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万見
- EMDB-9638: 4R-MAP4, kinesin-1, and microtubule complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-9638
タイトル4R-MAP4, kinesin-1, and microtubule complex
マップデータ4R-MAP4%u2013kinesin-1%u2013microtubule complex
試料
  • 複合体: Microtubule-Kinesin1-4R-MAP4 complex
生物種Bos taurus (ウシ)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.35 Å
データ登録者Shigematsu H / Imasaki T / Doki C / Sumi T / Aoki M / Uchikubo-Kamo T / Sakamoto A / Tokuraku K / Shirouzu M / Nitta R
引用ジャーナル: J Cell Biol / 年: 2018
タイトル: Structural insight into microtubule stabilization and kinesin inhibition by Tau family MAPs.
著者: Hideki Shigematsu / Tsuyoshi Imasaki / Chihiro Doki / Takuya Sumi / Mari Aoki / Tomomi Uchikubo-Kamo / Ayako Sakamoto / Kiyotaka Tokuraku / Mikako Shirouzu / Ryo Nitta /
要旨: The Tau family microtubule-associated proteins (MAPs) promote microtubule stabilization and regulate microtubule-based motility. They share the C-terminal microtubule-binding domain, which includes ...The Tau family microtubule-associated proteins (MAPs) promote microtubule stabilization and regulate microtubule-based motility. They share the C-terminal microtubule-binding domain, which includes three to five tubulin-binding repeats. Different numbers of repeats formed by alternative splicing have distinct effects on the activities of these proteins, and the distribution of these variants regulates fundamental physiological phenomena in cells. In this study, using cryo-EM, we visualized the MAP4 microtubule complex with the molecular motor kinesin-1. MAP4 bound to the C-terminal domains of tubulins along the protofilaments stabilizes the longitudinal contacts of the microtubule. The strongest bond of MAP4 was found around the intertubulin-dimer interface such that MAP4 coexists on the microtubule with kinesin-1 bound to the intratubulin-dimer interface as well. MAP4, consisting of five repeats, further folds and accumulates above the intertubulin-dimer interface, interfering with kinesin-1 movement. Therefore, these cryo-EM studies reveal new insight into the structural basis of microtubule stabilization and inhibition of kinesin motility by the Tau family MAPs.
履歴
登録2018年8月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年10月10日-
マップ公開2018年10月10日-
更新2018年12月26日-
現状2018年12月26日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 4
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 4
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_9638.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_9638.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 14.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈4R-MAP4%u2013kinesin-1%u2013microtubule complex
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.28 Å/pix.
x 193 pix.
= 247.812 Å		1.28 Å/pix.
x 155 pix.
= 199.02 Å		1.28 Å/pix.
x 129 pix.
= 165.636 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.284 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 3. / ムービー #1: 4
最小 - 最大-7.562476 - 19.190951999999999
平均 (標準偏差)1.2781348 (±3.3270278)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-120-1000
サイズ155129193
Spacing129155193
セルA: 165.636 Å / B: 199.02 Å / C: 247.81201 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.2841.2841.284
M x/y/z129155193
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z165.636199.020247.812
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-100-1200
NC/NR/NS129155193
D min/max/mean-7.56219.1911.278

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Microtubule-Kinesin1-4R-MAP4 complex

全体名称: Microtubule-Kinesin1-4R-MAP4 complex
要素
  • 複合体: Microtubule-Kinesin1-4R-MAP4 complex

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超分子 #1: Microtubule-Kinesin1-4R-MAP4 complex

超分子名称: Microtubule-Kinesin1-4R-MAP4 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換株: BL-21(DE3)pLysS / 組換プラスミド: pET21d

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 100mM PIPES-KOH at pH 6.8, 1mM MgCl2, 1mM EGTA
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 300 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: Blot time 5sec, Blot Force 20.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI ARCTICA
詳細Alignment procedure by FEI User Interface Software. Not determined the residual tilt value.
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
検出モード: INTEGRATING / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-34 / 撮影したグリッド数: 1 / 平均露光時間: 2.0 sec. / 平均電子線量: 55.0 e/Å2
詳細: Images were collected in movie-mode at 17 frames per second by using Falcon Hack developed by Greg McMullan
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 30.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 倍率（公称値）: 78000
試料ステージ試料ホルダーモデル: OTHER / ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 8.7 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -25.76 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.35 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 77616
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 3)
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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