[日本語] English
万見
- EMDB-74531: Cryo-EM structure of KCa3.1_I/calmodulin channel in complex with ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-74531
タイトルCryo-EM structure of KCa3.1_I/calmodulin channel in complex with SKA31.
マップデータCryo-EM map of KCa3.1_I/calmodulin channel in complex with SKA31.
試料
  • 複合体: Human KCa3.1_I/calmodulin channel in complex with SKA31
    • タンパク質・ペプチド: Intermediate conductance calcium-activated potassium channel protein 4
    • タンパク質・ペプチド: Calmodulin-1
  • リガンド: naphtho[1,2-d][1,3]thiazol-2-amine
  • リガンド: CALCIUM ION
キーワードIntermediate conductance calcium-activated potassium channel / Ion channel / Calmodulin binding protein / TRANSPORT PROTEIN / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


intermediate conductance calcium-activated potassium channel activity / small conductance calcium-activated potassium channel activity / stabilization of membrane potential / Ca2+ activated K+ channels / macropinocytosis / calcium-activated potassium channel activity / regulation of calcium ion import across plasma membrane / positive regulation of T cell receptor signaling pathway / positive regulation of potassium ion transmembrane transport / CaM pathway ...intermediate conductance calcium-activated potassium channel activity / small conductance calcium-activated potassium channel activity / stabilization of membrane potential / Ca2+ activated K+ channels / macropinocytosis / calcium-activated potassium channel activity / regulation of calcium ion import across plasma membrane / positive regulation of T cell receptor signaling pathway / positive regulation of potassium ion transmembrane transport / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / PKA activation / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / CASP4 inflammasome assembly / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / organelle localization by membrane tethering / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / : / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / autophagosome membrane docking / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / regulation of cardiac muscle cell action potential / presynaptic endocytosis / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / Phase 0 - rapid depolarisation / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / calcineurin-mediated signaling / RHO GTPases activate PAKs / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Uptake and function of anthrax toxins / Ion transport by P-type ATPases / protein phosphatase activator activity / Long-term potentiation / Calcineurin activates NFAT / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / catalytic complex / Regulation of MECP2 expression and activity / DARPP-32 events / Smooth Muscle Contraction / potassium ion transport / potassium channel activity / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / cellular response to interferon-beta / RHO GTPases activate IQGAPs / calcium channel inhibitor activity / immune system process / presynaptic cytosol / Activation of AMPK downstream of NMDARs / eNOS activation / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / Ion homeostasis / regulation of heart rate / Protein methylation / titin binding / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / voltage-gated potassium channel complex / calcium channel complex / FCERI mediated Ca+2 mobilization / substantia nigra development / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / potassium ion transmembrane transport / protein serine/threonine kinase activator activity / sperm midpiece / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / calyx of Held / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / adenylate cyclase activator activity / regulation of cytokinesis / VEGFR2 mediated cell proliferation / VEGFR2 mediated vascular permeability / spindle microtubule / sarcomere / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / calcium channel regulator activity / myelin sheath / defense response / cellular response to type II interferon / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / long-term synaptic potentiation / Enterobacterial factors antagonize host defense / response to calcium ion / RAF activation / ruffle membrane / Stimuli-sensing channels / calcium ion transport / spindle pole / calcium-dependent protein binding
類似検索 - 分子機能
Calmodulin-binding domain / Potassium channel, calcium-activated, SK / SK, calmodulin-binding domain superfamily / Calmodulin binding domain / Calcium-activated SK potassium channel / Calmodulin binding domain / Potassium channel domain / Ion channel / : / EF-hand domain pair ...Calmodulin-binding domain / Potassium channel, calcium-activated, SK / SK, calmodulin-binding domain superfamily / Calmodulin binding domain / Calcium-activated SK potassium channel / Calmodulin binding domain / Potassium channel domain / Ion channel / : / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Intermediate conductance calcium-activated potassium channel protein 4 / Calmodulin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.67 Å
データ登録者Nam YW / Zhang M
資金援助 米国, 4件
OrganizationGrant number国
American Heart Association23AIREA1039423 米国
American Heart Association24CDA1260237 米国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)4R33 NS101182-03 米国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)R15 NS130420-01A1 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2026
タイトル: Structural basis for the subtype-selective activation of K3.1 channels.
著者: Alena Ramanishka / Joshua A Nasburg / Yang Xu / Xinyi Ma / Reza Mehvar / Meng Cui / Young-Woo Nam / Heike Wulff / Miao Zhang /
要旨: The intermediate-conductance (K3.1) and the small-conductance (K2.2) Ca-activated K channels share a Ca-calmodulin dependent gating mechanism. We report cryo-electron microscopy structures of K3.1 ...The intermediate-conductance (K3.1) and the small-conductance (K2.2) Ca-activated K channels share a Ca-calmodulin dependent gating mechanism. We report cryo-electron microscopy structures of K3.1 and K2.2 in complex with two benzothiazole-type activators. While SKA-31 is only moderately selective (∼7.3-fold), its derivative SKA-111 exhibits ∼70-fold selectivity for K3.1 over K2.2. SKA-31 and SKA-111 both bind in a pocket at the interface between the SA helix and calmodulin where they allosterically modulate the inner gate of the two channels. SKA-31 binds with comparable energies in the two channels, consistent with its moderate selectivity for K3.1 over K2.2. In the K3.1 structure, the calmodulin helix IV is positioned outward, forming a pocket that more readily accommodates the bulkier SKA-111 that sits deeper inside calmodulin's N-lobe in K3.1 than in K2.2. The resulting higher binding energy explains the improved selectivity of SKA-111 for K3.1 compared to the less selective SKA-31.
履歴
登録2025年12月16日-
ヘッダ(付随情報) 公開2026年1月14日-
マップ公開2026年1月14日-
更新2026年7月15日-
現状2026年7月15日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_74531.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_74531.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 476.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM map of KCa3.1_I/calmodulin channel in complex with SKA31.
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.86 Å
密度
表面レベル登録者による: 6.9
最小 - 最大-53.985300000000002 - 70.965760000000003
平均 (標準偏差)-0.00000000000199 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ500500500
Spacing500500500
セルA=B=C: 430.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
ハーフマップ: Cryo-EM half map of KCa3.1 I/calmodulin channel in complex...

