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Yorodumi- PDB-13gn: Crystal Structure of L-erythrulose-1-phosphate isomerase from Bru... -
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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 13gn | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Crystal Structure of L-erythrulose-1-phosphate isomerase from Brucella melitensis in complex with SN-GLYCEROL-1-PHOSPHATE | |||||||||
Components | L-erythrulose-1-phosphate isomerase | |||||||||
Keywords | ISOMERASE / SSGCID / STRUCTURAL GENOMICS / SEATTLE STRUCTURAL GENOMICS CENTER FOR INFECTIOUS DISEASE / L-erythrulose-1-phosphate isomerase / Brucella melitensis | |||||||||
| Function / homology | Function and homology informationL-erythrulose-1-phosphate isomerase / triose-phosphate isomerase activity / glyceraldehyde-3-phosphate biosynthetic process / glycerol catabolic process / glycolytic process / gluconeogenesis / cytosol Similarity search - Function | |||||||||
| Biological species | Brucella abortus 2308 (bacteria) | |||||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.95 Å | |||||||||
Authors | Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID) | |||||||||
| Funding support | United States, 2items
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Citation | Journal: To be publishedTitle: Crystal Structure of L-erythrulose-1-phosphate isomerase from Brucella melitensis in complex with SN-GLYCEROL-1-PHOSPHATE Authors: Liu, L. / Lovell, S. / Battaile, K.P. | |||||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 13gn.cif.gz | 390.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb13gn.ent.gz | 321 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 13gn.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/3g/13gn ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/3g/13gn | HTTPS FTP |
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-Related structure data
| Similar structure data | Similarity search - Function & homology F&H Search |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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| 1 | ![]()
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| 2 | ![]()
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| Unit cell |
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Components
| #1: Protein | Mass: 28744.627 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: K3-N256 / Mutation: A173D Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Brucella abortus 2308 (bacteria) / Gene: eryH, tpiA-2, BAB2_0367 / Plasmid: BrabA.00276.a.B2 / Production host: ![]() References: UniProt: Q2YIQ6, L-erythrulose-1-phosphate isomerase #2: Chemical | #3: Chemical | ChemComp-NA / #4: Chemical | ChemComp-1GP / | #5: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | Y | Has protein modification | N | |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 2.05 Å3/Da / Density % sol: 39.95 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6.5 Details: 70 mM MES pH 6.5, 70 mM CaCl2, 14% PEG 1500, 8.4% hexanediol. BrabA.00276.a.B2.PW39519 at 15.2 mg/mL. 20 hour soak in 10 mM glycerol 3-phosphate (D/L mixture), 1GP fit best to the electron ...Details: 70 mM MES pH 6.5, 70 mM CaCl2, 14% PEG 1500, 8.4% hexanediol. BrabA.00276.a.B2.PW39519 at 15.2 mg/mL. 20 hour soak in 10 mM glycerol 3-phosphate (D/L mixture), 1GP fit best to the electron density, plate Liu-S-202 E9-F10, Puck: PSL-0208, Cryo: 100 mM MES, pH 6.5, 100 mM CaCl2, 20% PEG 1500, 12% hexanediol |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: NSLS-II / Beamline: 19-ID / Wavelength: 0.9786 Å |
| Detector | Type: DECTRIS EIGER2 XE 9M / Detector: PIXEL / Date: Feb 22, 2026 |
| Radiation | Monochromator: Double Crystal Si 111 / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 0.9786 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 1.95→45.56 Å / Num. obs: 64555 / % possible obs: 97 % / Redundancy: 3.6 % / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.112 / Rpim(I) all: 0.07 / Rrim(I) all: 0.133 / Χ2: 1.05 / Net I/σ(I): 9 / Num. measured all: 230370 |
| Reflection shell | Resolution: 1.95→2 Å / % possible obs: 96.6 % / Redundancy: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.888 / Num. measured all: 17637 / Num. unique obs: 4781 / CC1/2: 0.644 / Rpim(I) all: 0.538 / Rrim(I) all: 1.04 / Χ2: 0.95 / Net I/σ(I) obs: 1.6 |
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.95→45.56 Å / SU ML: 0.24 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / Phase error: 23.38 / Stereochemistry target values: ML
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.95→45.56 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell |
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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Brucella abortus 2308 (bacteria)
X-RAY DIFFRACTION
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