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- EMDB-8565: Cryo-EM structure of bacteriphage T7 replisome -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-8565
タイトルCryo-EM structure of bacteriphage T7 replisome
マップデータCryo-EM structure of bacteriophage T7 replisome
試料
  • 複合体: Bacteriophage T7 replisome. A complex of DNA primase-helicase with two molecules of DNA polymerase
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA synthesis involved in DNA replication / DNA exonuclease activity / DNA replication, synthesis of primer / viral DNA genome replication / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドデオキシリボヌクレアーゼ / 3'-5' exonuclease activity / DNA helicase activity / DNA-templated DNA replication / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / DNA-directed RNA polymerase activity ...DNA synthesis involved in DNA replication / DNA exonuclease activity / DNA replication, synthesis of primer / viral DNA genome replication / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドデオキシリボヌクレアーゼ / 3'-5' exonuclease activity / DNA helicase activity / DNA-templated DNA replication / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / DNA-directed RNA polymerase activity / double-strand break repair / single-stranded DNA binding / 5'-3' DNA helicase activity / DNA helicase / DNA-directed DNA polymerase / DNA-directed DNA polymerase activity / nucleotide binding / ATP hydrolysis activity / DNA binding / zinc ion binding / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Bacteriophage T7 DNA helicase/primase / : / Bacteriophage T7 DNA helicase/primase, N-terminal a+b fold / Bacteriophage T7, Gp4, DNA primase/helicase, N-terminal / Zinc-binding domain of primase-helicase / Zinc-binding domain of primase-helicase / DNA-directed DNA polymerase T7 / Twinkle-like protein / Archaeal primase DnaG/twinkle-like, TOPRIM domain / Toprim-like ...Bacteriophage T7 DNA helicase/primase / : / Bacteriophage T7 DNA helicase/primase, N-terminal a+b fold / Bacteriophage T7, Gp4, DNA primase/helicase, N-terminal / Zinc-binding domain of primase-helicase / Zinc-binding domain of primase-helicase / DNA-directed DNA polymerase T7 / Twinkle-like protein / Archaeal primase DnaG/twinkle-like, TOPRIM domain / Toprim-like / DnaB-like helicase C terminal domain / DNA helicase, DnaB-like, C-terminal / Superfamily 4 helicase domain profile. / TOPRIM / DNA polymerase A / DNA polymerase family A / DNA-directed DNA polymerase, family A, conserved site / DNA polymerase family A signature. / DNA-directed DNA polymerase, family A, palm domain / DNA polymerase A domain / Toprim domain profile. / TOPRIM domain / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA-directed DNA polymerase / DNA helicase/primase
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage T7 (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 13.8 Å
データ登録者Kulczyk AW
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2017
タイトル: Cryo-EM structure of the replisome reveals multiple interactions coordinating DNA synthesis.
著者: Arkadiusz W Kulczyk / Arne Moeller / Peter Meyer / Piotr Sliz / Charles C Richardson /
要旨: We present a structure of the ∼650-kDa functional replisome of bacteriophage T7 assembled on DNA resembling a replication fork. A structure of the complex consisting of six domains of DNA helicase, ...We present a structure of the ∼650-kDa functional replisome of bacteriophage T7 assembled on DNA resembling a replication fork. A structure of the complex consisting of six domains of DNA helicase, five domains of RNA primase, two DNA polymerases, and two thioredoxin (processivity factor) molecules was determined by single-particle cryo-electron microscopy. The two molecules of DNA polymerase adopt a different spatial arrangement at the replication fork, reflecting their roles in leading- and lagging-strand synthesis. The structure, in combination with biochemical data, reveals molecular mechanisms for coordination of leading- and lagging-strand synthesis. Because mechanisms of DNA replication are highly conserved, the observations are relevant to other replication systems.
履歴
登録2017年1月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年2月15日-
マップ公開2017年2月22日-
更新2018年7月18日-
現状2018年7月18日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0015
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0015
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_8565.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM structure of bacteriophage T7 replisome
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0015 / ムービー #1: 0.0015
最小 - 最大-0.001991717 - 0.017968316
平均 (標準偏差)0.000089346104 (±0.0006598306)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-150-150-150
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 300.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z111
M x/y/z300300300
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z300.000300.000300.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-152-37
NX/NY/NZ998271
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-150-150-150
NC/NR/NS300300300
D min/max/mean-0.0020.0180.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Bacteriophage T7 replisome. A complex of DNA primase-helicase wit...

全体名称: Bacteriophage T7 replisome. A complex of DNA primase-helicase with two molecules of DNA polymerase
要素
  • 複合体: Bacteriophage T7 replisome. A complex of DNA primase-helicase with two molecules of DNA polymerase

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超分子 #1: Bacteriophage T7 replisome. A complex of DNA primase-helicase wit...

超分子名称: Bacteriophage T7 replisome. A complex of DNA primase-helicase with two molecules of DNA polymerase
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Enterobacteria phage T7 (ファージ)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量実験値: 650 kDa/nm

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F416 (4k x 4k)
平均電子線量: 5.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: OTHER
電子光学系最大 デフォーカス（補正後）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 2.0 µm / 照射モード: OTHER / 撮影モード: OTHER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 4) / 詳細: CTFFIND4
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 13.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4) / 使用した粒子像数: 79519
初期 角度割当タイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: OTHER

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原子モデル構築 1

精密化プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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