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万見
- EMDB-9946: Structure of NLRC4 CARD filament -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-9946
タイトルStructure of NLRC4 CARD filament
マップデータNone
試料
  • 複合体: NLRC4 CARD filament
    • タンパク質・ペプチド: NLR family CARD domain-containing protein 4
キーワードfilament / SIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


The IPAF inflammasome / IPAF inflammasome complex / icosanoid biosynthetic process / canonical inflammasome complex / positive regulation of protein processing / caspase binding / activation of cysteine-type endopeptidase activity / pattern recognition receptor signaling pathway / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / pyroptotic inflammatory response ...The IPAF inflammasome / IPAF inflammasome complex / icosanoid biosynthetic process / canonical inflammasome complex / positive regulation of protein processing / caspase binding / activation of cysteine-type endopeptidase activity / pattern recognition receptor signaling pathway / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / pyroptotic inflammatory response / endopeptidase activator activity / detection of bacterium / activation of innate immune response / positive regulation of interleukin-1 beta production / protein homooligomerization / positive regulation of inflammatory response / activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / defense response to bacterium / inflammatory response / positive regulation of apoptotic process / intracellular membrane-bounded organelle / innate immune response / apoptotic process / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
NLR family CARD domain-containing protein 4 / NLRC4, helical domain / NLRC4 helical domain / NACHT nucleoside triphosphatase / NACHT domain / NACHT-NTPase domain profile. / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain / Death-like domain superfamily ...NLR family CARD domain-containing protein 4 / NLRC4, helical domain / NLRC4 helical domain / NACHT nucleoside triphosphatase / NACHT domain / NACHT-NTPase domain profile. / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain / Death-like domain superfamily / Leucine-rich repeat domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
NLR family CARD domain-containing protein 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Gong Q / Xu C
資金援助 シンガポール, 1件
OrganizationGrant number国
Ministry of Education (Singapore)tier2 and tier1 シンガポール
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: Structural basis for distinct inflammasome complex assembly by human NLRP1 and CARD8.
著者: Qin Gong / Kim Robinson / Chenrui Xu / Phuong Thao Huynh / Kelvin Han Chung Chong / Eddie Yong Jun Tan / Jiawen Zhang / Zhao Zhi Boo / Daniel Eng Thiam Teo / Kenneth Lay / Yaming Zhang / John ...著者: Qin Gong / Kim Robinson / Chenrui Xu / Phuong Thao Huynh / Kelvin Han Chung Chong / Eddie Yong Jun Tan / Jiawen Zhang / Zhao Zhi Boo / Daniel Eng Thiam Teo / Kenneth Lay / Yaming Zhang / John Soon Yew Lim / Wah Ing Goh / Graham Wright / Franklin L Zhong / Bruno Reversade / Bin Wu /
要旨: Nod-like receptor (NLR) proteins activate pyroptotic cell death and IL-1 driven inflammation by assembling and activating the inflammasome complex. Closely related sensor proteins NLRP1 and CARD8 ...Nod-like receptor (NLR) proteins activate pyroptotic cell death and IL-1 driven inflammation by assembling and activating the inflammasome complex. Closely related sensor proteins NLRP1 and CARD8 undergo unique auto-proteolysis-dependent activation and are implicated in auto-inflammatory diseases; however, their mechanisms of activation are not understood. Here we report the structural basis of how the activating domains (FIIND-CARD) of NLRP1 and CARD8 self-oligomerize to assemble distinct inflammasome complexes. Recombinant FIIND-CARD of NLRP1 forms a two-layered filament, with an inner core of oligomerized CARD surrounded by an outer ring of FIIND. Biochemically, self-assembled NLRP1-CARD filaments are sufficient to drive ASC speck formation in cultured human cells-a process that is greatly enhanced by NLRP1-FIIND which forms oligomers in vitro. The cryo-EM structures of NLRP1-CARD and CARD8-CARD filaments, solved here at 3.7 Å, uncover unique structural features that enable NLRP1 and CARD8 to discriminate between ASC and pro-caspase-1. In summary, our findings provide structural insight into the mechanisms of activation for human NLRP1 and CARD8 and reveal how highly specific signaling can be achieved by heterotypic CARD interactions within the inflammasome complexes.
履歴
登録2019年6月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年9月16日-
マップ公開2020年9月16日-
更新2024年3月27日-
現状2024年3月27日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0164
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0164
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6k8j
  • 表面レベル: 0.0164
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6k8j
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_9946.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_9946.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 2.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈None
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.1 Å/pix.
x 89 pix.
= 97.9 Å		1.1 Å/pix.
x 88 pix.
= 96.8 Å		1.1 Å/pix.
x 89 pix.
= 97.9 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.1 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0164 / ムービー #1: 0.0164
最小 - 最大-0.006646438 - 0.03191511
平均 (標準偏差)0.0038547025 (±0.0056631668)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin585853
サイズ888989
Spacing898889
セルA: 97.9 Å / B: 96.8 Å / C: 97.9 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.11.11.1
M x/y/z898889
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z97.90096.80097.900
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS585853
NC/NR/NS898889
D min/max/mean-0.0070.0320.004

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添付データ

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追加マップ: cropped 12mer from filament, used for model alignment...

ファイルemd_9946_additional.map
注釈cropped 12mer from filament, used for model alignment and refinement, not for publication
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: None

ファイルemd_9946_half_map_1.map
注釈None
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: None

ファイルemd_9946_half_map_2.map
注釈None
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : NLRC4 CARD filament

全体名称: NLRC4 CARD filament
要素
  • 複合体: NLRC4 CARD filament
    • タンパク質・ペプチド: NLR family CARD domain-containing protein 4

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超分子 #1: NLRC4 CARD filament

超分子名称: NLRC4 CARD filament / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: NLR family CARD domain-containing protein 4

分子名称: NLR family CARD domain-containing protein 4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 11.600412 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
配列文字列:
GPGVDEALRE AQTKSAMNFI KDNSRALIQR MGMTVIKQIT DDLFVWNVLN REEVNIICCE KVEQDAARGI IHMILKKGSE SCNLFLKSL KEWNYPLFQD LN

UniProtKB: NLR family CARD domain-containing protein 4

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 8
グリッド材質: COPPER / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK III

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
実像数: 2109 / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: DARK FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 5.17 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -100.55 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0) / 使用した粒子像数: 120602
Segment selection選択した数: 382715 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0)
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: solid column
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-6k8j:
Structure of NLRC4 CARD filament

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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