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- PDB-1a92: OLIGOMERIZATION DOMAIN OF HEPATITIS DELTA ANTIGEN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1a92
タイトルOLIGOMERIZATION DOMAIN OF HEPATITIS DELTA ANTIGEN
要素DELTA ANTIGEN
キーワードLEUCINE ZIPPER / COILED-COIL / OLIGOMERIZATION / HEPATITIS DELTA / HDV
機能・相同性
機能・相同性情報


virion component / viral penetration into host nucleus / host cell / symbiont entry into host cell / host cell nucleus / RNA binding
類似検索 - 分子機能
Delta antigen, N-terminal / Hepatitis delta virus delta antigen / Delta antigen, N-terminal / Hepatitis delta virus delta antigen / Light-harvesting Protein / Hepatitis delta antigen (HDAg) domain / Hepatitis delta antigen (HDAg) domain profile. / Few Secondary Structures / Irregular
類似検索 - ドメイン・相同性
Small delta antigen
類似検索 - 構成要素
生物種Hepatitis delta virus (D 型肝炎ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Zuccola, H.J. / Hogle, J.M.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 1998
タイトル: Structural basis of the oligomerization of hepatitis delta antigen.
著者: Zuccola, H.J. / Rozzelle, J.E. / Lemon, S.M. / Erickson, B.W. / Hogle, J.M.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1995
タイトル: Self-Association of a Synthetic Peptide from the N Terminus of the Hepatitis Delta Virus Protein Into an Immunoreactive Alpha-Helical Multimer
著者: Rozzelle Junior, J.E. / Wang, J.G. / Wagner, D.S. / Erickson, B.W. / Lemon, S.M.
履歴
登録1998年4月15日処理サイト: BNL
改定 1.01999年6月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DELTA ANTIGEN
B: DELTA ANTIGEN
C: DELTA ANTIGEN
D: DELTA ANTIGEN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,0244
ポリマ－24,0244
非ポリマー00
水2,054114
1
A: DELTA ANTIGEN
C: DELTA ANTIGEN

A: DELTA ANTIGEN
C: DELTA ANTIGEN

B: DELTA ANTIGEN
D: DELTA ANTIGEN

B: DELTA ANTIGEN
D: DELTA ANTIGEN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,0488
ポリマ－48,0488
非ポリマー00
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_765-x+2,-y+1,z1
crystal symmetry operation3_645-x+3/2,y-1/2,-z1
crystal symmetry operation4_565x+1/2,-y+3/2,-z1
Buried area16830 Å2
ΔGint-151 kcal/mol
Surface area23070 Å2
手法PISA
2
A: DELTA ANTIGEN
C: DELTA ANTIGEN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,0122
ポリマ－12,0122
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2450 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area7570 Å2
手法PISA
3
B: DELTA ANTIGEN
D: DELTA ANTIGEN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,0122
ポリマ－12,0122
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2450 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area7480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)109.220, 85.300, 29.360
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-84-

HOH

-
要素

#1: タンパク質・ペプチド
DELTA ANTIGEN / HEPATITIS DELTA ANTIGEN


分子量: 6006.051 Da / 分子数: 4 / 断片: OLIGOMERIZATION DOMAIN / 変異: INS (K60-Y) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Hepatitis delta virus (D 型肝炎ウイルス)
属: Deltavirus / 参照: UniProt: P25989
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 114 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.78 %
結晶化pH: 5.2 / 詳細: pH 5.2
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃ / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
115 mg/mlpeptide1drop
2100 mMsodium acetate1drop
3100 mMsodium citrate1drop
4100 mMsodium acetate1reservoir
5100 mMsodium citrate1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 113 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 1.15
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE AREA DETECTOR / 日付: 1996年6月1日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: CRYSTAL / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.15 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→15 Å / Num. obs: 28279 / % possible obs: 94 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 7.8 % / Biso Wilson estimate: 24 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.042 / Rsym value: 0.038 / Net I/σ(I): 51
反射 シェル解像度: 1.8→1.84 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.172 / Mean I/σ(I) obs: 7 / Rsym value: 0.2 / % possible all: 94
反射
*PLUS
Num. measured all: 221286
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 35 % / Rmerge(I) obs: 0.18

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.8モデル構築
X-PLOR3.8精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.8位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.8→15 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.279 2600 10.1 %RANDOM
Rwork0.227 ---
obs0.227 25735 97.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 28.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.28 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.24 Å0.27 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1670 0 0 114 1784
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d16.9
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.59
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it7.841.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it7.752
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it17.232
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it20.622.5
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.359 418 10.2 %
Rwork0.344 3697 -
obs--95.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2TOPH19.SOL
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.8 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.225 / Rfactor Rfree: 0.27
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 29.3 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg16.9
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.59

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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