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万見
- EMDB-73993: Helical Reconstruction of the Human Cardiac F-Actin-Tropomyosin C... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-73993
タイトルHelical Reconstruction of the Human Cardiac F-Actin-Tropomyosin Complex
マップデータWT Human Actin, Tropomyosin, Cardiac
試料
  • 複合体: Complex of Cardiac F-Actin Containing Mg-ADP with Tropomyosin
    • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha cardiac muscle 1
    • タンパク質・ペプチド: Tropomyosin alpha-1 chain
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードF-actin / tropomyosin / muscle / cryo-EM structure / motor proteins / MOTOR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of heart rate by epinephrine / muscle thin filament tropomyosin / cytoplasmic actin-based contraction involved in cell motility / actin-myosin filament sliding / cardiac myofibril assembly / regulation of muscle contraction / actin filament-based movement / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / ruffle organization / bleb ...positive regulation of heart rate by epinephrine / muscle thin filament tropomyosin / cytoplasmic actin-based contraction involved in cell motility / actin-myosin filament sliding / cardiac myofibril assembly / regulation of muscle contraction / actin filament-based movement / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / ruffle organization / bleb / cardiac muscle tissue morphogenesis / Striated Muscle Contraction / actomyosin structure organization / Regulation of CDH1 Function / muscle filament sliding / I band / structural constituent of muscle / RHOB GTPase cycle / sarcomere organization / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / microfilament motor activity / myosin binding / heart contraction / regulation of heart contraction / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / mesenchyme migration / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / skeletal muscle thin filament assembly / RHOA GTPase cycle / Smooth Muscle Contraction / cardiac muscle contraction / cytoskeletal protein binding / positive regulation of stress fiber assembly / stress fiber / cytoskeleton organization / positive regulation of cell adhesion / negative regulation of cell migration / sarcomere / actin filament organization / filopodium / actin filament / cellular response to reactive oxygen species / wound healing / structural constituent of cytoskeleton / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / ruffle membrane / actin filament binding / regulation of cell shape / lamellipodium / actin cytoskeleton / actin binding / cell body / blood microparticle / cytoskeleton / response to ethanol / response to xenobiotic stimulus / protein heterodimerization activity / focal adhesion / hydrolase activity / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / glutamatergic synapse / protein homodimerization activity / : / extracellular exosome / ATP binding / membrane / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tropomyosins signature. / Tropomyosin / Tropomyosin / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family ...Tropomyosins signature. / Tropomyosin / Tropomyosin / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Tropomyosin alpha-1 chain / Actin, alpha cardiac muscle 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.79 Å
データ登録者Karpicheva O / Rynkiewicz MJ / Lehman W / Cammarato A
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)HL036153 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)HL124091 米国
引用ジャーナル: J Mol Cell Cardiol / 年: 2026
タイトル: Pseudo-acetylation of ACTC1 K326 and K328 promotes dysinhibition of reconstituted human cardiac thin filaments.
著者: Kripa Chitre / Olga E Karpicheva / Chloe J King / Michael J Rynkiewicz / Axel J Fenwick / John F Dawson / D Brian Foster / William Lehman / Anthony Cammarato /
要旨: Electrostatic interactions between actin residues K326 and K328 and tropomyosin bias tropomyosin to an F-actin location where it blocks myosin attachment. K326/328 acetylation neutralizes their ...Electrostatic interactions between actin residues K326 and K328 and tropomyosin bias tropomyosin to an F-actin location where it blocks myosin attachment. K326/328 acetylation neutralizes their charge, potentially disrupting thin filament-based contractile regulation. We verified acetylation of K326/328 on human cardiac actin (ACTC1) and generated recombinant K326/328Q, pseudo-acetylated ACTC1. Pseudo-acetylation reduced inhibition of myosin-driven motility of F-actin-tropomyosin and F-actin-tropomyosin-troponin at low Ca. Cryo-EM-based and computational modeling revealed that pseudo-acetylation did not alter tropomyosin positioning along F-actin but decreased local F-actin-tropomyosin interaction energy. Thus, by reducing the energetic demands required for myosin to displace tropomyosin, ACTC1 K326/328 acetylation may promote contractile activation.
履歴
登録2025年11月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2026年1月14日-
マップ公開2026年1月14日-
更新2026年1月14日-
現状2026年1月14日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_73993.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_73993.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈WT Human Actin, Tropomyosin, Cardiac
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.89 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0796
最小 - 最大-0.13565306 - 0.43038404
平均 (標準偏差)0.0014374455 (±0.017669208)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 267.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_73993_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_73993_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_73993_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Complex of Cardiac F-Actin Containing Mg-ADP with Tropomyosin

