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- PDB-1a8r: GTP CYCLOHYDROLASE I (H112S MUTANT) IN COMPLEX WITH GTP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1a8r
タイトルGTP CYCLOHYDROLASE I (H112S MUTANT) IN COMPLEX WITH GTP
要素GTP CYCLOHYDROLASE I
キーワードHYDROLASE / GTP / PURINE HYDROLYSIS / PTERINE SYNTHESIS
機能・相同性
機能・相同性情報


GTP cyclohydrolase I / GTP cyclohydrolase I activity / tetrahydrobiopterin biosynthetic process / queuosine biosynthetic process / tetrahydrofolate biosynthetic process / one-carbon metabolic process / GTP binding / protein-containing complex / zinc ion binding / identical protein binding ...GTP cyclohydrolase I / GTP cyclohydrolase I activity / tetrahydrobiopterin biosynthetic process / queuosine biosynthetic process / tetrahydrofolate biosynthetic process / one-carbon metabolic process / GTP binding / protein-containing complex / zinc ion binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
GTP cyclohydrolase I, N-terminal domain / GTP cyclohydrolase I signature 2. / GTP cyclohydrolase I / GTP cyclohydrolase I, conserved site / GTP cyclohydrolase I domain / GTP cyclohydrolase I, N-terminal domain / GTP cyclohydrolase I / GTP cyclohydrolase I signature 1. / GTP Cyclohydrolase I; Chain A, domain 1 / GTP Cyclohydrolase I, domain 2 ...GTP cyclohydrolase I, N-terminal domain / GTP cyclohydrolase I signature 2. / GTP cyclohydrolase I / GTP cyclohydrolase I, conserved site / GTP cyclohydrolase I domain / GTP cyclohydrolase I, N-terminal domain / GTP cyclohydrolase I / GTP cyclohydrolase I signature 1. / GTP Cyclohydrolase I; Chain A, domain 1 / GTP Cyclohydrolase I, domain 2 / GTP cyclohydrolase I, C-terminal domain/NADPH-dependent 7-cyano-7-deazaguanine reductase, N-terminal domain / GTP cyclohydrolase I, C-terminal/NADPH-dependent 7-cyano-7-deazaguanine reductase / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP cyclohydrolase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Auerbach, G. / Nar, H. / Bracher, A. / Bacher, A. / Huber, R.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2003
タイトル: Biosynthesis of pteridines. Reaction mechanism of GTP cyclohydrolase I.
著者: Rebelo, J. / Auerbach, G. / Bader, G. / Bracher, A. / Nar, H. / Hosl, C. / Schramek, N. / Kaiser, J. / Bacher, A. / Huber, R. / Fischer, M.
#1: ジャーナル: Biol.Chem. / 年: 1997
タイトル: The Pathway from GTP to Tetrahydrobiopterin: Three-Dimensional Structures of GTP Cyclohydrolase I and 6-Pyruvoyl Tetrahydropterin Synthase
著者: Auerbach, G. / Nar, H.
#2: ジャーナル: Embo J. / 年: 1997
タイトル: The 1.25 A Crystal Structure of Sepiapterin Reductase Reveals its Binding Mode to Pterins and Brain Neurotransmitters
著者: Auerbach, G. / Herrmann, A. / Gutlich, M. / Fischer, M. / Jacob, U. / Bacher, A. / Huber, R.
#3: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1995
タイトル: Active Site Topology and Reaction Mechanism of GTP Cyclohydrolase I
著者: Nar, H. / Huber, R. / Auerbach, G. / Fischer, M. / Hosl, C. / Ritz, H. / Bracher, A. / Meining, W. / Eberhardt, S. / Bacher, A.
#4: ジャーナル: Structure / 年: 1995
タイトル: Atomic Structure of GTP Cyclohydrolase I
著者: Nar, H. / Huber, R. / Meining, W. / Schmid, C. / Weinkauf, S. / Bacher, A.
履歴
登録1998年3月27日処理サイト: BNL
改定 1.01999年5月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年3月14日Group: Advisory / Database references / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms ...pdbx_database_status / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_database_status.process_site / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年2月7日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GTP CYCLOHYDROLASE I
B: GTP CYCLOHYDROLASE I
C: GTP CYCLOHYDROLASE I
D: GTP CYCLOHYDROLASE I
E: GTP CYCLOHYDROLASE I
F: GTP CYCLOHYDROLASE I
G: GTP CYCLOHYDROLASE I
H: GTP CYCLOHYDROLASE I
I: GTP CYCLOHYDROLASE I
J: GTP CYCLOHYDROLASE I
K: GTP CYCLOHYDROLASE I
L: GTP CYCLOHYDROLASE I
M: GTP CYCLOHYDROLASE I
N: GTP CYCLOHYDROLASE I
O: GTP CYCLOHYDROLASE I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)378,08330
ポリマ－370,23615
非ポリマー7,84815
水17,565975
1
A: GTP CYCLOHYDROLASE I
B: GTP CYCLOHYDROLASE I
C: GTP CYCLOHYDROLASE I
D: GTP CYCLOHYDROLASE I
E: GTP CYCLOHYDROLASE I
ヘテロ分子

