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万見
- PDB-1bd9: HUMAN PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE BINDING PROTEIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bd9
タイトルHUMAN PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE BINDING PROTEIN
要素PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE BINDING PROTEIN
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / LIPID-BINDING / SIGNALLING
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphatidylethanolamine binding / negative regulation of MAPK cascade / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / serine-type endopeptidase inhibitor activity / Negative regulation of MAPK pathway / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / Signaling by BRAF and RAF1 fusions ...phosphatidylethanolamine binding / negative regulation of MAPK cascade / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / serine-type endopeptidase inhibitor activity / Negative regulation of MAPK pathway / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / protein kinase binding / enzyme binding / RNA binding / extracellular exosome / ATP binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phosphatidylethanolamine-binding, conserved site / Phosphatidylethanolamine-binding protein family signature. / Phosphatidylethanolamine-binding Protein / PEBP-like / Phosphatidylethanolamine-binding protein / Phosphatidylethanolamine-binding protein / Phosphatidylethanolamine-binding protein, eukaryotic / PEBP-like superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphatidylethanolamine-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Banfield, M.J. / Barker, J.J. / Perry, A.C.F. / Brady, R.L.
引用ジャーナル: Structure / 年: 1998
タイトル: Function from structure? The crystal structure of human phosphatidylethanolamine-binding protein suggests a role in membrane signal transduction.
著者: Banfield, M.J. / Barker, J.J. / Perry, A.C. / Brady, R.L.
履歴
登録1998年5月12日処理サイト: BNL
改定 1.01998年9月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE BINDING PROTEIN
B: PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE BINDING PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,1742
ポリマ－42,1742
非ポリマー00
水7,098394
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)45.420, 60.740, 67.640
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.42, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.50466, -0.86269, -0.03312), (-0.86321, -0.50362, -0.03505), (0.01355, 0.04628, -0.99884)
ベクター: 23.26832, 39.15271, 112.53713)

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要素

#1: タンパク質 PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE BINDING PROTEIN


分子量: 21086.787 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞内の位置: CYTOPLASM, MEMBRANE-ASSOCIATED / プラスミド: PET-15B / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P30086
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 394 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 36 %
結晶化pH: 6.5
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 28-32% PEG 4000/6000/8000, 200-300 MM SODIUM ACETATE, 100MM SODIUM CACODYLATE, PH 6.5; THEN SOAKED IN 28-32% PEG 4000/6000/8000, 200-300 MM SODIUM ACETATE, 100MM BIS-TRIS, PH 6.5.
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
15 mg/mlprotein11can be replaced by 10mg/ml
25 mMBis-Tris11
30.01 %sodium azide11
428-32 %PEG400012can be replaced by PEG6000 or PEG8000
5200-300 mMsodium acetate12
60.01 %sodium azide12
7100 mMsodium cacodylate12

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX7.2 / 波長: 1.488
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年6月15日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: GE(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.488 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→20 Å / Num. obs: 23495 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 6.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 22.3
反射 シェル解像度: 2.05→2.14 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.12 / Mean I/σ(I) obs: 9.8 / % possible all: 100
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 100 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
MLPHARE位相決定
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.05→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.232 1147 5 %SHELLS
Rwork0.171 ---
obs-22684 100 %-
原子変位パラメータBiso mean: 15.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2908 0 0 394 3302
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0080.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0240.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0270.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.0282
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.4723
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it1.2862
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it1.9453
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0210.03
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.110.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1690.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2410.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor3.87
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor13.915
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor23.720
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor015
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.171
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.05 Å / 最低解像度: 2.15 Å / Rfactor Rfree: 0.23 / Rfactor obs: 0.161

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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