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- EMDB-9774: Capsid structure of a freshwater cyanophage Siphoviridae Mic1 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-9774
タイトルCapsid structure of a freshwater cyanophage Siphoviridae Mic1
マップデータthe mrc map after postprocess
試料Cyanophage != Microcystis phage Mic1

Cyanophage

  • ウイルス: Microcystis phage Mic1 (ファージ)
    • タンパク質・ペプチド: major capsid protein
    • タンパク質・ペプチド: cement protein
キーワードcyanophage / Siphoviridae / capsid / VIRUS
機能・相同性: / Cement / Major capsid protein
機能・相同性情報
生物種Microcystis phage Mic1 (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.53 Å
データ登録者Jin H / Jiang YL
資金援助 中国, 4件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China31630001 中国
National Natural Science Foundation of China31621002 中国
Ministry of Science and Technology (China)2016YFA0400900 中国
Chinese Academy of Sciences 中国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2019
タイトル: Capsid Structure of a Freshwater Cyanophage Siphoviridae Mic1.
著者: Hua Jin / Yong-Liang Jiang / Feng Yang / Jun-Tao Zhang / Wei-Fang Li / Ke Zhou / Jue Ju / Yuxing Chen / Cong-Zhao Zhou /
要旨: Cyanobacteria are the most abundant photosynthetic microorganisms, the global distribution of which is mainly regulated by the corresponding cyanophages. A systematic screening of water samples in ...Cyanobacteria are the most abundant photosynthetic microorganisms, the global distribution of which is mainly regulated by the corresponding cyanophages. A systematic screening of water samples in the Lake Chaohu enabled us to isolate a freshwater siphocyanophage that infects Microcystis wesenbergii, thus termed Mic1. Using cryoelectron microscopy, we solved the 3.5-Å structure of Mic1 capsid. The major capsid protein gp40 of an HK97-like fold forms two types of capsomers, hexons and pentons. The capsomers interact with each other via the interweaved N-terminal arms of gp40 in addition to a tail-in-mouth joint along the three-fold symmetric axis, resulting in the assembly of capsid in a mortise-and-tenon pattern. The novel-fold cement protein gp47 sticks at the two-fold symmetric axis and further fixes the capsid. These findings provide structural insights into the assembly of cyanophages, and set up a platform to explore the mechanism of specific interactions and co-evolution with cyanobacteria.
履歴
登録2019年1月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年10月2日-
マップ公開2019年10月2日-
更新2024年3月27日-
現状2024年3月27日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6j3q
  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6j3q
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_9774.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_9774.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.9 GB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈the mrc map after postprocess
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.36 Å/pix.
x 800 pix.
= 1088. Å		1.36 Å/pix.
x 800 pix.
= 1088. Å		1.36 Å/pix.
x 800 pix.
= 1088. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.36 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.04 / ムービー #1: 0.04
最小 - 最大-0.06584724 - 0.1399208
平均 (標準偏差)0.0011295206 (±0.006781062)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ800800800
Spacing800800800
セルA=B=C: 1088.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.361.361.36
M x/y/z800800800
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z1088.0001088.0001088.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ320320320
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS800800800
D min/max/mean-0.0660.1400.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Cyanophage

全体名称: Cyanophage
要素
  • ウイルス: Microcystis phage Mic1 (ファージ)
    • タンパク質・ペプチド: major capsid protein
    • タンパク質・ペプチド: cement protein

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超分子 #1: Microcystis phage Mic1

超分子名称: Microcystis phage Mic1 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 2587456 / 生物種: Microcystis phage Mic1 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: SPECIES / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Microcystis wesenbergii (バクテリア)
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: gp40 / 直径: 880.0 Å / T番号(三角分割数): 13

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分子 #1: major capsid protein

分子名称: major capsid protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 13 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Microcystis phage Mic1 (ファージ)
分子量理論値: 37.879035 KDa
配列文字列: MAKLNLAVLN NVFSELLTQE INRSATFLGL LSKYPERKSN IQWGVGMGGT TATGVAITGS APAASMDATL PAQLPISAAS VQSTFTLNL KEIEESKEQV TNEELRNLLE AQMRNAVEEI ATTLNKKLYD GSGAIADGGL IGLSIAASGQ DYAGISSATY P LWNVSEVD ...文字列:
MAKLNLAVLN NVFSELLTQE INRSATFLGL LSKYPERKSN IQWGVGMGGT TATGVAITGS APAASMDATL PAQLPISAAS VQSTFTLNL KEIEESKEQV TNEELRNLLE AQMRNAVEEI ATTLNKKLYD GSGAIADGGL IGLSIAASGQ DYAGISSATY P LWNVSEVD AWDANATGTD KRQALKTDFM LELDRKIRYR PGAYDLILTT PKVVEQYKKV FEANRSYQIM TFDGQRVPLI DL GFNVAGY MGRPIIDDVF CSRTRTAAES AITTALGTAV DEGVMYFLKK DDLRFYSTPV VGAFSANGVY TLMRQLAQTS LYV DNFVVG CIPQLQLTTR KNVGVIKNIK VG

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分子 #2: cement protein

分子名称: cement protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 13 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Microcystis phage Mic1 (ファージ)
分子量理論値: 10.199458 KDa
配列文字列:
MPLVYTPAVR GGANPASGSY LLDPQYVNSG VDILQATYGY NINGTANADQ LLQRDAILAI LEYALKDTAF VNAIQAVAAG SGVTTPASF VSACVTKLTA

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 50 mM Tris-HCl pH7.5, 100 mM NaCl, 10 mM MgSO4
グリッドモデル: Quantifoil R3.5/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 10 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK I

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1935 / 平均露光時間: 5.76 sec. / 平均電子線量: 25.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 59000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 18800
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.53 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0) / 使用した粒子像数: 9702
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0)
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0)
最終 3次元分類クラス数: 1 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0)

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原子モデル構築 1

精密化プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-6j3q:
Capsid structure of a freshwater cyanophage Siphoviridae Mic1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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