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万見
- PDB-13su: PanDDA analysis group deposition -- IDOL RING domain in complex w... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 13su
タイトルPanDDA analysis group deposition -- IDOL RING domain in complex with Z68404778
要素E3 ubiquitin-protein ligase MYLIP
キーワードLIGASE / Diamond I04-1 fragment screening / PanDDA / XChemExplorer / E3 / ubiquitin / Zinc finger / RING
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression to limit cholesterol uptake / negative regulation of low-density lipoprotein particle clearance / cytoskeletal protein binding / cholesterol homeostasis / VLDLR internalisation and degradation / RING-type E3 ubiquitin transferase / protein destabilization / positive regulation of protein catabolic process / ubiquitin-protein transferase activity ...regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression to limit cholesterol uptake / negative regulation of low-density lipoprotein particle clearance / cytoskeletal protein binding / cholesterol homeostasis / VLDLR internalisation and degradation / RING-type E3 ubiquitin transferase / protein destabilization / positive regulation of protein catabolic process / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / nervous system development / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / negative regulation of neuron projection development / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / zinc ion binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
MYLIP, FERM domain C-lobe / Ezrin/radixin/moesin-like / FERM, C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM, N-terminal / FERM N-terminal domain / FERM central domain / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily ...MYLIP, FERM domain C-lobe / Ezrin/radixin/moesin-like / FERM, C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM, N-terminal / FERM N-terminal domain / FERM central domain / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / PH-like domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
~{N}-(4-phenylazanylphenyl)ethanamide / E3 ubiquitin-protein ligase MYLIP
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 分子置換 / 解像度: 1.502 Å
データ登録者Bradshaw, W.J. / Guenther, F. / Murphy, E.J.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Alzheimers Research UK (ARUK)ARUK2018DDI-OX 英国
Alzheimers Research UK (ARUK)520909 英国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: PanDDA analysis group deposition
著者: Bradshaw, W.J. / Guenther, F. / Murphy, E.J.
履歴
登録2025年10月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年12月10日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase MYLIP
B: E3 ubiquitin-protein ligase MYLIP
C: E3 ubiquitin-protein ligase MYLIP
D: E3 ubiquitin-protein ligase MYLIP
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,10914
ポリマ－35,2814
非ポリマー82810
水5,477304
1
A: E3 ubiquitin-protein ligase MYLIP
B: E3 ubiquitin-protein ligase MYLIP
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,2078
ポリマ－17,6412
非ポリマー5666
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2480 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area8720 Å2
手法PISA
2
C: E3 ubiquitin-protein ligase MYLIP
D: E3 ubiquitin-protein ligase MYLIP
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,9026
ポリマ－17,6412
非ポリマー2624
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2150 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area8710 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.643, 47.976, 70.804
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.840, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
E3 ubiquitin-protein ligase MYLIP / Inducible degrader of the LDL-receptor / Idol / Myosin regulatory light chain interacting protein / ...Inducible degrader of the LDL-receptor / Idol / Myosin regulatory light chain interacting protein / MIR / RING-type E3 ubiquitin transferase MYLIP


分子量: 8820.361 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MYLIP, BZF1, IDOL, BM-023, PP5242 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8WY64, RING-type E3 ubiquitin transferase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-B1A / ~{N}-(4-phenylazanylphenyl)ethanamide


分子量: 226.274 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H14N2O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 304 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.76 % / Mosaicity: 0 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 200 mM Sodium acetate, 100 mM Tris, 30% w/v PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.92205 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2025年2月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92205 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→39.71 Å / Num. obs: 47234 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 18.73 Å2 / CC1/2: 0.988 / Rmerge(I) obs: 0.17 / Rpim(I) all: 0.071 / Rrim(I) all: 0.184 / Net I/σ(I): 10.7 / Num. measured all: 318137 / Scaling rejects: 0
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.5-1.535.43.3622256121660.3341.5613.7180.894.5
8.22-39.715.70.06432318420.9260.0310.07153.299.5

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
BUSTER2.10.4 (23-JAN-2024)精密化
Aimless0.7.7データスケーリング
PDB_EXTRACT3.23データ抽出
XDSデータ削減
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 9SA2

9sa2


解像度: 1.502→39.72 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.945 / SU R Cruickshank DPI: 0.071 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.077 / SU Rfree Blow DPI: 0.076 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.072
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2005 2315 4.9 %RANDOM
Rwork0.1743 ---
obs0.1756 47205 98.4 %-
原子変位パラメータBiso max: 76.96 Å2 / Biso mean: 26.86 Å2 / Biso min: 12.35 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.1341 Å20 Å22.0328 Å2
2--0.151 Å20 Å2
3----4.2852 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.18 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.502→39.72 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2166 0 29 304 2499
Biso mean--41.17 35.91 -
残基数----278
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d975SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes464HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2479HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion335SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2191SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d2479HARMONIC20.011
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg3396HARMONIC21.03
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.7
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion14.77
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.51 Å / Total num. of bins used: 51
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2869 48 5.08 %
Rwork0.3023 897 -
all-945 -
obs--93.06 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.10270.0228-0.32240.424-0.34340.80280.00580.05320.12550.02750.00550.04220.0224-0.0556-0.0113-0.01240.00770.0179-0.00740.02660.0211-23.64478.560415.7099
20.2981-0.11560.4910.15930.0290.7785-0.0070.08040.08890.0151-0.0458-0.0251-0.01950.05530.05280.01360.00070.0339-0.01050.0121-0.0066-9.626212.988415.4295
30.3106-0.23330.39680.26640.30630.5498-0.0420.049-0.07490.02270.0556-0.0154-0.01120.0443-0.01360.0017-0.01070.0391-0.0106-0.00680.00721.8316-7.958917.7287
40.5013-0.0437-0.48170.0608-0.10960.6528-0.04140.0617-0.13550.007-0.04260.01050.0146-0.0530.0840.010.00150.0308-0.0199-0.00420.0051-12.5994-12.339617.5314
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A368 - 437
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B368 - 436
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|* }C368 - 437
4X-RAY DIFFRACTION4{ D|* }D368 - 436

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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