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- EMDB-9625: CryoEM Reconstruction of Hsp104 N728A Hexamer -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-9625
タイトルCryoEM Reconstruction of Hsp104 N728A Hexamer
マップデータHsp104 N728A
試料
  • 複合体: CryoEM Reconstruction of Hsp104 N728A Hexamer
    • タンパク質・ペプチド: Heat shock protein 104
  • リガンド: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER
キーワードchaperone / Hsp / holdase
機能・相同性
機能・相同性情報


trehalose metabolism in response to heat stress / TRC complex / cellular heat acclimation / protein folding in endoplasmic reticulum / post-translational protein targeting to endoplasmic reticulum membrane / stress granule disassembly / chaperone cofactor-dependent protein refolding / protein unfolding / nuclear periphery / ADP binding ...trehalose metabolism in response to heat stress / TRC complex / cellular heat acclimation / protein folding in endoplasmic reticulum / post-translational protein targeting to endoplasmic reticulum membrane / stress granule disassembly / chaperone cofactor-dependent protein refolding / protein unfolding / nuclear periphery / ADP binding / unfolded protein binding / protein-folding chaperone binding / cellular response to heat / protein refolding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ClpA/B, conserved site 2 / Chaperonins clpA/B signature 2. / ClpA/B, conserved site 1 / Chaperonins clpA/B signature 1. / ClpA/ClpB, AAA lid domain / AAA lid domain / Clp amino terminal domain, pathogenicity island component / : / Clp, repeat (R) domain / Clp repeat (R) domain profile. ...ClpA/B, conserved site 2 / Chaperonins clpA/B signature 2. / ClpA/B, conserved site 1 / Chaperonins clpA/B signature 1. / ClpA/ClpB, AAA lid domain / AAA lid domain / Clp amino terminal domain, pathogenicity island component / : / Clp, repeat (R) domain / Clp repeat (R) domain profile. / Clp, N-terminal domain superfamily / ClpA/B family / Clp ATPase, C-terminal / AAA domain (Cdc48 subfamily) / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Heat shock protein 104
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.78 Å
データ登録者Zhang X / Zhang L
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China31470748 中国
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2019
タイトル: Heat shock protein 104 (HSP104) chaperones soluble Tau via a mechanism distinct from its disaggregase activity.
著者: Xiang Zhang / Shengnan Zhang / Li Zhang / Jinxia Lu / Chunyu Zhao / Feng Luo / Dan Li / Xueming Li / Cong Liu /
要旨: Heat shock protein 104 (HSP104) is a conserved AAA+ protein disaggregase, can disassemble the toxic aggregates formed by different amyloid proteins, and is protective in various animal models ...Heat shock protein 104 (HSP104) is a conserved AAA+ protein disaggregase, can disassemble the toxic aggregates formed by different amyloid proteins, and is protective in various animal models associated with amyloid-related diseases. Extensive studies have attempted to elucidate how HSP104 disassembles the aggregated form of clients. Here, we found that HSP104 exhibits a potent holdase activity that does not require energy, prevents the soluble form of amyloid clients from aggregating, and differs from HSP104's disaggregase activity. Using cryo-EM, NMR, and additional biophysical approaches, we found that HSP104 utilizes its small subdomain of nucleotide-binding domain 2 (ssNBD2) to capture the soluble amyloid client (K19 of Tau) independent of its ATP hydrolysis activity. Our results indicate that HSP104 utilizes two fundamental distinct mechanisms to chaperone different forms of amyloid client and highlight the important yet previously unappreciated function of ssNBD2 in chaperoning amyloid client and thereby preventing pathological aggregation.
履歴
登録2018年8月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年2月13日-
マップ公開2019年2月13日-
更新2024年10月30日-
現状2024年10月30日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.08
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.08
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6ahf
  • 表面レベル: 0.08
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_9625.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_9625.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 4.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Hsp104 N728A
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.64 Å/pix.
x 108 pix.
= 285.12 Å		2.64 Å/pix.
x 108 pix.
= 285.12 Å		2.64 Å/pix.
x 108 pix.
= 285.12 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.64 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.08 / ムービー #1: 0.08
最小 - 最大-0.22324839 - 0.5061682
平均 (標準偏差)0.00023829518 (±0.023758441)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ108108108
Spacing108108108
セルA=B=C: 285.12003 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.642.642.64
M x/y/z108108108
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z285.120285.120285.120
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ300300300
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS108108108
D min/max/mean-0.2230.5060.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_9625_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: EM half map of Hsp104 N728A

