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万見
- PDB-10xw: C6 Tail assembly of phage Oekolampad (Bas18) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 10xw
タイトルC6 Tail assembly of phage Oekolampad (Bas18)
要素Tail protein gp15
キーワードVIRUS / Bacteriophage / Cryo-EM SPA
機能・相同性Phage tail tube protein 3 / Phage tail tube protein, TTP / Major tail protein
機能・相同性情報
生物種Escherichia phage Oekolampad (ファージ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Rosheny, K. / Mihnea, B.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2026
タイトル: A Classic Fold With a Twist: Structural Architecture of Dhillonvirus Phage Bas18.
著者: Rosheny Kumaran / Harry McFarlane / Caitlin J Ewenson / Klemens McJarrow-Keller / Alice-Roza Eruera / Mike Strauss / Mihnea Bostina /
要旨: Although over 15,000 unique phage genomes have been sequenced, many isolates remain uncharacterised and accessible only within individual laboratories. The BASEL (BActeriophage SElection for your ...Although over 15,000 unique phage genomes have been sequenced, many isolates remain uncharacterised and accessible only within individual laboratories. The BASEL (BActeriophage SElection for your Laboratory) collection comprises 106 newly isolated and characterised virulent bacteriophages that infect the laboratory strain Escherichia coli K-12 and provide an open resource for phage biology. Here, we used cryo-electron microscopy (cryo-EM) to determine the structure of Bas18, a Dhillonvirus siphophage from the BASEL collection. Bas18 assembles an icosahedral capsid with T = 7(d) triangulation. The asymmetric unit contains seven copies of the major capsid protein (MCP; gp09) and one dimeric decoration protein (gp64) bound at the centre of each hexamer. The MCP adopts the canonical HK97 fold but features a distinct insertion between the A and P domains, which we designate as G and E loop. The neck assembly consists of the portal, adaptor, stopper and terminator. The helical tail is built from hexameric rings of the tail tube protein, and the tail tip consists of the distal tail protein, hub and central fibre. Despite low sequence similarity, the overall architecture of the neck, tail, and tail tip closely resembles that of bacteriophage T1. In contrast, structural protein sequences are highly conserved (85-99% sequence similarity) across Dhillonviruses indicating a conserved virion architecture within this genus. These results expand the structural knowledge of the BASEL collection and provide a detailed architectural framework for Dhillonvirus phages, contributing to a broader understanding of siphophage structural diversity.
履歴
登録2026年2月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02026年7月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年7月15日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年7月15日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年7月15日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年7月15日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年7月15日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12026年7月29日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.title / _em_admin.last_update
改定 1.12026年7月29日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: citation / em_admin / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata
Item: _citation.journal_volume / _citation.title / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tail protein gp15


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,7181
ポリマ－25,7181
非ポリマー00
水00
1
A: Tail protein gp15
x 24


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)617,23124
ポリマ－617,23124
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation23

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要素

#1: タンパク質 Tail protein gp15


分子量: 25717.959 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Escherichia phage Oekolampad (ファージ)
参照: UniProt: A0AAE7VXB5
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Escherichia phage Oekolampad / タイプ: VIRUS
詳細: Escherichia phage Oekolampad was propagated in Escherichia coli K-12
Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Escherichia phage Oekolampad (ファージ)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: OTHER / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Escherichia coli K-12
緩衝液pH: 7.2
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 90 % / 凍結前の試料温度: 294.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 750 nm
撮影電子線照射量: 30 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC4.7.1粒子像選択
4cryoSPARC4.7.1CTF補正
13cryoSPARC4.7.1３次元再構成
14RELION4３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
3次元再構成解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 46974 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT
詳細: The alphafold model was flexibly fitted to the density using ISOLDE. Side chains were refined with ISOLDE, Phenix and COOT.
精密化最高解像度: 3.5 Å
立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0021829
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.4182499
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.818251
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.046309
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.002323

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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