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万見
- PDB-1a37: 14-3-3 PROTEIN ZETA BOUND TO PS-RAF259 PEPTIDE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1a37
タイトル14-3-3 PROTEIN ZETA BOUND TO PS-RAF259 PEPTIDE
要素
  • 14-3-3 PROTEIN ZETA
  • PS-RAF259 PEPTIDE LSQRQRST(SEP)TPNVHM
キーワードCOMPLEX (SIGNAL TRANSDUCTION/PEPTIDE) / SIGNAL TRANSDUCTION / COMPLEX (SIGNAL TRANSDUCTION-PEPTIDE) / COMPLEX (SIGNAL TRANSDUCTION-PEPTIDE) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


KSRP (KHSRP) binds and destabilizes mRNA / RHO GTPases activate PKNs / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Regulation of localization of FOXO transcription factors / Activation of BAD and translocation to mitochondria / GP1b-IX-V activation signalling / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / TP53 Regulates Metabolic Genes / Rap1 signalling ...KSRP (KHSRP) binds and destabilizes mRNA / RHO GTPases activate PKNs / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Regulation of localization of FOXO transcription factors / Activation of BAD and translocation to mitochondria / GP1b-IX-V activation signalling / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / TP53 Regulates Metabolic Genes / Rap1 signalling / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / phosphoserine residue binding / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / protein sequestering activity / intracellular protein localization / melanosome / protein phosphorylation / signal transduction / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein ...14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
14-3-3 protein zeta/delta
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Petosa, C. / Masters, S.C. / Pohl, J. / Wang, B. / Fu, H. / Liddington, R.C.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1998
タイトル: 14-3-3zeta binds a phosphorylated Raf peptide and an unphosphorylated peptide via its conserved amphipathic groove.
著者: Petosa, C. / Masters, S.C. / Bankston, L.A. / Pohl, J. / Wang, B. / Fu, H. / Liddington, R.C.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1998
タイトル: 14-3-3Zeta Binds a Phosphorylated Raf Peptide and an Unphosphorylated Peptide Via its Conserved Amphipathic Groove
著者: Petosa, C. / Masters, S.C. / Bankston, L.A. / Pohl, J. / Wang, B. / Fu, H. / Liddington, R.C.
履歴
登録1998年1月28日処理サイト: BNL
改定 1.01999年3月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32011年11月16日Group: Other
改定 1.42016年8月17日Group: Structure summary
改定 1.52024年6月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.62024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 PROTEIN ZETA
P: PS-RAF259 PEPTIDE LSQRQRST(SEP)TPNVHM
B: 14-3-3 PROTEIN ZETA
Q: PS-RAF259 PEPTIDE LSQRQRST(SEP)TPNVHM


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,2364
ポリマ－59,2364
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)94.730, 94.730, 250.870
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2generate(-0.997443, 0.00076, -0.071468), (-0.000162, -0.999965, -0.008376), (-0.071472, -0.008343, 0.997408)59.5212, 80.3282, 2.3868

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要素

#1: タンパク質 14-3-3 PROTEIN ZETA


分子量: 27777.092 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: COMPLEXED WITH PHOSPHOSERINE-CONTAINING PEPTIDE DERIVED FROM RAF
由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P63103
#2: タンパク質・ペプチド PS-RAF259 PEPTIDE LSQRQRST(SEP)TPNVHM


分子量: 1840.951 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 77.58 %
結晶化pH: 8.5 / 詳細: pH 8.5
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Liu, D., (1995) Nature, 376, 191.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
15-10 mg/mlprotein1drop
220-24 %PEG35001reservoir
3100 mMTris-HCl1reservoir
410 mM1reservoirMgCl2
51 mM1reservoirNiCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年6月1日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: NI FILTER / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.6→20 Å / Num. obs: 14700 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.3 % / Rsym value: 0.072 / Net I/σ(I): 20
反射 シェル解像度: 3.6→3.8 Å / 冗長度: 3.7 % / Mean I/σ(I) obs: 7 / Rsym value: 0.258 / % possible all: 98.8
反射
*PLUS
最高解像度: 3.6 Å / 最低解像度: 20 Å / Num. obs: 14696 / % possible obs: 99.5 % / Rmerge(I) obs: 0.07

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.8モデル構築
X-PLOR3.8精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.8位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.6→20 Å / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.36 -10 %BY RESOLUTION SHELLS
Rwork0.32 ---
obs0.32 14700 98.9 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.6→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3194 0 0 0 3194
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.8 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / σ(F): 0 / Rfactor obs: 0.31
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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