全体名称: Complex of Cardiac F-Actin Containing Mg-ADP with Tropomyosin
要素
  • 複合体: Complex of Cardiac F-Actin Containing Mg-ADP with Tropomyosin
    • タンパク質・ペプチド: Actin, alpha cardiac muscle 1
    • タンパク質・ペプチド: Tropomyosin alpha-1 chain
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: Complex of Cardiac F-Actin Containing Mg-ADP with Tropomyosin

超分子名称: Complex of Cardiac F-Actin Containing Mg-ADP with Tropomyosin
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Actin, alpha cardiac muscle 1

分子名称: Actin, alpha cardiac muscle 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 42.064891 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MCDDEETTAL VCDNGSGLVK AGFAGDDAPR AVFPSIVGRP RHQGVMVGMG QKDSYVGDEA QSKRGILTLK YPIEHGIITN WDDMEKIWH HTFYNELRVA PEEHPTLLTE APLNPKANRE KMTQIMFETF NVPAMYVAIQ AVLSLYASGR TTGIVLDSGD G VTHNVPIY ...文字列:
MCDDEETTAL VCDNGSGLVK AGFAGDDAPR AVFPSIVGRP RHQGVMVGMG QKDSYVGDEA QSKRGILTLK YPIEHGIITN WDDMEKIWH HTFYNELRVA PEEHPTLLTE APLNPKANRE KMTQIMFETF NVPAMYVAIQ AVLSLYASGR TTGIVLDSGD G VTHNVPIY EGYALPHAIM RLDLAGRDLT DYLMKILTER GYSFVTTAER EIVRDIKEKL CYVALDFENE MATAASSSSL EK SYELPDG QVITIGNERF RCPETLFQPS FIGMESAGIH ETTYNSIMKC DIDIRKDLYA NNVLSGGTTM YPGIADRMQK EIT ALAPST MKIKIIAPPE RKYSVWIGGS ILASLSTFQQ MWISKQEYDE AGPSIVHRKC F

UniProtKB: Actin, alpha cardiac muscle 1

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分子 #2: Tropomyosin alpha-1 chain

分子名称: Tropomyosin alpha-1 chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 32.921773 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: ASMDAIKKKM QMLKLDKENA LDRAEQAEAD KKAAEDRSKQ LEDELVSLQK KLKGTEDELD KYSEALKDAQ EKLELAEKKA TDAEADVAS LNRRIQLVEE ELDRAQERLA TALQKLEEAE KAADESERGM KVIESRAQKD EEKMEIQEIQ LKEAKHIAED A DRKYEEVA ...文字列:
ASMDAIKKKM QMLKLDKENA LDRAEQAEAD KKAAEDRSKQ LEDELVSLQK KLKGTEDELD KYSEALKDAQ EKLELAEKKA TDAEADVAS LNRRIQLVEE ELDRAQERLA TALQKLEEAE KAADESERGM KVIESRAQKD EEKMEIQEIQ LKEAKHIAED A DRKYEEVA RKLVIIESDL ERAEERAELS EGKCAELEEE LKTVTNNLKS LEAQAEKYSQ KEDRYEEEIK VLSDKLKEAE TR AEFAERS VTKLEKSIDD LEDELYAQKL KYKAISEELD HALNDMTSI

UniProtKB: Tropomyosin alpha-1 chain

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分子 #3: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 6 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 6 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7
構成要素:
濃度式名称
10.0 mMC7H15NO4S3-(N-morpholino)propanesulfonic acid
50.0 mMCH3COONaSodium acetate
3.0 mMMgCl2Magnesium chloride
1.0 mMC4H10O2S2Dithiothreitol
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 支持フィルム - Film thickness: 11 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 45 sec. / 前処理 - 気圧: 0.02 kPa
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 283 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細: Blotting was performed with a blot force of 3 and a blot time of 3 s..
詳細9 uM F-actin was mixed with 63 uM tropomyosin and incubated for 15 minutes; then 3 uL of the mixture was applied to the grid

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS GLACIOS
温度最低: 98.0 K / 最高: 98.0 K
特殊光学系位相板: OTHER / エネルギーフィルター - 名称: TFS Selectris
ソフトウェア名称: cryoSPARC (ver. v4.5.3)
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 4731 / 平均電子線量: 48.96 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 130000
試料ステージ試料ホルダーモデル: OTHER / ホルダー冷却材: NITROGEN

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画像解析

最終 再構成使用したクラス数: 21
想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 27.67 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -166.52 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C3 (3回回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.79 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v4.5.3) / 使用した粒子像数: 1954406
CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v4.5.3) / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
Segment selection選択した数: 2655073 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v4.5.3)
ソフトウェア - 詳細: Filaments were collected using Filament Tracer Tool
初期モデルモデルのタイプ: NONE

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

5jlf


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
ソフトウェア名称: MDFF (ver. 1.9.4a53)
精密化プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-9zbl:
Helical Reconstruction of the Human Cardiac F-Actin-Tropomyosin Complex

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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