ファイルemd_9625_half_map_1.map
注釈EM half map of Hsp104 N728A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: EM half map of Hsp104 N728A

ファイルemd_9625_half_map_2.map
注釈EM half map of Hsp104 N728A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : CryoEM Reconstruction of Hsp104 N728A Hexamer

全体名称: CryoEM Reconstruction of Hsp104 N728A Hexamer
要素
  • 複合体: CryoEM Reconstruction of Hsp104 N728A Hexamer
    • タンパク質・ペプチド: Heat shock protein 104
  • リガンド: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER

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超分子 #1: CryoEM Reconstruction of Hsp104 N728A Hexamer

超分子名称: CryoEM Reconstruction of Hsp104 N728A Hexamer / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)

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分子 #1: Heat shock protein 104

分子名称: Heat shock protein 104 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
分子量理論値: 102.130938 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MNDQTQFTER ALTILTLAQK LASDHQHPQL QPIHILAAFI ETPEDGSVPY LQNLIEKGRY DYDLFKKVVN RNLVRIPQQQ PAPAEITPS YALGKVLQDA AKIQKQQKDS FIAQDHILFA LFNDSSIQQI FKEAQVDIEA IKQQALELRG NTRIDSRGAD T NTPLEYLS ...文字列:
MNDQTQFTER ALTILTLAQK LASDHQHPQL QPIHILAAFI ETPEDGSVPY LQNLIEKGRY DYDLFKKVVN RNLVRIPQQQ PAPAEITPS YALGKVLQDA AKIQKQQKDS FIAQDHILFA LFNDSSIQQI FKEAQVDIEA IKQQALELRG NTRIDSRGAD T NTPLEYLS KYAIDMTEQA RQGKLDPVIG REEEIRSTIR VLARRIKSNP CLIGEPGIGK TAIIEGVAQR IIDDDVPTIL QG AKLFSLD LAALTAGAKY KGDFEERFKG VLKEIEESKT LIVLFIDEIH MLMGNGKDDA ANILKPALSR GQLKVIGATT NNE YRSIVE KDGAFERRFQ KIEVAEPSVR QTVAILRGLQ PKYEIHHGVR ILDSALVTAA QLAKRYLPYR RLPDSALDLV DISC AGVAV ARDSKPEELD SKERQLQLIQ VEIKALERDE DADSTTKDRL KLARQKEASL QEELEPLRQR YNEEKHGHEE LTQAK KKLD ELENKALDAE RRYDTATAAD LRYFAIPDIK KQIEKLEDQV AEEERRAGAN SMIQNVVDSD TISETAARLT GIPVKK LSE SENEKLIHME RDLSSEVVGQ MDAIKAVSNA VRLSRSGLAN PRQPASFLFL GLSGSGKTEL AKKVAGFLFN DEDMMIR VD CSELSEKYAV SKLLGTTAGY VGYDEGGFLT NQLQYKPYSV LLFDEVEKAH PDVLTVMLQM LDDGRITSGQ GKTIDCSN C IVIMTSALGA EFINSQQGSK IQESTKNLVM GAVRQHFRPE FLNRISSIVI FNKLSRKAIH KIVDIRLKEI EERFEQNDK HYKLNLTQEA KDFLAKYGYS DDMGARPLNR LIQNEILNKL ALRILKNEIK DKETVNVVLK KGKSRDENVP EEAEECLEVL PNHEATIGA DTLGDDDNED SMEIDDDLD

UniProtKB: Heat shock protein 104

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分子 #2: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER

分子名称: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 6 / 式: AGS
分子量理論値: 523.247 Da
Chemical component information

ChemComp-AGS:
PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP-γ-S / ATP-gamma-S, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 %

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: OTHER
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.78 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 69537
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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