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- PDB-1b10: SOLUTION NMR STRUCTURE OF RECOMBINANT SYRIAN HAMSTER PRION PROTEI... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1b10
タイトルSOLUTION NMR STRUCTURE OF RECOMBINANT SYRIAN HAMSTER PRION PROTEIN RPRP(90-231) , 25 STRUCTURES
要素PROTEIN (PRION PROTEIN)
キーワードPRION PROTEIN / PRION / SCRAPIE / BRAIN / GLYCOPROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of glutamate receptor signaling pathway / regulation of calcium ion import across plasma membrane / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / glycosaminoglycan binding / regulation of potassium ion transmembrane transport / negative regulation of interleukin-17 production / negative regulation of dendritic spine maintenance / type 5 metabotropic glutamate receptor binding / cupric ion binding / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade ...regulation of glutamate receptor signaling pathway / regulation of calcium ion import across plasma membrane / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / glycosaminoglycan binding / regulation of potassium ion transmembrane transport / negative regulation of interleukin-17 production / negative regulation of dendritic spine maintenance / type 5 metabotropic glutamate receptor binding / cupric ion binding / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / negative regulation of interleukin-2 production / cuprous ion binding / negative regulation of amyloid-beta formation / negative regulation of activated T cell proliferation / negative regulation of type II interferon production / positive regulation of protein targeting to membrane / side of membrane / inclusion body / cellular response to copper ion / neuron projection maintenance / molecular condensate scaffold activity / negative regulation of protein phosphorylation / molecular function activator activity / positive regulation of protein localization to plasma membrane / protein destabilization / protein homooligomerization / terminal bouton / cellular response to amyloid-beta / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of neuron apoptotic process / cellular response to xenobiotic stimulus / presynapse / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / microtubule binding / protease binding / nuclear membrane / response to oxidative stress / amyloid fibril formation / learning or memory / regulation of cell cycle / membrane raft / copper ion binding / dendrite / protein-containing complex binding / negative regulation of apoptotic process / Golgi apparatus / cell surface / endoplasmic reticulum / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Prion/Doppel protein, beta-ribbon domain / Major Prion Protein / Prion protein signature 1. / Prion protein signature 2. / Major prion protein N-terminal domain / Major prion protein bPrPp - N terminal / Prion protein / Major prion protein / Prion/Doppel protein, beta-ribbon domain / Prion/Doppel beta-ribbon domain superfamily ...Prion/Doppel protein, beta-ribbon domain / Major Prion Protein / Prion protein signature 1. / Prion protein signature 2. / Major prion protein N-terminal domain / Major prion protein bPrPp - N terminal / Prion protein / Major prion protein / Prion/Doppel protein, beta-ribbon domain / Prion/Doppel beta-ribbon domain superfamily / Prion/Doppel alpha-helical domain / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Major prion protein
類似検索 - 構成要素
生物種Mesocricetus auratus (ネズミ)
手法溶液NMR / NMR-RESTRAINED SIMULATED ANNEALING, MOLECULAR DYNAMICS, AND ENERGY MINIMIZATION.
データ登録者James, T.L. / Liu, H. / Ulyanov, N.B. / Farr-Jones, S.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1997
タイトル: Solution structure of a 142-residue recombinant prion protein corresponding to the infectious fragment of the scrapie isoform.
著者: James, T.L. / Liu, H. / Ulyanov, N.B. / Farr-Jones, S. / Zhang, H. / Donne, D.G. / Kaneko, K. / Groth, D. / Mehlhorn, I. / Prusiner, S.B. / Cohen, F.E.
履歴
登録1998年11月25日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
置き換え1998年12月2日ID: 2PRP
改定 1.01998年12月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (PRION PROTEIN)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,2641
ポリマ－16,2641
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)25 / 100TOTAL ENERGY
代表モデルモデル #1

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (PRION PROTEIN) / SHA RPRP90-231


分子量: 16264.101 Da / 分子数: 1 / 断片: 90 - 231 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mesocricetus auratus (ネズミ) / 解説: GENENTECH DERIVED VECTOR SYSTEM / プラスミド: STII VARIANT 4 (90 - 231) / 細胞内の位置 (発現宿主): PERIPLASM / 遺伝子 (発現宿主): ALKALINE PHOSPHATASE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): 27C7 / 参照: UniProt: P04273

