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- PDB-1b04: STRUCTURE OF THE ADENYLATION DOMAIN OF AN NAD+ DEPENDENT LIGASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1b04
タイトルSTRUCTURE OF THE ADENYLATION DOMAIN OF AN NAD+ DEPENDENT LIGASE
要素PROTEIN (DNA LIGASE)
キーワードLIGASE / DNA REPLICATION
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA ligase (NAD+) / DNA ligase (NAD+) activity / DNA replication / DNA repair / DNA binding / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Dna Ligase; domain 1 - #70 / Zinc-finger, NAD-dependent DNA ligase C4-type / NAD-dependent DNA ligase C4 zinc finger domain / NAD-dependent DNA ligase, active site / NAD-dependent DNA ligase, conserved site / NAD-dependent DNA ligase signature 1. / NAD-dependent DNA ligase signature 2. / NAD-dependent DNA ligase / NAD-dependent DNA ligase, OB-fold / NAD-dependent DNA ligase, adenylation ...Dna Ligase; domain 1 - #70 / Zinc-finger, NAD-dependent DNA ligase C4-type / NAD-dependent DNA ligase C4 zinc finger domain / NAD-dependent DNA ligase, active site / NAD-dependent DNA ligase, conserved site / NAD-dependent DNA ligase signature 1. / NAD-dependent DNA ligase signature 2. / NAD-dependent DNA ligase / NAD-dependent DNA ligase, OB-fold / NAD-dependent DNA ligase, adenylation / NAD-dependent DNA ligase, N-terminal / NAD-dependent DNA ligase adenylation domain / NAD-dependent DNA ligase OB-fold domain / Ligase N family / DisA/LigA, helix-hairpin-helix motif / Helix-hairpin-helix motif / DNA ligase/mRNA capping enzyme / Helix hairpin bin / RuvA domain 2-like / Helix-hairpin-helix domain / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / breast cancer carboxy-terminal domain / Helix-hairpin-helix DNA-binding motif, class 1 / Helix-hairpin-helix DNA-binding motif class 1 / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Dna Ligase; domain 1 / Helix Hairpins / Nucleic acid-binding, OB-fold / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Geobacillus stearothermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Singleton, M.R. / Hakansson, K. / Timson, D.J. / Wigley, D.B.
引用ジャーナル: Structure Fold.Des. / 年: 1999
タイトル: Structure of the adenylation domain of an NAD+-dependent DNA ligase.
著者: Singleton, M.R. / Hakansson, K. / Timson, D.J. / Wigley, D.B.
履歴
登録1998年11月16日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年11月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: database_2 / diffrn_source / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (DNA LIGASE)
B: PROTEIN (DNA LIGASE)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,6652
ポリマ－71,6652
非ポリマー00
水3,423190
1
A: PROTEIN (DNA LIGASE)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,8321
ポリマ－35,8321
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: PROTEIN (DNA LIGASE)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,8321
ポリマ－35,8321
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)95.720, 95.720, 225.890
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
詳細THE PROTEIN MONOMER IS BELIEVED TO BE THE PHYSIOLOGICALLY ACTIVE SPECIES

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (DNA LIGASE) / EC 6.5.1.2


分子量: 35832.352 Da / 分子数: 2 / 断片: ADENYLATION DOMAIN / 変異: K114A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Geobacillus stearothermophilus (バクテリア)
株: NCA 1503 / 遺伝子: LIG / プラスミド: PET21D / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 遺伝子 (発現宿主): LIG / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: O87703, DNA ligase (NAD+)
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 190 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 65 %
結晶化pH: 4.6 / 詳細: pH 4.6
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 65 %
結晶化
*PLUS
pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
120 mg/mlprotein1drop
250 mMTris-HCl1drop
31 mMdithiothreitol1drop
4100 mM1reservoirNaOAc
51.5 mM1reservoirCo(NH3)6Cl3
60.6 M1reservoirMgSO4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7A / 波長: 0.87
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→20 Å / Num. obs: 25982 / % possible obs: 97.5 % / 冗長度: 2.8 % / Rsym value: 0.09 / Net I/σ(I): 8.9
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / Rsym value: 0.308 / % possible all: 99.2
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.09

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解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.8→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.31 1301 5 %RANDOM
Rwork0.23 ---
obs0.23 25982 97.4 %-
原子変位パラメータBiso mean: 47.4 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4936 0 0 190 5126
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0160.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0560.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0610.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it2.1222
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it3.63
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it2.4622
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it4.0573
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.02660.03
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1930.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.2210.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2820.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.2180.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor4.37
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor24.615
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor32.420
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor15
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 20 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.23 / Rfactor Rfree: 0.31 / Rfactor Rwork: 0.23
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 47.4 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.03
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it3
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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