[日本語] English
万見
- PDB-1aw8: PYRUVOYL DEPENDENT ASPARTATE DECARBOXYLASE -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1aw8
タイトルPYRUVOYL DEPENDENT ASPARTATE DECARBOXYLASE
要素(L-ASPARTATE-ALPHA-DECARBOXYLASE) x 2
キーワードDECARBOXYLASE / PANTOTHENATE PATHWAY / LYASE / PROTEIN SELF-PROCESSING
機能・相同性
機能・相同性情報


alanine biosynthetic process / aspartate 1-decarboxylase / aspartate 1-decarboxylase activity / pantothenate biosynthetic process / protein autoprocessing / cytosol
類似検索 - 分子機能
Aspartate decarboxylase / Aspartate decarboxylase / Barwin-like endoglucanases - #20 / Barwin-like endoglucanases / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Aspartate 1-decarboxylase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Albert, A. / Dhanaraj, V. / Genschel, U. / Khan, G. / Ramjee, M.K. / Pulido, R. / Sybanda, B.L. / von Delf, F. / Witty, M. / Blundell, T.L. ...Albert, A. / Dhanaraj, V. / Genschel, U. / Khan, G. / Ramjee, M.K. / Pulido, R. / Sybanda, B.L. / von Delf, F. / Witty, M. / Blundell, T.L. / Smith, A.G. / Abell, C.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1998
タイトル: Crystal structure of aspartate decarboxylase at 2.2 A resolution provides evidence for an ester in protein self-processing.
著者: Albert, A. / Dhanaraj, V. / Genschel, U. / Khan, G. / Ramjee, M.K. / Pulido, R. / Sibanda, B.L. / von Delft, F. / Witty, M. / Blundell, T.L. / Smith, A.G. / Abell, C.
履歴
登録1997年10月12日処理サイト: BNL
改定 1.01998年4月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32011年8月10日Group: Atomic model / Structure summary
改定 1.42012年12月5日Group: Other
改定 1.52018年1月31日Group: Advisory / Structure summary / カテゴリ: audit_author / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / Item: _audit_author.name
改定 2.02023年11月15日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_rmsd_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: L-ASPARTATE-ALPHA-DECARBOXYLASE
B: L-ASPARTATE-ALPHA-DECARBOXYLASE
D: L-ASPARTATE-ALPHA-DECARBOXYLASE
E: L-ASPARTATE-ALPHA-DECARBOXYLASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,4294
ポリマ－25,4294
非ポリマー00
水1,76598
1
A: L-ASPARTATE-ALPHA-DECARBOXYLASE
B: L-ASPARTATE-ALPHA-DECARBOXYLASE
D: L-ASPARTATE-ALPHA-DECARBOXYLASE
E: L-ASPARTATE-ALPHA-DECARBOXYLASE

A: L-ASPARTATE-ALPHA-DECARBOXYLASE
B: L-ASPARTATE-ALPHA-DECARBOXYLASE
D: L-ASPARTATE-ALPHA-DECARBOXYLASE
E: L-ASPARTATE-ALPHA-DECARBOXYLASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,8578
ポリマ－50,8578
非ポリマー00
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_555x,x-y,-z+1/61
Buried area22810 Å2
ΔGint-123 kcal/mol
Surface area16620 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)72.170, 72.170, 216.140
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.764933, 0.394656, -0.509043), (0.435717, 0.264993, 0.860192), (0.474372, -0.879787, 0.030744)
ベクター: 10.33331, -16.2104, 19.21793)

-
要素

#1: タンパク質・ペプチド L-ASPARTATE-ALPHA-DECARBOXYLASE


分子量: 2841.380 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A790, aspartate 1-decarboxylase
#2: タンパク質 L-ASPARTATE-ALPHA-DECARBOXYLASE


分子量: 9872.942 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: microheterogeneity at residue B25 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A790, aspartate 1-decarboxylase
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 98 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 65 %
結晶化pH: 4.6
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 12% PEG 2000 MME, 0.1 M NA ACETATE, PH 4.6
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
220 mMTris-HCl1drop
312 %(w/v)PEG MME20001reservoir
40.1 Msodium acetate1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 1.488
検出器日付: 1996年7月31日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.488 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→23.6 Å / Num. obs: 16129 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(I): 2.2 / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.078 / Net I/σ(I): 6.4
反射 シェル解像度: 2.2→2.26 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.191 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / % possible all: 80
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 90 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SHARP位相決定
X-PLOR3.843モデル構築
X-PLOR3.843精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.843位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.2→8 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0.1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2.2
詳細: THE ELECTRON DENSITY FOR RESIDUES 20 - 25 DIFFERS IN THE TWO PROTOMERS IN THE ASYMMETRIC UNIT. THE FIRST PROTOMER (CHAINS D AND E) SHOWS CLEAR INDICATION FOR A PYRUVOYL GROUP. IN THE SECOND ...詳細: THE ELECTRON DENSITY FOR RESIDUES 20 - 25 DIFFERS IN THE TWO PROTOMERS IN THE ASYMMETRIC UNIT. THE FIRST PROTOMER (CHAINS D AND E) SHOWS CLEAR INDICATION FOR A PYRUVOYL GROUP. IN THE SECOND (CHAINS A AND B), ELECTRON DENSITY INDICATES TWO SUPERPOSED STRUCTURES OF EQUAL OCCUPANCY, ONE CORRESPONDING TO A PYRUVOYL GROUP (RESIDUE PVL) AND THE OTHER (RESIDUE SEG) CORRESPONDING TO AN ESTER INTERMEDIATE IN THE FORMATION OF THE PYRUVOYL GROUP. HET GROUP SEG LINKS CHAINS A AND B. BECAUSE OF PDB FORMAT LIMITATIONS ONLY PVL APPEARS ON SEQRES. THE ELECTRON DENSITY FOR RESIDUES 20 - 25 DIFFERS IN THE TWO PROTOMERS IN THE ASYMMETRIC UNIT. THE FIRST PROTOMER (CHAINS D AND E) SHOWS CLEAR INDICATION FOR A PYRUVOYL GROUP. IN THE SECOND (CHAINS A AND B), ELECTRON DENSITY INDICATES TWO SUPERPOSED STRUCTURES OF EQUAL OCCUPANCY, ONE CORRESPONDING TO A PYRUVOYL GROUP (RESIDUE PVL) AND THE OTHER (RESIDUE SEG) CORRESPONDING TO AN ESTER INTERMEDIATE IN THE FORMATION OF THE PYRUVOYL GROUP. HET GROUP SEG LINKS CHAINS A AND B. BECAUSE OF PDB FORMAT LIMITATIONS ONLY PVL APPEARS ON SEQRES.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.239 --RANDOM
Rwork0.2 ---
obs0.2 15369 97 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1784 0 0 98 1882
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.3 Å / Rfactor Rfree error: 0.02 / Total num. of bins used: 8 /
Rfactor反射数
Rfree0.227 -
Rwork0.226 1434
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARAM19.SOLTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARHCSDX.PRO
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.843 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 7 % / Rfactor obs: 0.2 / Rfactor Rwork: 0.2
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.468

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る