[日本語] English
万見
- PDB-1bg5: CRYSTAL STRUCTURE OF THE ANKYRIN BINDING DOMAIN OF ALPHA-NA,K-ATP... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bg5
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE ANKYRIN BINDING DOMAIN OF ALPHA-NA,K-ATPASE AS A FUSION PROTEIN WITH GLUTATHIONE S-TRANSFERASE
要素FUSION PROTEIN OF ALPHA-NA,K-ATPASE WITH GLUTATHIONE S-TRANSFERASE
キーワードANKYRIN BINDING / ATPASE / GLUTATHIONE-S-TRANSFERASE / CARRIER CRYSTALLIZATION / ION TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


glutathione transferase / glutathione transferase activity / glutathione metabolic process
類似検索 - 分子機能
Fusion Protein Of Alpha-na,k-atpase With Glutathione S-transferase; domain 3 / Fusion Protein Of Alpha-na,k-atpase With Glutathione S-transferase; Domain 3 / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / : / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like ...Fusion Protein Of Alpha-na,k-atpase With Glutathione S-transferase; domain 3 / Fusion Protein Of Alpha-na,k-atpase With Glutathione S-transferase; Domain 3 / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / : / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Few Secondary Structures / Irregular / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutathione S-transferase class-mu 26 kDa isozyme
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Zhang, Z. / Devarajan, P. / Morrow, J.S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1998
タイトル: Structure of the ankyrin-binding domain of alpha-Na,K-ATPase.
著者: Zhang, Z. / Devarajan, P. / Dorfman, A.L. / Morrow, J.S.
履歴
登録1998年6月5日処理サイト: BNL
改定 1.01999年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月2日Group: Database references / Refinement description / カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: FUSION PROTEIN OF ALPHA-NA,K-ATPASE WITH GLUTATHIONE S-TRANSFERASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,5281
ポリマ－29,5281
非ポリマー00
水2,648147
1
A: FUSION PROTEIN OF ALPHA-NA,K-ATPASE WITH GLUTATHIONE S-TRANSFERASE

A: FUSION PROTEIN OF ALPHA-NA,K-ATPASE WITH GLUTATHIONE S-TRANSFERASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,0562
ポリマ－59,0562
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_666-y+1,-x+1,-z+3/21
単位格子
Length a, b, c (Å)92.170, 92.170, 57.570
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

-
要素

#1: タンパク質 FUSION PROTEIN OF ALPHA-NA,K-ATPASE WITH GLUTATHIONE S-TRANSFERASE / MAB


分子量: 29528.209 Da / 分子数: 1
断片: RESIDUES 1-218 FROM GLUTATHIONE S-TRANSFERASE, RESIDUES 219-254 FROM MINIMAL ALPHA-NA,K-ATPASE ANKYRIN BINDING DOMAIN
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 細胞内の位置: PLASMA MEMBRANE / 断片: RESIDUES 219-254 / 器官: BLOOD / プラスミド: PGEX-2T / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P08515
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 147 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41 %
結晶化pH: 8.8 / 詳細: pH 8.8
結晶化
*PLUS
温度: i R.T. / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
150 mMTris-HCl1drop
2150 mM1dropNaCl
32 mMbeta-mercaptoethanol1drop
430 %PEG40001reservoir
5100 mMbis-tris-propane1reservoir
6150 mM1reservoirNaCl
70.04 Mbeta-mercaptoethanol1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 103 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS II / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年6月1日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: NI FILTER / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→8 Å / Num. obs: 7078 / % possible obs: 86 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.058 / Rsym value: 0.097 / Net I/σ(I): 10.7
反射 シェル解像度: 2.6→2.71 Å / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / Rsym value: 0.346 / % possible all: 81
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 81 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1GTA

1gta


解像度: 2.6→8 Å / Rfactor Rfree error: 0.1 / Data cutoff high absF: 1000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.359 75 4 %RANDOM
Rwork0.193 ---
obs0.193 6577 86 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2208 0 0 134 2342
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.547
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d29.2
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.678
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.71 Å / Rfactor Rfree error: 0.1 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.4 6 4 %
Rwork0.2468 712 -
obs--81 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1SPACEGROUP.LIBTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PROTEIN_REP.PARAMTOPH19.SOL
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg29.2
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.678
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.2468

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る