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111N15 NOESY
121C13 NOESY
NMR実験の詳細Text: IONIC_STRENGTH: NULL PRESSURE: 1 ATM SOLVENT SYSTEM: 1MM PROTEIN, H2O, 20 MM SODIUM ACETATE THE 1H, 15N AND 13C RESONANCES WERE ASSIGNED USING TRIPLE RESONANCE NMR EXPERIMENTS HNCA, HNCACB, ...Text: IONIC_STRENGTH: NULL PRESSURE: 1 ATM SOLVENT SYSTEM: 1MM PROTEIN, H2O, 20 MM SODIUM ACETATE THE 1H, 15N AND 13C RESONANCES WERE ASSIGNED USING TRIPLE RESONANCE NMR EXPERIMENTS HNCA, HNCACB, CBCACONNH, HNCO, HCCH-TOCSY ACQUIRED ON 500 AND 600 MHZ SPECTROMETERS WITH UNIFORMLY 13C/15N-LABELED SAMPLE. DISTANCE RESTRAINTS WERE OBTAINED FROM 750 MHZ 15N-HSQC-NOESY AND 13C-HSQC- NOESY SPECTRA WITH 100MS MIXING TIME.

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試料調製

試料状態pH: 5.2 / 圧: 1 atm / 温度: 303 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DMXBrukerDMX7501
Bruker AMXBrukerAMX6002
Varian UNITYPLUSVarianUNITYPLUS5003

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解析

NMR software
名称開発者分類
ARIAM. NILGES精密化
XPLORA. T. BRUNGER精密化
AMBER4.1P. A. KOLLMAN精密化
ARIA構造決定
XPLOR構造決定
Amber構造決定
精密化手法: NMR-RESTRAINED SIMULATED ANNEALING, MOLECULAR DYNAMICS, AND ENERGY MINIMIZATION.
ソフトェア番号: 1
詳細: NMR DISTANCE RESTRAINTS WERE ASSIGNED WITH THE AID OF ARIA (AMBIGUOUS RESTRAINTS FOR ITERATIVE ASSIGNMENT) PROCEDURE, RESULTING IN 2778 UNAMBIGUOUS AND 306 AMBIGUOUS DISTANCE RESTRAINTS. 63 J ...詳細: NMR DISTANCE RESTRAINTS WERE ASSIGNED WITH THE AID OF ARIA (AMBIGUOUS RESTRAINTS FOR ITERATIVE ASSIGNMENT) PROCEDURE, RESULTING IN 2778 UNAMBIGUOUS AND 306 AMBIGUOUS DISTANCE RESTRAINTS. 63 J COUPLING CONSTANTS, AND 44 HYDROGEN BOND RESTRAINTS WERE ALSO USED IN THE STRUCTURE CALCULATIONS. 100 STRUCTURES WERE CALCULATED USING XPLOR NMR- RESTRAINED SIMULATED ANNEALING PROTOCOL. RESIDUES 112-231 OF THE 25 STRUCTURES WITH LOWEST TOTAL ENERGY WERE EACH SUBJECTED TO 25PS RESTRAINED MOLECULAR DYNAMICS SIMULATION IN A 6 ANGSTROM SHELL OF WATER FOLLOWED BY ENERGY MINIMIZATION USING AMBER4.1 FORCE FIELD. THE AVERAGE VIOLATION FOR DISTANCE RESTRAINTS IS 0.032A, AND FOR J COUPLING CONSTANTS IS 0.059HZ. THE AVERAGE BACKBONE ATOMIC RMSD TO THE MEAN STRUCTURE IS 0.67A FOR RESIDUES 125-227 OF THE 25 STRUCTURES. THE REFINEMENT HAS BEEN SUBMITTED TO BIOCHEMISTRY WITH THE TITLE "SOLUTION STRUCTURE OF SYRIAN HAMSTER PRION PROTEIN RPRP(90-231)". NOTE, LOWER RESOLUTION STRUCTURES PUBLISHED ON PNAS 94, 10086 (1997) WERE CALCULATED WITH THE PROGRAM DIANA DEVELOPED IN WUTHRICH'S LAB.RESIDUES 90-124 OF RPRP(90-231) ARE LARGELY UNSTRUCTURED. RESIDUES 90-111 WERE EXCLUDED IN THE FINAL STAGE OF STRUCTURE REFINEMENT. THE COORDINATES DEPOSITED TO PDB CONTAIN RESIDUES 125-228.
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: TOTAL ENERGY / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 25

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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