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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-7626 | |||||||||
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タイトル | An asymmetric unit of the icosahedrally averaged outer capsid shell of PBCV-1 | |||||||||
![]() | The outer capsid shell of PBCV-1 | |||||||||
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生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å | |||||||||
![]() | Fang Q / Rossmann MG | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Pushing the resolution limit by correcting the Ewald sphere effect in single-particle Cryo-EM reconstructions. 著者: Dongjie Zhu / Xiangxi Wang / Qianglin Fang / James L Van Etten / Michael G Rossmann / Zihe Rao / Xinzheng Zhang / ![]() ![]() 要旨: The Ewald sphere effect is generally neglected when using the Central Projection Theorem for cryo electron microscopy single-particle reconstructions. This can reduce the resolution of a ...The Ewald sphere effect is generally neglected when using the Central Projection Theorem for cryo electron microscopy single-particle reconstructions. This can reduce the resolution of a reconstruction. Here we estimate the attainable resolution and report a "block-based" reconstruction method for extending the resolution limit. We find the Ewald sphere effect limits the resolution of large objects, especially large viruses. After processing two real datasets of large viruses, we show that our procedure can extend the resolution for both datasets and can accommodate the flexibility associated with large protein complexes. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 48.2 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 8.9 KB 8.9 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 168.7 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 78 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 77 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 493 B | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
類似構造データ |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | The outer capsid shell of PBCV-1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.62 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : Paramecium bursaria Chlorella virus 1
全体 | 名称: ![]() ![]() |
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要素 |
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-超分子 #1: Paramecium bursaria Chlorella virus 1
超分子 | 名称: Paramecium bursaria Chlorella virus 1 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / NCBI-ID: 10506 / 生物種: Paramecium bursaria Chlorella virus 1 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No |
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宿主 | 生物種: ![]() |
ウイルス殻 | Shell ID: 1 / 名称: outer capsid shell / 直径: 1850.0 Å / T番号(三角分割数): 169 |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 20 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7 |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 85.0 % / チャンバー内温度: 293 K / 装置: GATAN CRYOPLUNGE 3 |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 24.4 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: EMDB MAP EMDB ID: |
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最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 13000 |
初期 角度割当 | タイプ: PROJECTION MATCHING |
最終 角度割当 | タイプ: PROJECTION MATCHING |