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- PDB-1aw5: 5-AMINOLEVULINATE DEHYDRATASE FROM SACCHAROMYCES CEREVISIAE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1aw5
タイトル5-AMINOLEVULINATE DEHYDRATASE FROM SACCHAROMYCES CEREVISIAE
要素5-AMINOLEVULINATE DEHYDRATASE
キーワードDEHYDRATASE / TETRAPYRROLE BIOSYNTHESIS / ALDOLASE / TIM-BARREL OCTAMER
機能・相同性
機能・相同性情報


Heme biosynthesis / porphobilinogen synthase / porphobilinogen synthase activity / protoporphyrinogen IX biosynthetic process / heme biosynthetic process / Neutrophil degranulation / zinc ion binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Delta-aminolevulinic acid dehydratase / Delta-aminolevulinic acid dehydratase, active site / Delta-aminolevulinic acid dehydratase / Delta-aminolevulinic acid dehydratase active site. / Delta-aminolevulinic acid dehydratase / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Delta-aminolevulinic acid dehydratase
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Erskine, P.T. / Cooper, J.B. / Wood, S.P.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1997
タイトル: X-ray structure of 5-aminolaevulinate dehydratase, a hybrid aldolase.
著者: Erskine, P.T. / Senior, N. / Awan, S. / Lambert, R. / Lewis, G. / Tickle, I.J. / Sarwar, M. / Spencer, P. / Thomas, P. / Warren, M.J. / Shoolingin-Jordan, P.M. / Wood, S.P. / Cooper, J.B.
履歴
登録1997年10月9日処理サイト: BNL
改定 1.01998年10月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年9月13日Group: Refinement description / カテゴリ: refine / software
Item: _refine.pdbx_ls_cross_valid_method / _refine.pdbx_method_to_determine_struct / _software.name
改定 2.02021年11月3日Group: Atomic model / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / database_2 ...atom_site / database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI ..._atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.12024年10月9日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_validate_symm_contact

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 5-AMINOLEVULINATE DEHYDRATASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,7513
ポリマ－37,6201
非ポリマー1312
水5,531307
1
A: 5-AMINOLEVULINATE DEHYDRATASE
ヘテロ分子
x 8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)302,00824
ポリマ－300,9628
非ポリマー1,04716
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation3_555-y,x,z1
crystal symmetry operation4_555y,-x,z1
crystal symmetry operation5_555-x,y,-z1
crystal symmetry operation6_555x,-y,-z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
crystal symmetry operation8_555-y,-x,-z1
Buried area53480 Å2
ΔGint-721 kcal/mol
Surface area79160 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)102.500, 102.500, 168.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number97
Space group name H-MI422
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-797-

HOH

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要素

#1: タンパク質 5-AMINOLEVULINATE DEHYDRATASE / PORPHOBILINOGEN SYNTHASE


分子量: 37620.199 Da / 分子数: 1 / 変異: M272V / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
細胞株: B834 / 細胞内の位置: CYTOSOL / 遺伝子: HEM2 / プラスミド: PUC18 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834 (DE3) PLYSS / 参照: UniProt: P05373, porphobilinogen synthase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 307 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 59 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: ENZYME CONCENTRATION 1 MG/ML, PH 7.0 - 8.5, BUFFER 0.2 M TRIS-HCL, PRECIPITANT PEG 6000 (<10%), 70 MICROMOLAR ZINC SULPHATE, 6 MM BETA-MERCAPTOETHANOL, HANGING DROPS., pH 8.0, vapor diffusion - hanging drop
PH範囲: 7.0-8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.97913
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年9月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97913 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→35.6 Å / Num. obs: 459575 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 16.8 % / Rmerge(I) obs: 0.088 / Net I/σ(I): 6.6
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 9.3 % / Rmerge(I) obs: 0.178 / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
直接法モデル構築
MLPHARE位相決定
VECSUMモデル構築
RESTRAIN精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(AGROVATAデータスケーリング
ROTAVATAデータスケーリング
直接法位相決定
VECSUM位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.3→6 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 3 /
Rfactor反射数%反射
Rfree0.27 --
obs0.198 19072 99.9 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2527 0 2 307 2836
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.023
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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