[日本語] English
万見
- PDB-1bbc: STRUCTURE OF RECOMBINANT HUMAN RHEUMATOID ARTHRITIC SYNOVIAL FLUI... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bbc
タイトルSTRUCTURE OF RECOMBINANT HUMAN RHEUMATOID ARTHRITIC SYNOVIAL FLUID PHOSPHOLIPASE A2 AT 2.2 ANGSTROMS RESOLUTION
要素PHOSPHOLIPASE A2ホスホリパーゼA2
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / CARBOXYLIC ESTER HYDROLASE (カルボキシルエステラーゼ)
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of neutrophil activation / phosphatidylethanolamine metabolic process / phosphatidic acid metabolic process / Acyl chain remodelling of PG / intestinal stem cell homeostasis / Acyl chain remodelling of PC / Acyl chain remodelling of PI / Acyl chain remodelling of PS / Acyl chain remodelling of PE / Synthesis of PA ...regulation of neutrophil activation / phosphatidylethanolamine metabolic process / phosphatidic acid metabolic process / Acyl chain remodelling of PG / intestinal stem cell homeostasis / Acyl chain remodelling of PC / Acyl chain remodelling of PI / Acyl chain remodelling of PS / Acyl chain remodelling of PE / Synthesis of PA / positive regulation of macrophage derived foam cell differentiation / phosphatidylcholine metabolic process / phospholipase A2 activity / calcium-dependent phospholipase A2 activity / low-density lipoprotein particle remodeling / ホスホリパーゼA2 / 抗微生物ペプチド / arachidonic acid secretion / phospholipid metabolic process / lipid catabolic process / negative regulation of T cell proliferation / 分泌 / phospholipid binding / positive regulation of inflammatory response / killing of cells of another organism / mitochondrial outer membrane / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / defense response to Gram-positive bacterium / 炎症 / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / 小胞体 / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Phospholipase A2, aspartic acid active site / Phospholipase A2 aspartic acid active site. / ホスホリパーゼA2 / Phospholipase A2, histidine active site / Phospholipase A2 histidine active site. / ホスホリパーゼA2 / Phospholipase A2 domain / ホスホリパーゼA2 / ホスホリパーゼA2 / Phospholipase A2 domain ...Phospholipase A2, aspartic acid active site / Phospholipase A2 aspartic acid active site. / ホスホリパーゼA2 / Phospholipase A2, histidine active site / Phospholipase A2 histidine active site. / ホスホリパーゼA2 / Phospholipase A2 domain / ホスホリパーゼA2 / ホスホリパーゼA2 / Phospholipase A2 domain / Phospholipase A2 domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Phospholipase A2, membrane associated
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Wery, J.-P. / Schevitz, R.W. / Clawson, D.K. / Bobbitt, J.L. / Dow, E.R. / Gamboa, G. / Goodsonjunior, T. / Hermann, R.B. / Kramer, R.M. / Mcclure, D.B. ...Wery, J.-P. / Schevitz, R.W. / Clawson, D.K. / Bobbitt, J.L. / Dow, E.R. / Gamboa, G. / Goodsonjunior, T. / Hermann, R.B. / Kramer, R.M. / Mcclure, D.B. / Mihelich, E.D. / Putnam, J.E. / Sharp, J.D. / Stark, D.H. / Teater, C. / Warrick, M.W. / Jones, N.D.
引用
ジャーナル: Nature / 年: 1991
タイトル: Structure of recombinant human rheumatoid arthritic synovial fluid phospholipase A2 at 2.2 A resolution.
著者: Wery, J.P. / Schevitz, R.W. / Clawson, D.K. / Bobbitt, J.L. / Dow, E.R. / Gamboa, G. / Goodson Jr., T. / Hermann, R.B. / Kramer, R.M. / McClure, D.B. / Mihelich, E.D. / Putnam, J.E. / Sharp, ...著者: Wery, J.P. / Schevitz, R.W. / Clawson, D.K. / Bobbitt, J.L. / Dow, E.R. / Gamboa, G. / Goodson Jr., T. / Hermann, R.B. / Kramer, R.M. / McClure, D.B. / Mihelich, E.D. / Putnam, J.E. / Sharp, J.D. / Stark, D.H. / Teater, C. / Warrick, M.W. / Jones, N.D.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1989
タイトル: Structure and Properties of a Human Non-Pancreatic Phospholipase A2
著者: Kramer, R.M. / Hession, C. / Johansen, B. / Hayes, G. / Mcgray, P. / Chow, E.P. / Tizard, R. / Pepinsky, R.B.
履歴
登録1992年5月4日処理サイト: BNL
改定 1.01993年10月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32012年2月29日Group: Database references
改定 1.42019年7月17日Group: Data collection / Other / Refinement description / カテゴリ: pdbx_database_status / software
Item: _pdbx_database_status.process_site / _software.classification
改定 1.52019年8月14日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: PHOSPHOLIPASE A2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,9451
ポリマ－13,9451
非ポリマー00
水1,56787
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)31.610, 54.560, 31.320
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.20, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 PHOSPHOLIPASE A2 / ホスホリパーゼA2


分子量: 13945.012 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P14555, ホスホリパーゼA2
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 87 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.98 %
結晶化
*PLUS
pH: 5.5 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110.0 mg/mlprotein11
2100 mMcitrate11
34.0 Mammonium chloride11

-
データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / Rmerge(I) obs: 0.063

-
解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
PROLSQ精密化
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2.2→6 Å / σ(F): 0 /
Rfactor反射数
Rwork0.178 -
obs0.178 4114
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数966 0 0 87 1053
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.6362
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2.5552.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2.6572.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it3.8353.5
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 6 Å / Num. reflection all: 4114 / σ(F): 0 / Rfactor all: 0.178
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal targetDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d0.030.036
X-RAY DIFFRACTIONx_planar_d0.040.04
X-RAY DIFFRACTIONx_plane_restr0.0250.016
X-RAY DIFFRACTIONx_chiral_restr0.130.158

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る