244.40053
3given(-0.36765, 0.3974, 0.84078), (-0.38877, 0.75563, -0.52715), (-0.8448, -0.52067, -0.12331)-64.24339, 35.45904, 148.06689
詳細THE BIOLOGICALLY ACTIVE MOLECULE IS THE DIMER (MOLECULES A AND B OR C AND D). THE TWO DIMERS IN THE ASYMMETRIC UNIT ARE SITUATED IN SIMILAR CRYSTALLOGRAHIC ENVIRONMENTS. DURING REFINEMENT NON-CRYSTALLOGRAPHIC RESTRAINTS WERE APPLIED BETWEEN THE A AND C MOLECULES AND BETWEEN THE B AND D MOLECULES). NO NCS RESTRAINTS WERE APPLIED BETWEEN THE TWO MOLECULES OF THE DIMERS. DISORDERED SIDE CHAINS HAVE BEEN INCLUDED WITH OCCUPANCIES OF 0.01. RESIDUE CYS 60 IN THE B AND D MOLECULES APPEARS TO BE INVOLVED IN A DISULFIDE BRIDGE WITH 2-MERCAPTOETHANOL AS STATED FOR 1FRO.PDB. THE 2-MERCAPTOETHANOL HAS NOT BEEN MODELLED DUE TO THE LIMITED NUMBER OF DATA.

-
要素

#1: タンパク質
LACTOYLGLUTATHIONE LYASE / GLYOXALASE I


分子量: 20672.520 Da / 分子数: 4 / 変異: Q33E, E172Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PKK223-3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q04760, lactoylglutathione lyase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-GTX / S-HEXYLGLUTATHIONE


分子量: 392.491 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H30N3O6S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 507 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 42 %
結晶化pH: 5.8
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLISED FROM PEG 2000 MONOMETHLY ETHER 50 MM MES PH 5.8, 0.1M NACL
結晶化
*PLUS
温度: 15 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Cameron, A.D., (1997) EMBO J., 16, 3386.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
112.5-15 %(w/v)PEG20001drop
225 mMMES1drop
30.05 M1dropNaCl
46 mg/mlprotein1drop
50.5 %2-mercaptoethanol1drop
61 mMS-benzyl-glutathione1drop
725-30 %(w/v)PEG20001reservoir
850 mMMES1reservoir
90.1 M1reservoirNaCl

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年3月23日
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→30 Å / Num. obs: 33195 / % possible obs: 89.7 % / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 13 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.048 / Net I/σ(I): 27
反射 シェル解像度: 2.2→2.32 Å / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.128 / Mean I/σ(I) obs: 5.5 / % possible all: 63.1
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 63 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1FRO

1fro


解像度: 2.2→30 Å / 交差検証法: THROUGHOUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25 1679 5 %RANDOM
Rwork0.18 ---
obs0.19 33193 89.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 16 Å2
Refine analyzeLuzzati sigma a obs: 0.26 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5702 0 108 507 6317
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.010.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.030.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0310.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.0352
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.5252.5
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it3.0364
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it3.7726
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.021
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1080.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1770.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2330.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.1790.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor3.77
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor17.815
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor35.620
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.25 / Rfactor Rfree: 0.28
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る