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万見
- PDB-1bfz: BOUND CONFORMATION OF N-TERMINAL CLEAVAGE PRODUCT PEPTIDE MIMIC (... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bfz
タイトルBOUND CONFORMATION OF N-TERMINAL CLEAVAGE PRODUCT PEPTIDE MIMIC (P1-P9 OF RELEASE SITE) WHILE BOUND TO HCMV PROTEASE AS DETERMINED BY TRANSFERRED NOESY EXPERIMENTS (P1-P5 SHOWN ONLY), NMR, 32 STRUCTURES
要素HCMV PROTEASE R-SITE N-TERMINAL CLEAVAGE PRODUCT
キーワードPEPTIDE / SUBSTRIATE CLEAVAGE / BOUND CONFORMATION / EXTENDED CONFORMATION / substrate-based competitive inhibitor design
手法溶液NMR / RESTRAINED SIMULATED ANNEALING
データ登録者Laplante, S.R. / Aubry, N. / Bonneau, P.R. / Cameron, D.R. / Lagace, L. / Massariol, M.-J. / Montpetit, H. / Ploufe, C. / Kawai, S.H. / Fulton, B.D. ...Laplante, S.R. / Aubry, N. / Bonneau, P.R. / Cameron, D.R. / Lagace, L. / Massariol, M.-J. / Montpetit, H. / Ploufe, C. / Kawai, S.H. / Fulton, B.D. / Chen, Z. / Ni, F.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 1998
タイトル: Human cytomegalovirus protease complexes its substrate recognition sequences in an extended peptide conformation.
著者: LaPlante, S.R. / Aubry, N. / Bonneau, P.R. / Cameron, D.R. / Lagace, L. / Massariol, M.J. / Montpetit, H. / Plouffe, C. / Kawai, S.H. / Fulton, B.D. / Chen, Z. / Ni, F.
履歴
登録1998年5月25日処理サイト: BNL
改定 1.01999年5月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32024年6月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_nmr_software.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HCMV PROTEASE R-SITE N-TERMINAL CLEAVAGE PRODUCT


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5941
ポリマ－5941
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)32 / 50POTENTIAL ENERGY, MINIMAL RESTRAINT VIOLATIONS
代表モデルモデル #4

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要素

#1: タンパク質・ペプチド HCMV PROTEASE R-SITE N-TERMINAL CLEAVAGE PRODUCT


分子量: 593.693 Da / 分子数: 1 / 断片: TERESYVKA N-TERMINAL RESIDUES OF R-SITE PEPTIDE / 由来タイプ: 合成
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111TRNOESY
121NOESY
131TOCSY
NMR実験の詳細Text: TRANSFERRED NUCLEAR OVERHAUSER EFFECT SPECTROSCOPY 50, 150, 250 MS MIXING TIMES USED TO GENERATE RESTRAINTS

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試料調製

詳細内容: 0.5M NA2SO4, 50MM NACL, 1MM EDTA, 5MM DTT-D10 IN 10% D2O SPIKED WITH TSP-2,2,3,3-D4
試料状態pH: 7 / 温度: 285 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AMX400BrukerAMX4004001
Bruker AMX500BrukerAMX5005002
Bruker DRX500BrukerDRX5006003
Bruker DMX600BrukerDMX6006004

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
Discover95.5MSI精密化
Discover95.5構造決定
精密化手法: RESTRAINED SIMULATED ANNEALING / ソフトェア番号: 1
詳細: REFINEMENT DETAILS CAN BE FOUND IN THE JRNL CITATION ABOVE. CFF95 FORCEFIELD USED.
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: POTENTIAL ENERGY, MINIMAL RESTRAINT VIOLATIONS
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 32

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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