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- PDB-1b6t: PHOSPHOPANTETHEINE ADENYLYLTRANSFERASE IN COMPLEX WITH 3'-DEPHOSP... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1b6t
タイトルPHOSPHOPANTETHEINE ADENYLYLTRANSFERASE IN COMPLEX WITH 3'-DEPHOSPHO-COA FROM ESCHERICHIA COLI
要素PROTEIN (PHOSPHOPANTETHEINE ADENYLYLTRANSFERASE)
キーワードTRANSFERASE / COENZYME A BIOSYNTHESIS
機能・相同性
機能・相同性情報


pantetheine-phosphate adenylyltransferase / pantetheine-phosphate adenylyltransferase activity / coenzyme A biosynthetic process / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Phosphopantetheine adenylyltransferase / Cytidylyltransferase-like / Cytidyltransferase-like domain / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DEPHOSPHO COENZYME A / Phosphopantetheine adenylyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Izard, T.
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 1999
タイトル: The crystal structure of a novel bacterial adenylyltransferase reveals half of sites reactivity.
著者: Izard, T. / Geerlof, A.
履歴
登録1999年1月18日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年4月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (PHOSPHOPANTETHEINE ADENYLYLTRANSFERASE)
B: PROTEIN (PHOSPHOPANTETHEINE ADENYLYLTRANSFERASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,6956
ポリマ－35,7192
非ポリマー9764
水5,801322
1
A: PROTEIN (PHOSPHOPANTETHEINE ADENYLYLTRANSFERASE)
B: PROTEIN (PHOSPHOPANTETHEINE ADENYLYLTRANSFERASE)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (PHOSPHOPANTETHEINE ADENYLYLTRANSFERASE)
B: PROTEIN (PHOSPHOPANTETHEINE ADENYLYLTRANSFERASE)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (PHOSPHOPANTETHEINE ADENYLYLTRANSFERASE)
B: PROTEIN (PHOSPHOPANTETHEINE ADENYLYLTRANSFERASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,08518
ポリマ－107,1586
非ポリマー2,92712
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555z,x,y1
crystal symmetry operation9_555y,z,x1
単位格子
Length a, b, c (Å)135.500, 135.500, 135.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number197
Space group name H-MI23
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.066398, 0.128795, -0.989446), (0.084424, -0.987353, -0.134188), (-0.994215, -0.092443, 0.054685)
ベクター: 63.9004, 67.7114, 67.0611)

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (PHOSPHOPANTETHEINE ADENYLYLTRANSFERASE) / E.C.2.7.7.3 TRANSFERASE / PPAT / KDTB


分子量: 17859.625 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P0A6I6, pantetheine-phosphate adenylyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-COD / DEPHOSPHO COENZYME A


分子量: 687.554 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H35N7O13P2S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 322 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 0.57 %
結晶化pH: 5 / 詳細: pH 5.
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 57 %
結晶化
*PLUS
pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
118 mg/mlprotein1drop
210 mMHEPES1drop
30.5 mMdithiothreitol1drop
41.1 Mammonium sulfate1reservoir
50.2 M1reservoirNaCl
6100 mMsodium acetate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 0.978418,0.978668 ,0.95
検出器タイプ: BRANDEIS / 検出器: CCD / 日付: 1998年7月15日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9784181
20.9786681
30.951
反射解像度: 1.8→20 Å / Num. obs: 48585 / % possible obs: 0.994 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 14 % / Biso Wilson estimate: 22.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.094 / Net I/σ(I): 21.7
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / Rmerge(I) obs: 0.239 / % possible all: 0.958
反射
*PLUS
最低解像度: 100 Å / Num. obs: 36339 / % possible obs: 94.7 % / 冗長度: 15.1 % / Num. measured all: 547185
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 95.8 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.8→23.96 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 3664358.98 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.235 1892 5 %RANDOM
Rwork0.205 ---
obs0.222 37468 97.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 68.3718 Å2 / ksol: 0.406625 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 25.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.25 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.2 Å0.14 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→23.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2472 0 59 322 2853
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.79
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.081.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.772
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.692
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.582.5
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.019 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.327 294 5.3 %
Rwork0.275 5236 -
obs--86.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater-topology
X-RAY DIFFRACTION3dpc.pardpc.top
X-RAY DIFFRACTION4ion.paramion.top
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 25.8 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.79
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.327 / % reflection Rfree: 5.3 % / Rfactor Rwork: 0.275

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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