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- PDB-1bft: STRUCTURE OF NF-KB P65 HOMODIMER BOUND TO A KB SITE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bft
タイトルSTRUCTURE OF NF-KB P65 HOMODIMER BOUND TO A KB SITE
要素NUCLEAR FACTOR NF-KAPPA-B P65
キーワードTRANSCRIPTION FACTOR / NF-KB / DIMERIZATION DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


SUMOylation of immune response proteins / Regulated proteolysis of p75NTR / Interleukin-1 processing / DEx/H-box helicases activate type I IFN and inflammatory cytokines production / RIP-mediated NFkB activation via ZBP1 / TRAF6 mediated NF-kB activation / NF-kB is activated and signals survival / PKMTs methylate histone lysines / Activation of NF-kappaB in B cells / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation ...SUMOylation of immune response proteins / Regulated proteolysis of p75NTR / Interleukin-1 processing / DEx/H-box helicases activate type I IFN and inflammatory cytokines production / RIP-mediated NFkB activation via ZBP1 / TRAF6 mediated NF-kB activation / NF-kB is activated and signals survival / PKMTs methylate histone lysines / Activation of NF-kappaB in B cells / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / FCERI mediated NF-kB activation / CLEC7A (Dectin-1) signaling / Interleukin-1 signaling / prolactin signaling pathway / Downstream TCR signaling / NF-kappaB p50/p65 complex / toll-like receptor TLR6:TLR2 signaling pathway / positive regulation of Schwann cell differentiation / CD209 (DC-SIGN) signaling / response to cobalamin / cellular response to peptidoglycan / ankyrin repeat binding / negative regulation of protein sumoylation / postsynapse to nucleus signaling pathway / nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / defense response to tumor cell / cellular response to interleukin-6 / actinin binding / non-canonical NF-kappaB signal transduction / response to UV-B / negative regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of leukocyte adhesion to vascular endothelial cell / interleukin-1-mediated signaling pathway / NF-kappaB complex / signal transduction involved in regulation of gene expression / vascular endothelial growth factor signaling pathway / toll-like receptor 4 signaling pathway / cellular response to hepatocyte growth factor stimulus / positive regulation of amyloid-beta formation / phosphate ion binding / positive regulation of T cell receptor signaling pathway / cellular response to lipoteichoic acid / response to muramyl dipeptide / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / cellular response to angiotensin / general transcription initiation factor binding / canonical NF-kappaB signal transduction / response to cAMP / hair follicle development / NF-kappaB binding / neuropeptide signaling pathway / response to amino acid / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / response to muscle stretch / positive regulation of interleukin-12 production / antiviral innate immune response / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / peptide binding / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / response to progesterone / negative regulation of miRNA transcription / negative regulation of angiogenesis / animal organ morphogenesis / response to ischemia / positive regulation of interleukin-1 beta production / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / positive regulation of interleukin-8 production / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / response to bacterium / protein catabolic process / liver development / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / defense response / response to insulin / negative regulation of protein catabolic process / chromatin DNA binding / positive regulation of interleukin-6 production / cellular response to nicotine / positive regulation of miRNA transcription / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / transcription coactivator binding / histone deacetylase binding / cellular response to hydrogen peroxide / cellular response to tumor necrosis factor / cellular response to lipopolysaccharide / chromatin organization / regulation of inflammatory response / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / response to ethanol / transcription regulator complex / sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / response to xenobiotic stimulus / DNA-binding transcription factor activity / inflammatory response
類似検索 - 分子機能
Transcription factor RelA (p65) / NF-kappa-B/Dorsal / Rel homology domain, conserved site / NFkappaB IPT domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain signature. / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / Rel homology DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain profile. ...Transcription factor RelA (p65) / NF-kappa-B/Dorsal / Rel homology domain, conserved site / NFkappaB IPT domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain signature. / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / Rel homology DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain profile. / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain superfamily / ig-like, plexins, transcription factors / IPT domain / p53-like transcription factor, DNA-binding / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Transcription factor p65
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Huang, D.B. / Huxford, T. / Chen, Y.Q. / Ghosh, G.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 1997
タイトル: The role of DNA in the mechanism of NFkappaB dimer formation: crystal structures of the dimerization domains of the p50 and p65 subunits.
著者: Huang, D.B. / Huxford, T. / Chen, Y.Q. / Ghosh, G.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 1995
タイトル: Structure of NF-Kappa B p50 Homodimer Bound to a Kappa B Site
著者: Ghosh, G. / Van Duyne, G. / Ghosh, S. / Sigler, P.B.
履歴
登録1997年9月12日処理サイト: BNL
改定 1.01998年1月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52025年2月26日Group: Structure summary / カテゴリ: pdbx_entry_details / struct / Item: _struct.title

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NUCLEAR FACTOR NF-KAPPA-B P65
B: NUCLEAR FACTOR NF-KAPPA-B P65


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,9482
ポリマ－22,9482
非ポリマー00
水1,60389
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)55.500, 74.490, 105.610
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 NUCLEAR FACTOR NF-KAPPA-B P65


分子量: 11473.935 Da / 分子数: 2 / 断片: DIMERIZATION DOMAIN / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: Q04207
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 89 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 45 %
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
125 %PEG33501reservoir
2100 mMsodium cacodylate1reservoir
30.2 Mammonium acetate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 105 K
放射光源波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年9月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→25 Å / Num. obs: 12401 / % possible obs: 84 % / Rmerge(I) obs: 0.109 / Net I/σ(I): 12.8

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: DIMERIZATION DOMAINS OF P50RHR/DNA COMPLEX

解像度: 2→8 Å / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.294 456 5 %
Rwork0.204 --
obs0.204 9124 -
原子変位パラメータBiso mean: 16.4 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.28 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1610 0 0 88 1698
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.95
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d27.4
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.7
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg27.4
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.7

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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