ファイルemd_74531_half_map_1.map
注釈Cryo-EM half map of KCa3.1_I/calmodulin channel in complex with SKA31.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Cryo-EM half map of KCa3.1 I/calmodulin channel in complex...

ファイルemd_74531_half_map_2.map
注釈Cryo-EM half map of KCa3.1_I/calmodulin channel in complex with SKA31.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : Human KCa3.1_I/calmodulin channel in complex with SKA31

全体名称: Human KCa3.1_I/calmodulin channel in complex with SKA31
要素
  • 複合体: Human KCa3.1_I/calmodulin channel in complex with SKA31
    • タンパク質・ペプチド: Intermediate conductance calcium-activated potassium channel protein 4
    • タンパク質・ペプチド: Calmodulin-1
  • リガンド: naphtho[1,2-d][1,3]thiazol-2-amine
  • リガンド: CALCIUM ION

-
超分子 #1: Human KCa3.1_I/calmodulin channel in complex with SKA31

超分子名称: Human KCa3.1_I/calmodulin channel in complex with SKA31
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 231.66 KDa

-
分子 #1: Intermediate conductance calcium-activated potassium channel protein 4

分子名称: Intermediate conductance calcium-activated potassium channel protein 4
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: Residues 124-141 and 229-259 were not modeled due to lack of interpretable cryo-EM density and conformational flexibility.
コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 37.500891 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: LGALRRRKRL LEQEKSLAGW ALVLAGTGIG LMVLHAEMLW FGGCSWALYL FLVKCTISIS TFLLLCLIVA FHAKEVQLFM TDNGLRDWR VALTGRQAAQ IVLELVVCGL HPAPVRPGFL GQGEALLSLA MLLRLYLVPR AVLLRSGVLL NASYRSIGAL N QVRFRHWF ...文字列:
LGALRRRKRL LEQEKSLAGW ALVLAGTGIG LMVLHAEMLW FGGCSWALYL FLVKCTISIS TFLLLCLIVA FHAKEVQLFM TDNGLRDWR VALTGRQAAQ IVLELVVCGL HPAPVRPGFL GQGEALLSLA MLLRLYLVPR AVLLRSGVLL NASYRSIGAL N QVRFRHWF VAKLYMNTHP GRLLLGLTLG LWLTTAWVLS VAERTMWGKI VCLCTGVMGV CCTALLVAVV ARKLEFNKAE KH VHNFMMD IQYTKEMKES AARVLQEAWM FYKHTRRKES HAARRHQRKL LAAINAFRQV RLKHRKLREQ VNSMVDISKM HMI LYDLQQ NLS

UniProtKB: Intermediate conductance calcium-activated potassium channel protein 4

-
分子 #2: Calmodulin-1

分子名称: Calmodulin-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 16.521094 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
DQLTEEQIAE FKEAFSLFDK DGDGTITTKE LGTVMRSLGQ NPTEAELQDM INEVDADGNG TIDFPEFLTM MARKMKDTDS EEEIREAFR VFDKDGNGYI SAAELRHVMT NLGEKLTDEE VDEMIREADI DGDGQVNYEE FVQMMTA

UniProtKB: Calmodulin-1

-
分子 #3: naphtho[1,2-d][1,3]thiazol-2-amine

分子名称: naphtho[1,2-d][1,3]thiazol-2-amine / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 4 / 式: A1C3Q
分子量理論値: 200.26 Da

-
分子 #4: CALCIUM ION

分子名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 8 / 式: CA
分子量理論値: 40.078 Da

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度2 mg/mL
緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

6cno

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.67 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 67905
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る