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- PDB-1awi: HUMAN PLATELET PROFILIN COMPLEXED WITH THE L-PRO10 PEPTIDE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1awi
タイトルHUMAN PLATELET PROFILIN COMPLEXED WITH THE L-PRO10 PEPTIDE
要素
  • L-PRO10
  • PROFILIN
キーワードCOMPLEX (ACTIN-BINDING PROTEIN/PEPTIDE) / PROFILIN / POLY-L-PROLINE / ACTIN CYTOSKELETON / COMPLEX (ACTIN-BINDING PROTEIN-PEPTIDE) / COMPLEX (ACTIN-BINDING PROTEIN-PEPTIDE) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


synapse maturation / modification of postsynaptic actin cytoskeleton / adenyl-nucleotide exchange factor activity / negative regulation of actin filament bundle assembly / positive regulation of actin filament bundle assembly / negative regulation of actin filament polymerization / regulation of actin filament polymerization / Signaling by ROBO receptors / positive regulation of ATP-dependent activity / proline-rich region binding ...synapse maturation / modification of postsynaptic actin cytoskeleton / adenyl-nucleotide exchange factor activity / negative regulation of actin filament bundle assembly / positive regulation of actin filament bundle assembly / negative regulation of actin filament polymerization / regulation of actin filament polymerization / Signaling by ROBO receptors / positive regulation of ATP-dependent activity / proline-rich region binding / PCP/CE pathway / positive regulation of ruffle assembly / negative regulation of stress fiber assembly / positive regulation of actin filament polymerization / actin monomer binding / positive regulation of epithelial cell migration / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / phosphotyrosine residue binding / neural tube closure / RHO GTPases Activate Formins / modulation of chemical synaptic transmission / small GTPase binding / Platelet degranulation / actin binding / actin cytoskeleton organization / cell cortex / blood microparticle / cytoskeleton / protein stabilization / cadherin binding / focal adhesion / regulation of transcription by RNA polymerase II / glutamatergic synapse / RNA binding / extracellular exosome / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Profilin1/2/3, vertebrate / Profilin conserved site / Profilin signature. / Profilin / Profilin / : / Profilin / Profilin superfamily / Dynein light chain 2a, cytoplasmic / Beta-Lactamase ...Profilin1/2/3, vertebrate / Profilin conserved site / Profilin signature. / Profilin / Profilin / : / Profilin / Profilin superfamily / Dynein light chain 2a, cytoplasmic / Beta-Lactamase / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Mahoney, N.M. / Almo, S.C.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1997
タイトル: Structure of the profilin-poly-L-proline complex involved in morphogenesis and cytoskeletal regulation.
著者: Mahoney, N.M. / Janmey, P.A. / Almo, S.C.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1998
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Analysis of Human Platelet Profilin Complexed with an Oligo Proline Peptide
著者: Mahoney, N.M. / Almo, S.C.
#2: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1997
タイトル: Erratum. Structure of the Profilin-Poly-L-Proline Complex Involved in Morphogenesis and Cytoskeletal Regulation
著者: Mahoney, N.M. / Janmey, P.A. / Almo, S.C.
履歴
登録1997年10月2日処理サイト: BNL
改定 1.01998年10月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROFILIN
B: PROFILIN
P: L-PRO10


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,7273
ポリマ－30,7273
非ポリマー00
水39622
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)68.250, 97.640, 39.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 PROFILIN


分子量: 14868.945 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: PLATELET / 細胞株: BL21 / 細胞内の位置: CYTOPLASM / プラスミド: PMW172 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 組織 (発現宿主): PLATELET / 参照: UniProt: P07737
#2: タンパク質・ペプチド L-PRO10


分子量: 989.163 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 22 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 5

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 42 %
結晶化pH: 8
詳細: PROTEIN CRYSTALLIZED IN 2.0 MOLAR AMMONIUM SULFATE 0.1 MOLAR TRIS PH 8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS-NICOLET X100 / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1996年5月1日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→8 Å / Num. obs: 13062 / % possible obs: 94.3 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.46 % / Rmerge(I) obs: 0.053
反射 シェル解像度: 2.2→2.35 Å / 冗長度: 3.46 % / Rmerge(I) obs: 0.053 / % possible all: 54.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASESX-PLOR位相決定
X-PLOR3.1精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.2→8 Å / σ(F): 2
詳細: PEPTIDE ORIENTATION WAS DETERMINED BY AN IODOTYROSINE LABELLED PEPTIDE STRUCTURE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.305 -10 %RANDOM
Rwork0.204 ---
obs0.204 11577 94.3 %-
原子変位パラメータBiso mean: 23.82 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12217 0 0 22 12239
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.497
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.2→8 Å /
反射数%反射
Rwork1255 -
obs-94.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARAM19X.PROTOPH19X.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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