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- PDB-1b4f: OLIGOMERIC STRUCTURE OF THE HUMAN EPHB2 RECEPTOR SAM DOMAIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1b4f
タイトルOLIGOMERIC STRUCTURE OF THE HUMAN EPHB2 RECEPTOR SAM DOMAIN
要素EPHB2
キーワードSIGNAL TRANSDUCTION / SAM DOMAIN / EPH RECEPTOR / OLIGOMER
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of T-helper 17 type immune response / hindbrain tangential cell migration / negative regulation of glutamate receptor signaling pathway / L1CAM interactions / vesicle-mediated intercellular transport / optic nerve morphogenesis / urogenital system development / postsynaptic membrane assembly / tight junction assembly / regulation of body fluid levels ...regulation of T-helper 17 type immune response / hindbrain tangential cell migration / negative regulation of glutamate receptor signaling pathway / L1CAM interactions / vesicle-mediated intercellular transport / optic nerve morphogenesis / urogenital system development / postsynaptic membrane assembly / tight junction assembly / regulation of body fluid levels / neuron projection retraction / axon guidance receptor activity / central nervous system projection neuron axonogenesis / negative regulation of axonogenesis / positive regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / dendritic spine development / positive regulation of synaptic plasticity / camera-type eye morphogenesis / regulation of filopodium assembly / corpus callosum development / positive regulation of dendritic spine morphogenesis / regulation of behavioral fear response / positive regulation of glutamate receptor signaling pathway / regulation of autophagosome assembly / negative regulation of cell adhesion / commissural neuron axon guidance / dendritic spine morphogenesis / negative regulation of Ras protein signal transduction / positive regulation of protein localization to cell surface / axonal fasciculation / positive regulation of synapse assembly / regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / EPH-Ephrin signaling / Ephrin signaling / inner ear morphogenesis / positive regulation of immunoglobulin production / phosphorylation / retinal ganglion cell axon guidance / regulation of blood coagulation / roof of mouth development / B cell activation / regulation of neuronal synaptic plasticity / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / ephrin receptor signaling pathway / positive regulation of B cell proliferation / EPHB-mediated forward signaling / neuron projection maintenance / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / axon guidance / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / learning / positive regulation of long-term synaptic potentiation / positive regulation of protein localization to plasma membrane / placental growth factor receptor activity / insulin receptor activity / vascular endothelial growth factor receptor activity / hepatocyte growth factor receptor activity / macrophage colony-stimulating factor receptor activity / platelet-derived growth factor alpha-receptor activity / platelet-derived growth factor beta-receptor activity / stem cell factor receptor activity / boss receptor activity / protein tyrosine kinase collagen receptor activity / brain-derived neurotrophic factor receptor activity / transmembrane-ephrin receptor activity / GPI-linked ephrin receptor activity / epidermal growth factor receptor activity / fibroblast growth factor receptor activity / insulin-like growth factor receptor activity / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / receptor protein-tyrosine kinase / peptidyl-tyrosine phosphorylation / cellular response to amyloid-beta / positive regulation of tumor necrosis factor production / nervous system development / amyloid-beta binding / presynaptic membrane / cellular response to lipopolysaccharide / protein tyrosine kinase activity / angiogenesis / dendritic spine / postsynaptic membrane / learning or memory / postsynapse / positive regulation of cell migration / axon / signaling receptor binding / neuronal cell body / dendrite / positive regulation of gene expression / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / cell surface / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ephrin type-B receptor 2, ligand binding domain / Transcription Factor, Ets-1 / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / : / Ephrin receptor ligand binding domain ...Ephrin type-B receptor 2, ligand binding domain / Transcription Factor, Ets-1 / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / : / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain / Receptor tyrosine kinase class V signature 1. / Receptor tyrosine kinase class V signature 2. / Eph receptor ligand-binding domain profile. / Ephrin receptor ligand binding domain / Putative ephrin-receptor like / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Galactose-binding-like domain superfamily / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / DNA polymerase; domain 1 / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Ephrin type-B receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Thanos, C.D. / Goodwill, K.E. / Bowie, J.U.
引用ジャーナル: Science / 年: 1999
タイトル: Oligomeric structure of the human EphB2 receptor SAM domain.
著者: Thanos, C.D. / Goodwill, K.E. / Bowie, J.U.
履歴
登録1998年12月20日処理サイト: BNL
改定 1.01999年2月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年12月11日Group: Advisory / Database references / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_struct_assembly ...pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: EPHB2
B: EPHB2
C: EPHB2
D: EPHB2
E: EPHB2
F: EPHB2
G: EPHB2
H: EPHB2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,2148
ポリマ－75,2148
非ポリマー00
水12,340685
1
A: EPHB2
B: EPHB2

C: EPHB2

D: EPHB2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,6074
ポリマ－37,6074
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_574y,-x+2,z-1/41
crystal symmetry operation4_564y,-x+1,z-1/41
2
E: EPHB2
F: EPHB2

H: EPHB2

G: EPHB2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,6074
ポリマ－37,6074
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_574y,-x+2,z-1/41
crystal symmetry operation4_564y,-x+1,z-1/41
単位格子
Length a, b, c (Å)73.897, 73.897, 104.547
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number76
Space group name H-MP41

-
要素

#1: タンパク質
EPHB2


分子量: 9401.772 Da / 分子数: 8 / 断片: SAM DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: VASCULAR / Cell: RENAL MICROVASCULAR ENDOTHELIAL / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P29323
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 685 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.2 %
結晶化pH: 7 / 詳細: pH 7.0
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
120 mg/mlprotein1drop
2100 mMHEPES1reservoir
310 mMTris1reservoir
420 mMdithiothreitol1reservoir
530 mM1reservoirLi2SO4
626-30 %PEG10001reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 0.96859, 0.97966, 0.97982, 1.0000
検出器日付: 1998年8月1日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.968591
20.979661
30.979821
411
反射解像度: 1.95→26 Å / Num. obs: 39547 / % possible obs: 96.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.6 % / Biso Wilson estimate: 16.9 Å2 / Rsym value: 0.047 / Net I/σ(I): 17.6
反射 シェル解像度: 1.95→2.02 Å / 冗長度: 5.6 % / Mean I/σ(I) obs: 6.84 / Rsym value: 0.163 / % possible all: 98.7
反射
*PLUS
Num. measured all: 223269 / Rmerge(I) obs: 0.047
反射 シェル
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.163

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS0.4精密化
SHAKE-N-BAKEモデル構築
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS0.4位相決定
SHAKE-N-BAKE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.95→26 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.273 7659 10 %RANDOM
Rwork0.228 ---
obs0.228 76400 94.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 40.11 Å2 / ksol: 0.327 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 25.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.23 Å20 Å20 Å2
2--0.23 Å20 Å2
3----0.46 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.3 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.23 Å0.17 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4887 0 0 685 5572
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.028
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.9
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.18
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.731.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.672
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it5.412
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it6.92.5
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2.07 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.304 1350 10.2 %
Rwork0.254 11924 -
obs--98.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.4 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.18

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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