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万見
- PDB-1am7: Lysozyme from bacteriophage lambda -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1am7
タイトルLysozyme from bacteriophage lambda
要素LYSOZYME
キーワードGLYCOSIDASE / TRANSGLYCOSYLASE / EVOLUTION / LYSOZYME
機能・相同性
機能・相同性情報


: / peptidoglycan lytic transglycosylase activity / viral release from host cell by cytolysis / peptidoglycan catabolic process / lysozyme activity / host cell cytoplasm / defense response to bacterium
類似検索 - 分子機能
Endolysin lambda type / Phage lysozyme / Lysozyme - #10 / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ISOPROPYL ALCOHOL / Endolysin
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage lambda (λファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Evrard, C. / Fastrez, J. / Declercq, J.P.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1998
タイトル: Crystal structure of the lysozyme from bacteriophage lambda and its relationship with V and C-type lysozymes.
著者: Evrard, C. / Fastrez, J. / Declercq, J.P.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1997
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Analysis of Bacteriophage Lambda Lysozyme in which All Tryptophans Have Been Replaced by Aza-Tryptophans
著者: Evrard, C. / Declercq, J.-P. / Fastrez, J.
#2: ジャーナル: Lysozymes: Model Enzymes in Biochemistry and Biology
年: 1996
タイトル: Phage Lysozymes
著者: Fastrez, J.
#3: ジャーナル: Protein Eng. / 年: 1995
タイトル: Biosynthetic Incorporation of 7-Azatryptophan Into the Phage Lambda Lysozyme: Estimation of Tryptophan Accessibility, Effect on Enzymatic Activity and Protein Stability
著者: Soumillion, P. / Jespers, L. / Vervoort, J. / Fastrez, J.
#4: ジャーナル: Biochem.J. / 年: 1992
タイトル: A Large Decrease in Heat-Shock-Induced Proteolysis After Tryptophan Starvation Leads to Increased Expression of Phage Lambda Lysozyme Cloned in Escherichia Coli
著者: Soumillion, P. / Fastrez, J.
#5: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1992
タイトル: Is the Bacteriophage Lambda Lysozyme an Evolutionary Link or a Hybrid between the C and V-Type Lysozymes? Homology Analysis and Detection of the Catalytic Amino Acid Residues
著者: Jespers, L. / Sonveaux, E. / Fastrez, J.
#6: ジャーナル: Protein Eng. / 年: 1991
タイトル: Overexpression of the Phage Lambda Lysozyme Cloned in Escherichia Coli: Use of a Degenerative Mixture of Synthetic Ribosome Binding Sites and Increase of the Protein Stability in Vivo
著者: Jespers, L. / Sonveaux, E. / Fastrez, J. / Phanapoulos, A. / Davison, J.
履歴
登録1997年6月24日処理サイト: BNL
改定 1.01997年12月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年6月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_database_status / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LYSOZYME
B: LYSOZYME
C: LYSOZYME
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,7496
ポリマ－53,5683
非ポリマー1803
水2,126118
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: LYSOZYME
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,9162
ポリマ－17,8561
非ポリマー601
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
B: LYSOZYME
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,9162
ポリマ－17,8561
非ポリマー601
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
C: LYSOZYME
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,9162
ポリマ－17,8561
非ポリマー601
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.010, 78.800, 82.310
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.656304, -0.154706, -0.738465), (-0.080198, -0.958903, 0.272163), (-0.750222, 0.237845, 0.616925)122.5875, 93.2218, 29.2524
2given(0.92675, -0.138949, 0.349039), (-0.114118, -0.989306, -0.090832), (0.357928, 0.044347, -0.932696)6.5827, 130.2514, 9.8868

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要素

#1: タンパク質 LYSOZYME


分子量: 17856.146 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage lambda (λファージ)
属: Lambda-like viruses / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 遺伝子: R / プラスミド: PLJ05 / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): M5219 / 参照: UniProt: P03706, lysozyme
#2: 化合物 ChemComp-IPA / ISOPROPYL ALCOHOL / 2-PROPANOL / 2-プロパノ-ル


分子量: 60.095 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O / コメント: alkaloid*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 118 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44 %
結晶化pH: 5.3
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 0.1M SODIUM CITRATE PH 5.3, 15% V/V 2-PROPANOL AND 20% W/ V PEG 4000.
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: protein solution is mixed 50:50 with a well solution
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
120 mg/mlprotein1drop
250 mM1dropNaH2PO4
30.02 %(w/v)1dropNaN3
420 %(w/v)PEG40001reservoir
515 %(v/v)2-propanol1reservoir
60.1 Msodium citrate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X31 / 波長: 0.92
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年5月3日 / 詳細: TOROIDAL MIRROR
放射モノクロメーター: SI(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→20 Å / Num. obs: 21455 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 4.9 % / Biso Wilson estimate: 28.1 Å2 / Rsym value: 0.09 / Net I/σ(I): 15
反射 シェル解像度: 2.3→2.34 Å / 冗長度: 2.9 % / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / Rsym value: 0.297 / % possible all: 93.5
反射
*PLUS
Num. measured all: 104257 / Rmerge(I) obs: 0.09
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 93.5 % / Rmerge(I) obs: 0.297 / Mean I/σ(I) obs: 3.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.3→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.0066 / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0.1 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.213 1040 5 %RANDOM AND UNIFORM DISTRIBUTION
Rwork0.1627 ---
obs0.1627 20814 95.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 25.9 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.22 Å / Luzzati d res low obs: 5 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3686 0 0 130 3816
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d21.1
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.27
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it2.41.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it3.42
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2.92
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it42.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAINTS / Rms dev Biso : 2.8 Å2 / Rms dev position: 0.058 Å / Weight Biso : 2
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / Rfactor Rfree error: 0.026 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.269 103 5 %
Rwork0.23 1863 -
obs--92.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2ISO.PARISO.TOP
X-RAY DIFFRACTION3TRN.PARTRN.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 9999 Å / σ(I): 1 / Rfactor obs: 0.1635
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg21.1
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.27
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.23

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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