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Yorodumi- PDB-13cv: Crystal structure of covalent inhibitor 3-(2-chloroacetamido)-N-(... -
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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 13cv | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Crystal structure of covalent inhibitor 3-(2-chloroacetamido)-N-(pyridin-2-yl)benzamide bound to Ubiquitin C-terminal Hydrolase-L3 | ||||||
Components | Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L3 | ||||||
Keywords | HYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / UCHL3 / covalent inhibitor / chloroacetamide / HYDROLASE / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex | ||||||
| Function / homology | Function and homology informationdeNEDDylase activity / protein deubiquitination / protein catabolic process / post-translational protein modification / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / ubiquitin binding / peptidase activity / UCH proteinases / Neddylation / ubiquitin-dependent protein catabolic process ...deNEDDylase activity / protein deubiquitination / protein catabolic process / post-translational protein modification / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / ubiquitin binding / peptidase activity / UCH proteinases / Neddylation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / protein ubiquitination / Golgi apparatus / nucleoplasm / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
| Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.94 Å | ||||||
Authors | Patel, R. / Pannala, N. / Flaherty, D. / Das, C. | ||||||
| Funding support | 1items
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Citation | Journal: Biorxiv / Year: 2026Title: Identification, optimization, and structural elucidation of chloroacetamide scaffold as covalent inhibitors for Ubiquitin C-terminal Hydrolase L3 Authors: Beeralingappa, N.C. / Lu, M. / Patel, R. / Pannala, N. / Dhiman, A. / Heil, B.N. / Imhoff, R.D. / Smith, E.G. / Bahler, M.B. / Marsden, H.L. / Allen-Petersen, B.L. / Wendt, M.K. / Das, C. / Flaherty, D.P. | ||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 13cv.cif.gz | 365.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb13cv.ent.gz | Display | PDB format | |
| PDBx/mmJSON format | 13cv.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/3c/13cv ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/3c/13cv | HTTPS FTP |
|---|
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 13cuC ![]() 13cwC ![]() 13dfC ![]() 35yhC C: citing same article ( |
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| Similar structure data | Similarity search - Function & homology F&H Search |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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| 1 | ![]()
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| 2 | ![]()
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| 3 | ![]()
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| 4 | ![]()
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| Unit cell |
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Components
| #1: Protein | Mass: 26625.031 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: UCHL3 / Production host: ![]() #2: Chemical | ChemComp-A1DFD / Mass: 289.717 Da / Num. of mol.: 4 / Source method: obtained synthetically / Formula: C14H12ClN3O2 / Feature type: SUBJECT OF INVESTIGATION #3: Chemical | ChemComp-SO4 / #4: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | Y | Has protein modification | Y | |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
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Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 2.36 Å3/Da / Density % sol: 48 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7 / Details: 200 mM Bis-Tris Propane 2.5 M Ammonium Sulfate |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRL / Beamline: BL12-2 / Wavelength: 0.98 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Detector | Type: DECTRIS EIGER2 XE 16M / Detector: PIXEL / Date: Dec 13, 2024 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Radiation wavelength | Wavelength: 0.98 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Reflection | Resolution: 1.94→50 Å / Num. obs: 71476 / % possible obs: 98.2 % / Redundancy: 5.5 % / CC1/2: 0.995 / CC star: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.128 / Rpim(I) all: 0.058 / Rrim(I) all: 0.141 / Χ2: 1.158 / Net I/σ(I): 8.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.94→42.8 Å / SU ML: 0.25 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 28.71 / Stereochemistry target values: ML
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.94→42.8 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell |
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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Controller
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Homo sapiens (human)
X-RAY DIFFRACTION
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