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万見
- EMDB-7765: Single-Molecule 3D Image of neurexin 1 alpha by Individual Partic... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-7765
タイトルSingle-Molecule 3D Image of neurexin 1 alpha by Individual Particle Electron Tomography (No. 107)
マップデータSingle-Molecule 3D Image of neurexin 1 alpha by Individual Particle Electron Tomography (No. 107)
試料
  • 細胞器官・細胞要素: neurexin 1 alpha
生物種Bos taurus (ウシ)
手法電子線トモグラフィー法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 15.1 Å
データ登録者Liu JF / Misra A / Reddy S / White MA / Ren G / Rudenko G
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2018
タイトル: Structural Plasticity of Neurexin 1α: Implications for its Role as Synaptic Organizer.
著者: Jianfang Liu / Anurag Misra / M V V V Sekhar Reddy / Mark Andrew White / Gang Ren / Gabby Rudenko /
要旨: α-Neurexins are synaptic organizing molecules implicated in neuropsychiatric disorders. They bind and arrange an array of different partners in the synaptic cleft. The extracellular region of ...α-Neurexins are synaptic organizing molecules implicated in neuropsychiatric disorders. They bind and arrange an array of different partners in the synaptic cleft. The extracellular region of neurexin 1α (n1α) contains six LNS domains (L1-L6) interspersed by three Egf-like repeats. N1α must encode highly evolved structure-function relationships in order to fit into the narrow confines of the synaptic cleft, and also recruit its large, membrane-bound partners. Internal molecular flexibility could provide a solution; however, it is challenging to delineate because currently no structural methods permit high-resolution structure determination of large, flexible, multi-domain protein molecules. To investigate the structural plasticity of n1α, in particular the conformation of domains that carry validated binding sites for different protein partners, we used a panel of structural techniques. Individual particle electron tomography revealed that the N-terminally and C-terminally tethered domains, L1 and L6, have a surprisingly limited range of conformational freedom with respect to the linear central core containing L2 through L5. A 2.8-Å crystal structure revealed an unexpected arrangement of the L2 and L3 domains. Small-angle X-ray scattering and electron tomography indicated that incorporation of the alternative splice insert SS6 relieves the restricted conformational freedom between L5 and L6, suggesting that SS6 may work as a molecular toggle. The architecture of n1α thus encodes a combination of rigid and flexibly tethered domains that are uniquely poised to work together to promote its organizing function in the synaptic cleft, and may permit allosterically regulated and/or concerted protein partner binding.
履歴
登録2018年3月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年4月18日-
マップ公開2018年9月19日-
更新2018年10月24日-
現状2018年10月24日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_7765.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_7765.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 42.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Single-Molecule 3D Image of neurexin 1 alpha by Individual Particle Electron Tomography (No. 107)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.48 Å/pix.
x 224 pix.
= 331.52 Å		1.48 Å/pix.
x 224 pix.
= 331.52 Å		1.48 Å/pix.
x 224 pix.
= 331.52 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.48 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベルムービー #1: 0.5
最小 - 最大-0.33937827 - 6.0973415
平均 (標準偏差)0.016441489 (±0.19178477)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-112-112-112
サイズ224224224
Spacing224224224
セルA=B=C: 331.52002 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.481.481.48
M x/y/z224224224
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z331.520331.520331.520
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-112-112-112
NC/NR/NS224224224
D min/max/mean-0.3396.0970.016

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : neurexin 1 alpha

全体名称: neurexin 1 alpha
要素
  • 細胞器官・細胞要素: neurexin 1 alpha

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超分子 #1: neurexin 1 alpha

超分子名称: neurexin 1 alpha / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
分子量理論値: 137 KDa
組換発現生物種: unidentified baculovirus (ウイルス)

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析電子線トモグラフィー法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8 / 詳細: 25 mM Tris pH 8, 100 mM NaCl, 3 mM CaCl2
染色タイプ: NEGATIVE / 材質: uranyl formate
詳細: The grid was stained for 15 s by sequential submersion in two drops of uranyl formate (UF).
グリッド材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 0.039 kPa
詳細The purified neurexin 1 alpha proteins were stored in 25 mM Tris pH 8, 100 mM NaCl in flash-frozen aliquots.
切片作成その他: NO SECTIONING

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電子顕微鏡法

顕微鏡ZEISS LIBRA120PLUS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: In-column Omega Filter
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / 実像数: 81 / 平均露光時間: 1.0 sec. / 平均電子線量: 15.0 e/Å2
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.2 mm / 倍率（公称値）: 80000

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画像解析

詳細X-ray speckles in images were removed before alignment and 3D reconstruction.
最終 再構成アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 15.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF
詳細: The 3D reconstruction was performed by Individual-Particle Electron Tomography (IPET).
使用した粒子像数: 65
CTF補正ソフトウェア: (名称: TOMOCTF, IMOD)
詳細: Micrographs were aligned together by IMOD. The CTF was corrected by TOMOCTF.
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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