[日本語] English
- PDB-1b0n: SINR PROTEIN/SINI PROTEIN COMPLEX -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1b0n
タイトルSINR PROTEIN/SINI PROTEIN COMPLEX
要素
  • PROTEIN (SINI PROTEIN)
  • PROTEIN (SINR PROTEIN)
キーワードTRANSCRIPTION REGULATOR / ANTAGONIST / SPORULATION
機能・相同性
機能・相同性情報


sporulation resulting in formation of a cellular spore / protein dimerization activity / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of gene expression / negative regulation of DNA-templated transcription / regulation of DNA-templated transcription / DNA binding
類似検索 - 分子機能
SinR repressor/SinI anti-repressor, dimerisation domain / SinR repressor/SinI anti-repressor, dimerisation domain superfamily / Anti-repressor SinI / Sin domain profile. / : / Helix-turn-helix / Helix-turn-helix XRE-family like proteins / lambda repressor-like DNA-binding domains / Cro/C1-type HTH domain profile. / Cro/C1-type helix-turn-helix domain ...SinR repressor/SinI anti-repressor, dimerisation domain / SinR repressor/SinI anti-repressor, dimerisation domain superfamily / Anti-repressor SinI / Sin domain profile. / : / Helix-turn-helix / Helix-turn-helix XRE-family like proteins / lambda repressor-like DNA-binding domains / Cro/C1-type HTH domain profile. / Cro/C1-type helix-turn-helix domain / 434 Repressor (Amino-terminal Domain) / Lambda repressor-like, DNA-binding domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
HTH-type transcriptional regulator SinR / Protein SinI
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Lewis, R.J. / Brannigan, J.A. / Offen, W.A. / Smith, I. / Wilkinson, A.J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / : 1998
タイトル: An evolutionary link between sporulation and prophage induction in the structure of a repressor:anti-repressor complex.
著者: Lewis, R.J. / Brannigan, J.A. / Offen, W.A. / Smith, I. / Wilkinson, A.J.
履歴
登録1998年11月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (SINR PROTEIN)
B: PROTEIN (SINI PROTEIN)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,9497
ポリマ-19,6222
非ポリマー3275
2,108117
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3680 Å2
ΔGint-157 kcal/mol
Surface area7790 Å2
手法PISA
2
A: PROTEIN (SINR PROTEIN)
B: PROTEIN (SINI PROTEIN)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (SINR PROTEIN)
B: PROTEIN (SINI PROTEIN)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,89814
ポリマ-39,2444
非ポリマー65410
724
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_556y,x,-z+11
Buried area9080 Å2
ΔGint-369 kcal/mol
Surface area13870 Å2
手法PISA
3
A: PROTEIN (SINR PROTEIN)
B: PROTEIN (SINI PROTEIN)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (SINR PROTEIN)
B: PROTEIN (SINI PROTEIN)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,89814
ポリマ-39,2444
非ポリマー65410
724
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_675x-y+1,-y+2,-z+2/31
Buried area9710 Å2
ΔGint-361 kcal/mol
Surface area13240 Å2
手法PISA
4
A: PROTEIN (SINR PROTEIN)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (SINR PROTEIN)
ヘテロ分子

B: PROTEIN (SINI PROTEIN)

B: PROTEIN (SINI PROTEIN)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,89814
ポリマ-39,2444
非ポリマー65410
724
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_675x-y+1,-y+2,-z+2/31
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z+1/31
crystal symmetry operation6_665-x+1,-x+y+1,-z+1/31
Buried area3700 Å2
ΔGint-265 kcal/mol
Surface area19250 Å2
手法PISA
5
A: PROTEIN (SINR PROTEIN)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (SINR PROTEIN)
ヘテロ分子

B: PROTEIN (SINI PROTEIN)

B: PROTEIN (SINI PROTEIN)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,89814
ポリマ-39,2444
非ポリマー65410
724
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_556y,x,-z+11
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z+1/31
crystal symmetry operation5_665x-y+1,-y+1,-z+2/31
Buried area2600 Å2
ΔGint-251 kcal/mol
Surface area20350 Å2
手法PISA
6
A: PROTEIN (SINR PROTEIN)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (SINR PROTEIN)
ヘテロ分子

B: PROTEIN (SINI PROTEIN)

B: PROTEIN (SINI PROTEIN)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,89814
ポリマ-39,2444
非ポリマー65410
724
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_675x-y+1,-y+2,-z+2/31
crystal symmetry operation3_674-x+y+1,-x+2,z-1/31
crystal symmetry operation4_556y,x,-z+11
Buried area3460 Å2
ΔGint-262 kcal/mol
Surface area19490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.900, 60.900, 87.740
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

-
要素

#1: タンパク質 PROTEIN (SINR PROTEIN)


分子量: 13009.645 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 遺伝子: SINR, SINI / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P06533
#2: タンパク質 PROTEIN (SINI PROTEIN)


分子量: 6612.521 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 遺伝子: SINR, SINI / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P23308
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / : Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 117 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 51 %
結晶化pH: 6 / 詳細: pH 6.00
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
1300 mMzinc acetate1reservoir
250 mMMES1reservoir
31-4 %mPEG20001reservoir
4200 mMsodium chloride1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年10月1日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: NI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→20 Å / Num. obs: 15070 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 24.8 Å2 / Rsym value: 0.039 / Net I/σ(I): 13.4
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 2.7 % / Mean I/σ(I) obs: 4.8 / Rsym value: 0.149 / % possible all: 94.7
反射
*PLUS
Num. measured all: 45969 / Rmerge(I) obs: 0.039
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 94.7 % / Rmerge(I) obs: 0.149

-
解析

ソフトウェア
名称分類
CCP4モデル構築
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
Agrovataデータスケーリング
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 1.9→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.245 759 5 %RANDOM
Rwork0.199 ---
obs-15150 98.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 28.6 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1112 0 5 117 1234
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0140.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0320.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0390.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it2.8592
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it3.5763
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it4.0342
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it5.8163
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0210.03
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1310.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1790.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.260.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.1240.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor4.17
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor17.715
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor25.220
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る