A: GTP CYCLOHYDROLASE I
B: GTP CYCLOHYDROLASE I
C: GTP CYCLOHYDROLASE I
D: GTP CYCLOHYDROLASE I
E: GTP CYCLOHYDROLASE I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)252,05620
ポリマ－246,82410
非ポリマー5,23210
水18010
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y,-z+1/21
2
F: GTP CYCLOHYDROLASE I
G: GTP CYCLOHYDROLASE I
H: GTP CYCLOHYDROLASE I
I: GTP CYCLOHYDROLASE I
J: GTP CYCLOHYDROLASE I
ヘテロ分子

K: GTP CYCLOHYDROLASE I
L: GTP CYCLOHYDROLASE I
M: GTP CYCLOHYDROLASE I
N: GTP CYCLOHYDROLASE I
O: GTP CYCLOHYDROLASE I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)252,05620
ポリマ－246,82410
非ポリマー5,23210
水18010
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_456x-1/2,-y+1/2,-z+11
Buried area61020 Å2
ΔGint-171 kcal/mol
Surface area75110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)314.950, 219.140, 131.410
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.349571, 0.924563, -0.151603), (-0.923599, 0.312885, -0.221514), (-0.15737, 0.217455, 0.9633)57.71806, 189.51826, 14.39037
2given(-0.70673, 0.579892, -0.405288), (-0.578697, -0.803373, -0.140362), (-0.406993, 0.135341, 0.903349)250.82587, 192.52682, 60.09977
3given(-0.719054, -0.561461, -0.40954), (0.561517, -0.816602, 0.133637), (-0.409464, -0.133872, 0.902451)314.2522, 4.82466, 74.97793
4given(0.340781, -0.926725, -0.158269), (0.926971, 0.303131, 0.22099), (-0.15682, -0.22202, 0.962348)158.80249, -115.81689, 37.93861
5given(0.282811, -0.95916, 0.005427), (0.855008, 0.254658, 0.451787), (-0.434718, -0.12313, 0.892109)107.67764, -130.55487, 138.53059
6given(0.983514, -0.034292, 0.177551), (-0.011365, 0.968191, 0.249953), (-0.180474, -0.24785, 0.95184)-58.00532, -25.96692, 103.29652
7given(0.335597, 0.941654, 0.025746), (-0.941799, 0.334824, 0.030138), (0.01976, -0.034362, 0.999214)-3.41777, 161.90179, 58.71762
8given(-0.75359, 0.613579, -0.235848), (-0.646881, -0.755982, 0.100185), (-0.116825, 0.228063, 0.966612)194.12193, 171.65503, 67.1991
9given(-0.79249, -0.556177, -0.250255), (0.456886, -0.81321, 0.360478), (-0.403999, 0.171337, 0.89857)263.6586, -7.46107, 117.72875
10given(-0.985061, -0.024073, -0.170518), (-0.018648, -0.969448, 0.244587), (-0.171196, 0.244113, 0.954516)420.22571, 124.00291, 21.08544
11given(-0.297583, -0.95459, -0.014186), (0.848758, -0.271336, 0.453857), (-0.437097, 0.12302, 0.890961)356.91144, -56.7951, 71.57045
12given(0.78095, -0.576543, 0.240241), (0.475187, 0.798059, 0.370539), (-0.405359, -0.175213, 0.89721)158.52103, -52.8659, 82.46189
13given(0.761441, 0.603507, 0.236616), (-0.637668, 0.762985, 0.105993), (-0.116567, -0.23159, 0.965804)98.2326, 132.98172, 37.72618
14given(-0.327668, 0.944628, -0.017639), (-0.944645, -0.32723, 0.0238), (0.016711, 0.024461, 0.999561)259.58069, 242.57234, 1.95584

-
要素

#1: タンパク質
GTP CYCLOHYDROLASE I


分子量: 24682.381 Da / 分子数: 15 / 変異: H112S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 解説: HOMOLOGOUS EXPRESSION / 器官: BRAIN / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A6T5, GTP cyclohydrolase I
#2: 化合物
ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 975 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 60 %
結晶化pH: 7 / 詳細: pH 7.0
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
pH: 6 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
10.1 Msodium MES1reservoir
20.2 Msodium acetate1reservoir
33 mMsodium azide1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MPG/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW6 / 波長: 1.1
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年7月16日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→25 Å / Num. obs: 238566 / % possible obs: 90.4 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 41.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.085
反射 シェル解像度: 2.1→2.15 Å / 冗長度: 2.5 % / % possible all: 91.4
反射
*PLUS
Num. measured all: 661363

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.8モデル構築
X-PLOR3.8精密化
MOSFLMデータ削減
X-PLOR3.8位相決定
精密化解像度: 2.1→8 Å / σ(F): 0 /
Rfactor%反射
Rfree0.246 5 %
Rwork0.2 -
obs0.2 90.4 %
原子変位パラメータBiso mean: 39.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数27375 0 35 975 28385
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.9
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAINTS
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.8 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 27375 / Rfactor obs: 0.2 / Rfactor Rwork: 0.2
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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